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- EMDB-44333: Cryo-EM structure of human dynactin complex bound to Chlamydia ef... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44333
タイトルCryo-EM structure of human dynactin complex bound to Chlamydia effector Dre1
マップデータ
試料
  • 複合体: Human dynactin complex bound to Chlamydia effector Dre1
    • タンパク質・ペプチド: x 9種
    • リガンド: x 3種
キーワードHuman dynactin / Chlamydia effector / host-pathogen interaction / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


retrograde axonal transport of mitochondrion / dynactin complex / F-actin capping protein complex / WASH complex / sperm head-tail coupling apparatus / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / npBAF complex / nBAF complex ...retrograde axonal transport of mitochondrion / dynactin complex / F-actin capping protein complex / WASH complex / sperm head-tail coupling apparatus / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / GBAF complex / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / protein localization to adherens junction / Gap junction degradation / regulation of G0 to G1 transition / Folding of actin by CCT/TriC / melanosome transport / dense body / Cell-extracellular matrix interactions / postsynaptic actin cytoskeleton / barbed-end actin filament capping / Tat protein binding / cell junction assembly / actin polymerization or depolymerization / coronary vasculature development / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / RHOD GTPase cycle / regulation of cell morphogenesis / adherens junction assembly / RHOF GTPase cycle / Adherens junctions interactions / apical protein localization / dynein complex / protein localization to centrosome / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / tight junction / Interaction between L1 and Ankyrins / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / lamellipodium assembly / microtubule associated complex / cytoplasmic dynein complex / aorta development / positive regulation of T cell differentiation / ventricular septum development / regulation of norepinephrine uptake / apical junction complex / transporter regulator activity / mitotic metaphase chromosome alignment / positive regulation of double-strand break repair / spectrin binding / maintenance of blood-brain barrier / nitric-oxide synthase binding / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / NuA4 histone acetyltransferase complex / dynein complex binding / positive regulation of stem cell population maintenance / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / brush border / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / kinesin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / regulation of synaptic vesicle endocytosis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of protein localization to plasma membrane / stress fiber / COPI-mediated anterograde transport / vesicle-mediated transport / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / axon cytoplasm / substantia nigra development / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / MHC class II antigen presentation / axonogenesis / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / calyx of Held / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse
類似検索 - 分子機能
Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 5 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain ...Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 5 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Trimeric LpxA-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynactin subunit 6 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Actin, cytoplasmic 1 / Alpha-centractin / Dynactin subunit 2 / Dynactin subunit 5 / Actin-related protein 10 / Dynactin subunit 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.47 Å
データ登録者Pawar KI / Verba KA
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: The Chlamydia effector Dre1 binds dynactin to reposition host organelles during infection.
著者: Jessica Sherry / Komal Ishwar Pawar / Lee Dolat / Erin Smith / I-Chang Chang / Khavong Pha / Robyn Kaake / Danielle L Swaney / Clara Herrera / Eleanor McMahon / Robert J Bastidas / Jeffrey R ...著者: Jessica Sherry / Komal Ishwar Pawar / Lee Dolat / Erin Smith / I-Chang Chang / Khavong Pha / Robyn Kaake / Danielle L Swaney / Clara Herrera / Eleanor McMahon / Robert J Bastidas / Jeffrey R Johnson / Raphael H Valdivia / Nevan J Krogan / Cherilyn A Elwell / Kliment Verba / Joanne N Engel /
要旨: The obligate intracellular pathogen Chlamydia trachomatis replicates in a specialized membrane-bound compartment where it repositions host organelles during infection to acquire nutrients and evade ...The obligate intracellular pathogen Chlamydia trachomatis replicates in a specialized membrane-bound compartment where it repositions host organelles during infection to acquire nutrients and evade host surveillance. We describe a bacterial effector, Dre1, that binds specifically to dynactin associated with host microtubule organizing centers without globally impeding dynactin function. Dre1 is required to reposition the centrosome, mitotic spindle, Golgi apparatus, and primary cilia around the inclusion and contributes to pathogen fitness in cell-based and mouse models of infection. We utilized Dre1 to affinity purify the megadalton dynactin protein complex and determined the first cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of human dynactin. Our results suggest that Dre1 binds to the pointed end of dynactin and uncovers the first bacterial effector that modulates dynactin function. Our work highlights how a pathogen employs a single effector to evoke targeted, large-scale changes in host cell organization that facilitate pathogen growth without inhibiting host viability.
履歴
登録2024年3月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月16日-
マップ公開2025年4月16日-
更新2025年4月16日-
現状2025年4月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44333.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44333.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.4 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 864 pix.
= 721.44 Å		0.84 Å/pix.
x 864 pix.
= 721.44 Å		0.84 Å/pix.
x 864 pix.
= 721.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.835 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.0
最小 - 最大-12.272271 - 26.657999
平均 (標準偏差)-0.0059240037 (±1.2173363)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ864864864
Spacing864864864
セルA=B=C: 721.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_44333_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_44333_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human dynactin complex bound to Chlamydia effector Dre1

