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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44331
タイトルCryo-EM structure of human ADAR1 in complex with dsRNA derived from human GLI1 gene
マップデータ
試料
  • 複合体: human ADAR1 in complex with dsRNA derived from human GLI1 gene
    • RNA: RNA (31-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Maltodextrin-binding protein,Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION
キーワードADAR1-dsRNA complex / HYDROLASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / double-stranded RNA adenosine deaminase activity ...somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / base conversion or substitution editing / response to interferon-alpha / hematopoietic stem cell homeostasis / adenosine deaminase activity / RISC complex assembly / pre-miRNA processing / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / definitive hemopoiesis / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / hepatocyte apoptotic process / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / positive regulation of viral genome replication / RNA processing / hematopoietic progenitor cell differentiation / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / PKR-mediated signaling / response to virus / cellular response to virus / mRNA processing / protein import into nucleus / osteoblast differentiation / Interferon alpha/beta signaling / double-stranded RNA binding / outer membrane-bounded periplasmic space / defense response to virus / innate immune response / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Z-binding domain profile. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) ...ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Z-binding domain profile. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltodextrin-binding protein / Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Deng X / Gao Y
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP190602 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2025
タイトル: Biochemical profiling and structural basis of ADAR1-mediated RNA editing.
著者: Xiangyu Deng / Lina Sun / Min Zhang / Rashmi Basavaraj / Jin Wang / Yi-Lan Weng / Yang Gao /
要旨: ADAR1 regulates RNA-induced immune responses by converting adenosine to inosine in double-stranded RNA. Mutations in ADAR1 are associated with human autoimmune disease, and targeting ADAR1 has been ...ADAR1 regulates RNA-induced immune responses by converting adenosine to inosine in double-stranded RNA. Mutations in ADAR1 are associated with human autoimmune disease, and targeting ADAR1 has been proposed for cancer immunotherapy. However, the molecular mechanisms underlying ADAR1-mediated editing remain unclear. Here, we provide detailed biochemical and structural characterizations of human ADAR1. Our biochemical profiling reveals that ADAR1 editing is both sequence and RNA-duplex-length dependent but can well tolerate mismatches near the editing site. High-resolution ADAR1-RNA complex structures, combined with mutagenesis, elucidate RNA binding, substrate selection, dimerization, and the essential role of RNA-binding domain 3. The ADAR1 structures also help explain the potential defects of disease-associated mutations, where biochemical and RNA sequencing analysis further indicate some of the mutations preferentially impact the editing of RNAs with short duplexes. These findings unveil the molecular basis of ADAR1 editing and provide insights into its immune-regulatory functions and therapeutic potential.
履歴
登録2024年3月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月26日-
マップ公開2025年3月26日-
更新2025年4月16日-
現状2025年4月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44331.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44331.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 266.24 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 266.24 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 266.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.356
最小 - 最大-2.2547636 - 2.8629391
平均 (標準偏差)0.00002591843 (±0.05873859)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 266.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_44331_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_44331_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human ADAR1 in complex with dsRNA derived from human GLI1 gene

全体名称: human ADAR1 in complex with dsRNA derived from human GLI1 gene
要素
  • 複合体: human ADAR1 in complex with dsRNA derived from human GLI1 gene
    • RNA: RNA (31-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Maltodextrin-binding protein,Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: human ADAR1 in complex with dsRNA derived from human GLI1 gene

超分子名称: human ADAR1 in complex with dsRNA derived from human GLI1 gene
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: RNA (31-MER)

分子名称: RNA (31-MER) / タイプ: rna / ID: 1 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.563527 KDa
配列文字列:
GGGAGCCCCC C(8AZ)GCUUCACU GCAUGGAAGC UAAAGGGCU

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分子 #2: Maltodextrin-binding protein,Double-stranded RNA-specific adenosi...

分子名称: Maltodextrin-binding protein,Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: double-stranded RNA adenine deaminase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 165.251234 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFGG YAQSGLLAEI TPDKAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE LKAKGKSALM FNLQEPYFTW P LIAADGGY ...文字列:
MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFGG YAQSGLLAEI TPDKAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE LKAKGKSALM FNLQEPYFTW P LIAADGGY AFKYENGKYD IKDVGVDNAG AKAGLTFLVD LIKNKHMNAD TDYSIAEAAF NKGETAMTIN GPWAWSNIDT SK VNYGVTV LPTFKGQPSK PFVGVLSAGI NAASPNKELA KEFLENYLLT DEGLEAVNKD KPLGAVALKS YEEELAKDPR IAA TMENAQ KGEIMPNIPQ MSAFWYAVRT AVINAASGRQ TVDEALKDAQ TNSSSNNNNN NNNNNLGLEV LFQGPVSSHF QELS IYQDQ EQRILKFLEE LGEGKATTAH DLSGKLGTPK KEINRVLYSL AKKGKLQKEA GTPPLWKIAV STQAWNQHSG VVRPD GHSQ GAPNSDPSLE PEDRNSTSVS EDLLEPFIAV SAQAWNQHSG VVRPDSHSQG SPNSDPGLEP EDSNSTSALE DPLEFL DMA EIKEKICDYL FNVSDSSALN LAKNIGLTKA RDINAVLIDM ERQGDVYRQG TTPPIWHLTD KKRERMQIKR NTNSVPE TA PAAIPETKRN AEFLTCNIPT SNASNNMVTT EKVENGQEPV IKLENRQEAR PEPARLKPPV HYNGPSKAGY VDFENGQW A TDDIPDDLNS IRAAPGEFRA IMEMPSFYSH GLPRCSPYKK LTECQLKNPI SGLLEYAQFA SQTCEFNMIE QSGPPHEPR FKFQVVINGR EFPPAEAGSK KVAKQDAAMK AMTILLEEAK AKDSGKSEES SHYSTEKESE KTAESQTPTP SATSFFSGKS PVTTLLECM HKLGNSCEFR LLSKEGPAHE PKFQYCVAVG AQTFPSVSAP SKKVAKQMAA EEAMKALHGE ATNSMASDNQ P EGMISESL DNLESMMPNK VRKIGELVRY LNTNPVGGLL EYARSHGFAA EFKLVDQSGP PHEPKFVYQA KVGGRWFPAV CA HSKKQGK QEAADAALRV LIGENEKAER MGFTEVTPVT GASLRRTMLL LSRSPEAQPK TLPLTGSTFH DQIAMLSHRC FNT LTNSFQ PSLLGRKILA AIIMKKDSED MGVVVSLGTG NRCVKGDSLS LKGETVNDCH AEIISRRGFI RFLYSELMKY NSQT AKDSI FEPAKGGEKL QIKKTVSFHL YISTAPCGDG ALFDKSCSDR AMESTESRHY PVFENPKQGK LRTKVENGEG TIPVE SSDI VPTWDGIRLG ERLRTMSCSD KILRWNVLGL QGALLTHFLQ PIYLKSVTLG YLFSQGHLTR AICCRVTRDG SAFEDG LRH PFIVNHPKVG RVSIYDSKRQ SGKTKETSVN WCLADGYDLE ILDGTRGTVD GPRNELSRVS KKNIFLLFKK LCSFRYR RD LLRLSYGEAK KAARDYETAK NYFKKGLKDM GYGNWISKPQ EEKNFYLCPV

UniProtKB: Maltodextrin-binding protein, Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase

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分子 #3: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

分子名称: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: IHP
分子量理論値: 660.035 Da
Chemical component information

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / myo-イノシト-ル六りん酸

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 42348
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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