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- PDB-9b84: Cryo-EM structure of human ADAR1 in complex with dsRNA derived fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b84
タイトルCryo-EM structure of human ADAR1 in complex with dsRNA derived from HT2C gene
要素
  • Maltodextrin-binding protein,Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
  • RNA (66-MER)
キーワードHYDROLASE/RNA / ADAR1 complex with dsRNA / HYDROLASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / double-stranded RNA adenosine deaminase activity ...somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / base conversion or substitution editing / response to interferon-alpha / hematopoietic stem cell homeostasis / adenosine deaminase activity / RISC complex assembly / pre-miRNA processing / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / definitive hemopoiesis / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / hepatocyte apoptotic process / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / positive regulation of viral genome replication / RNA processing / hematopoietic progenitor cell differentiation / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / PKR-mediated signaling / response to virus / cellular response to virus / mRNA processing / protein import into nucleus / osteoblast differentiation / Interferon alpha/beta signaling / double-stranded RNA binding / outer membrane-bounded periplasmic space / defense response to virus / innate immune response / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Z-binding domain profile. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) ...ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Z-binding domain profile. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / RNA / RNA (> 10) / Maltodextrin-binding protein / Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Deng, X. / Gao, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP190602 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2025
タイトル: Biochemical profiling and structural basis of ADAR1-mediated RNA editing.
著者: Xiangyu Deng / Lina Sun / Min Zhang / Rashmi Basavaraj / Jin Wang / Yi-Lan Weng / Yang Gao /
要旨: ADAR1 regulates RNA-induced immune responses by converting adenosine to inosine in double-stranded RNA. Mutations in ADAR1 are associated with human autoimmune disease, and targeting ADAR1 has been ...ADAR1 regulates RNA-induced immune responses by converting adenosine to inosine in double-stranded RNA. Mutations in ADAR1 are associated with human autoimmune disease, and targeting ADAR1 has been proposed for cancer immunotherapy. However, the molecular mechanisms underlying ADAR1-mediated editing remain unclear. Here, we provide detailed biochemical and structural characterizations of human ADAR1. Our biochemical profiling reveals that ADAR1 editing is both sequence and RNA-duplex-length dependent but can well tolerate mismatches near the editing site. High-resolution ADAR1-RNA complex structures, combined with mutagenesis, elucidate RNA binding, substrate selection, dimerization, and the essential role of RNA-binding domain 3. The ADAR1 structures also help explain the potential defects of disease-associated mutations, where biochemical and RNA sequencing analysis further indicate some of the mutations preferentially impact the editing of RNAs with short duplexes. These findings unveil the molecular basis of ADAR1 editing and provide insights into its immune-regulatory functions and therapeutic potential.
履歴
登録2024年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22025年4月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltodextrin-binding protein,Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
B: Maltodextrin-binding protein,Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
F: RNA (66-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)353,1909
ポリマ－351,6083
非ポリマー1,5826
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Maltodextrin-binding protein,Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase / DRADA / 136 kDa double-stranded RNA-binding protein / p136 / Interferon-inducible protein 4 / IFI-4 / K88DSRBP


分子量: 165251.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, malE_1, A9X72_23600, ACN81_05700, ACU57_23670, AM464_13530, B6R31_000964, BANRA_05111, BCB93_001091, BF481_003801, BG944_002391, BGM66_004246, BJI68_06200, BJJ90_24825, BK292_00970, ...遺伝子: malE, malE_1, A9X72_23600, ACN81_05700, ACU57_23670, AM464_13530, B6R31_000964, BANRA_05111, BCB93_001091, BF481_003801, BG944_002391, BGM66_004246, BJI68_06200, BJJ90_24825, BK292_00970, BTB68_002078, BTQ06_17300, BvCmsKKP061_03224, BvCmsSIP010_04050, C0P57_003867, C1Q91_002164, C2R31_001890, C3F40_15210, C9E67_28370, CA593_05740, CF22_001770, CG692_11710, CG704_16590, CG831_003746, CIG67_12040, CQ986_003892, CR538_23895, CR539_01985, CTR35_003815, CV83915_02005, D4M65_12865, DIV22_28370, DNX30_07695, DS732_01860, DTL43_19585, E4K51_08355, E5H86_20640, E6D34_15030, EAI46_20350, EC95NR1_03574, ECs5017, EIZ93_13775, EN85_000970, EPS97_17355, ExPECSC038_04540, F9407_08085, F9461_21760, FIJ20_18085, FJQ40_13885, FOI11_015465, FOI11_20215, FPS11_04610, FV293_00135, FWK02_22115, G3V95_18070, G4A38_02205, G4A47_04495, G9448_13225, GAI89_05080, GAJ12_13200, GJ11_25475, GKF66_19285, GNW61_17855, GOP25_18965, GP965_07770, GP975_07695, GP979_10140, GQA06_09595, GQM04_22095, GQM21_08325, GRW05_14255, GRW24_12940, GRW56_08975, GRW57_10345, GUC01_08260, H0O72_20100, HEP30_015080, HHH44_003952, HLX92_13085, HMV95_14740, HV109_22180, HV209_20940, HVW43_14700, HVY77_23840, HX086_10250, HX136_23390, I6H00_16895, I6H02_15990, J0541_001933, J5U05_001620, JNP96_01525, KV259_002584, KV317_002918, KV371_002846, KV406_003109, KV449_002737, KV455_002759, KV463_002918, KV469_002607, KV499_002898, KV500_002927, NCTC10418_07064, NCTC10429_00012, NCTC10865_05806, NCTC11126_02082, NCTC11181_01902, NCTC12950_05149, NCTC13148_04480, NCTC4450_01671, NCTC8009_08341, NCTC8179_05034, NCTC8333_05503, NCTC8500_05253, NCTC8622_01707, NCTC8960_02276, NCTC8985_03950, NCTC9706_01951, NCTC9962_03706, NEP60_16880, O5851_07355, RG28_25590, SAMEA3752557_02201, TUM18780_41180, WR15_07725, ADAR, ADAR1, DSRAD, G1P1, IFI4
発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: C3SHQ8, UniProt: P55265, double-stranded RNA adenine deaminase
#2: RNA鎖 RNA (66-MER)


分子量: 21105.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / myo-イノシト-ル六りん酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human ADAR1 in complex with dsRNA derived from HT2C gene
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 144772 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0037228
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.70310035
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.4511497
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0441170
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061045

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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