全体名称: Human dynactin complex bound to Chlamydia effector Dre1
要素
  • 複合体: Human dynactin complex bound to Chlamydia effector Dre1
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-centractin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 10
    • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 6
    • タンパク質・ペプチド: F-actin-capping protein subunit alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: F-actin-capping protein subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 2
    • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
    • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
    • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: Human dynactin complex bound to Chlamydia effector Dre1

超分子名称: Human dynactin complex bound to Chlamydia effector Dre1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.1 MDa

+
分子 #1: Alpha-centractin

分子名称: Alpha-centractin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.670688 KDa
配列文字列: MESYDVIANQ PVVIDNGSGV IKAGFAGDQI PKYCFPNYVG RPKHVRVMAG ALEGDIFIGP KAEEHRGLLS IRYPMEHGIV KDWNDMERI WQYVYSKDQL QTFSEEHPVL LTEAPLNPRK NRERAAEVFF ETFNVPALFI SMQAVLSLYA TGRTTGVVLD S GDGVTHAV ...文字列:
MESYDVIANQ PVVIDNGSGV IKAGFAGDQI PKYCFPNYVG RPKHVRVMAG ALEGDIFIGP KAEEHRGLLS IRYPMEHGIV KDWNDMERI WQYVYSKDQL QTFSEEHPVL LTEAPLNPRK NRERAAEVFF ETFNVPALFI SMQAVLSLYA TGRTTGVVLD S GDGVTHAV PIYEGFAMPH SIMRIDIAGR DVSRFLRLYL RKEGYDFHSS SEFEIVKAIK ERACYLSINP QKDETLETEK AQ YYLPDGS TIEIGPSRFR APELLFRPDL IGEESEGIHE VLVFAIQKSD MDLRRTLFSN IVLSGGSTLF KGFGDRLLSE VKK LAPKDV KIRISAPQER LYSTWIGGSI LASLDTFKKM WVSKKEYEED GARSIHRKTF

UniProtKB: Alpha-centractin

+
分子 #2: Actin, cytoplasmic 1

分子名称: Actin, cytoplasmic 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.78266 KDa
配列文字列: MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG ...文字列:
MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG YALPHAILRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFTTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFEQEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PEALFQPSFL GMESCGIHET TFNSIMKCDV DIRKDLYANT VLSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ISKQEYDESG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

+
分子 #3: Actin-related protein 10

分子名称: Actin-related protein 10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.360863 KDa
配列文字列: MPLYEGLGSG GEKTAVVIDL GEAFTKCGFA GETGPRCIIP SVIKRAGMPK PVRVVQYNIN TEELYSYLKE FIHILYFRHL LVNPRDRRV VIIESVLCPS HFRETLTRVL FKYFEVPSVL LAPSHLMALL TLGINSAMVL DCGYRESLVL PIYEGIPVLN C WGALPLGG ...文字列:
MPLYEGLGSG GEKTAVVIDL GEAFTKCGFA GETGPRCIIP SVIKRAGMPK PVRVVQYNIN TEELYSYLKE FIHILYFRHL LVNPRDRRV VIIESVLCPS HFRETLTRVL FKYFEVPSVL LAPSHLMALL TLGINSAMVL DCGYRESLVL PIYEGIPVLN C WGALPLGG KALHKELETQ LLEQCTVDTS VAKEQSLPSV MGSVPEGVLE DIKARTCFVS DLKRGLKIQA AKFNIDGNNE RP SPPPNVD YPLDGEKILH ILGSIRDSVV EILFEQDNEE QSVATLILDS LIQCPIDTRK QLAENLVVIG GTSMLPGFLH RLL AEIRYL VEKPKYKKAL GTKTFRIHTP PAKANCVAWL GGAIFGALQD ILGSRSVSKE YYNQTGRIPD WCSLNNPPLE MMFD VGKTQ PPLMKRAFST EK

UniProtKB: Actin-related protein 10

+
分子 #4: Dynactin subunit 4

分子名称: Dynactin subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 52.409016 KDa
配列文字列: MASLLQSDRV LYLVQGEKKV RAPLSQLYFC RYCSELRSLE CVSHEVDSHY CPSCLENMPS AEAKLKKNRC ANCFDCPGCM HTLSTRATS ISTQLPDDPA KTTMKKAYYL ACGFCRWTSR DVGMADKSVA SGGWQEPENP HTQRMNKLIE YYQQLAQKEK V ERDRKKLA ...文字列:
MASLLQSDRV LYLVQGEKKV RAPLSQLYFC RYCSELRSLE CVSHEVDSHY CPSCLENMPS AEAKLKKNRC ANCFDCPGCM HTLSTRATS ISTQLPDDPA KTTMKKAYYL ACGFCRWTSR DVGMADKSVA SGGWQEPENP HTQRMNKLIE YYQQLAQKEK V ERDRKKLA RRRNYMPLAF SDKYGLGTRL QRPRAGASIS TLAGLSLKEG EDQKEIKIEP AQAVDEVEPL PEDYYTRPVN LT EVTTLQQ RLLQPDFQPV CASQLYPRHK HLLIKRSLRC RKCEHNLSKP EFNPTSIKFK IQLVAVNYIP EVRIMSIPNL RYM KESQVL LTLTNPVENL THVTLFECEE GDPDDINSTA KVVVPPKELV LAGKDAAAEY DELAEPQDFQ DDPDIIAFRK ANKV GIFIK VTPQREEGEV TVCFKMKHDF KNLAAPIRPI EESDQGTEVI WLTQHVELSL GPLLP

UniProtKB: Dynactin subunit 4

+
分子 #5: Dynactin subunit 5

分子名称: Dynactin subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.150533 KDa
配列文字列:
MELGELLYNK SEYIETASGN KVSRQSVLCG SQNIVLNGKT IVMNDCIIRG DLANVRVGRH CVVKSRSVIR PPFKKFSKGV AFFPLHIGD HVFIEEDCVV NAAQIGSYVH VGKNCVIGRR CVLKDCCKIL DNTVLPPETV VPPFTVFSGC PGLFSGELPE C TQELMIDV TKSYYQKFLP LTQV

UniProtKB: Dynactin subunit 5

+
分子 #6: Dynactin subunit 6

分子名称: Dynactin subunit 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.769002 KDa
配列文字列: MAEKTQKSVK IAPGAVVCVE SEIRGDVTIG PRTVIHPKAR IIAEAGPIVI GEGNLIEEQA LIINAYPDNI TPDTEDPEPK PMIIGTNNV FEVGCYSQAM KMGDNNVIES KAYVGRNVIL TSGCIIGACC NLNTFEVIPE NTVIYGADCL RRVQTERPQP Q TLQLDFLM ...文字列:
MAEKTQKSVK IAPGAVVCVE SEIRGDVTIG PRTVIHPKAR IIAEAGPIVI GEGNLIEEQA LIINAYPDNI TPDTEDPEPK PMIIGTNNV FEVGCYSQAM KMGDNNVIES KAYVGRNVIL TSGCIIGACC NLNTFEVIPE NTVIYGADCL RRVQTERPQP Q TLQLDFLM KILPNYHHLK KTMKGSSTPV KN

UniProtKB: Dynactin subunit 6

+
分子 #7: F-actin-capping protein subunit alpha-1

分子名称: F-actin-capping protein subunit alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 32.964727 KDa
配列文字列: MADFDDRVSD EEKVRIAAKF ITHAPPGEFN EVFNDVRLLL NNDNLLREGA AHAFAQYNMD QFTPVKIEGY EDQVLITEHG DLGNSRFLD PRNKISFKFD HLRKEASDPQ PEEADGGLKS WRESCDSALR AYVKDHYSNG FCTVYAKTID GQQTIIACIE S HQFQPKNF ...文字列:
MADFDDRVSD EEKVRIAAKF ITHAPPGEFN EVFNDVRLLL NNDNLLREGA AHAFAQYNMD QFTPVKIEGY EDQVLITEHG DLGNSRFLD PRNKISFKFD HLRKEASDPQ PEEADGGLKS WRESCDSALR AYVKDHYSNG FCTVYAKTID GQQTIIACIE S HQFQPKNF WNGRWRSEWK FTITPPTAQV VGVLKIQVHY YEDGNVQLVS HKDVQDSLTV SNEAQTAKEF IKIIENAENE YQ TAISENY QTMSDTTFKA LRRQLPVTRT KIDWNKILSY KIGKEMQNA

UniProtKB: F-actin-capping protein subunit alpha-1

+
分子 #8: F-actin-capping protein subunit beta

分子名称: F-actin-capping protein subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 30.669768 KDa
配列文字列: MSDQQLDCAL DLMRRLPPQQ IEKNLSDLID LVPSLCEDLL SSVDQPLKIA RDKVVGKDYL LCDYNRDGDS YRSPWSNKYD PPLEDGAMP SARLRKLEVE ANNAFDQYRD LYFEGGVSSV YLWDLDHGFA GVILIKKAGD GSKKIKGCWD SIHVVEVQEK S SGRTAHYK ...文字列:
MSDQQLDCAL DLMRRLPPQQ IEKNLSDLID LVPSLCEDLL SSVDQPLKIA RDKVVGKDYL LCDYNRDGDS YRSPWSNKYD PPLEDGAMP SARLRKLEVE ANNAFDQYRD LYFEGGVSSV YLWDLDHGFA GVILIKKAGD GSKKIKGCWD SIHVVEVQEK S SGRTAHYK LTSTVMLWLQ TNKSGSGTMN LGGSLTRQME KDETVSDCSP HIANIGRLVE DMENKIRSTL NEIYFGKTKD IV NGLRSVQ TFADKSKQEA LKNDLVEALK RKQQC

UniProtKB: F-actin-capping protein subunit beta

+
分子 #9: Dynactin subunit 2

分子名称: Dynactin subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.285891 KDa
配列文字列: MADPKYADLP GIARNEPDVY ETSDLPEDDQ AEFDAEELTS TSVEHIIVNP NAAYDKFKDK RVGTKGLDFS DRIGKTKRTG YESGEYEML GEGLGVKETP QQKYQRLLHE VQELTTEVEK IKTTVKESAT EEKLTPVLLA KQLAALKQQL VASHLEKLLG P DAAINLTD ...文字列:
MADPKYADLP GIARNEPDVY ETSDLPEDDQ AEFDAEELTS TSVEHIIVNP NAAYDKFKDK RVGTKGLDFS DRIGKTKRTG YESGEYEML GEGLGVKETP QQKYQRLLHE VQELTTEVEK IKTTVKESAT EEKLTPVLLA KQLAALKQQL VASHLEKLLG P DAAINLTD PDGALAKRLL LQLEATKNSK GGSGGKTTGT PPDSSLVTYE LHSRPEQDKF SQAAKVAELE KRLTELETAV RC DQDAQNP LSAGLQGACL METVELLQAK VSALDLAVLD QVEARLQSVL GKVNEIAKHK ASVEDADTQS KVHQLYETIQ RWS PIASTL PELVQRLVTI KQLHEQAMQF GQLLTHLDTT QQMIANSLKD NTTLLTQVQT TMRENLATVE GNFASIDERM KKLG K

UniProtKB: Dynactin subunit 2

+
分子 #10: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 8 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #11: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

+
分子 #12: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 57.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 50376
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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