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万見
- EMDB-43903: PS3 F1 ATPase Wild type -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43903
タイトルPS3 F1 ATPase Wild type
マップデータ
試料
  • 複合体: PS3 F1 ATPase Wild type
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードATPase / electron transfer / ATP hydrolysis / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal ...ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.72 Å
データ登録者Sobti M / Stewart AG
資金援助 オーストラリア, 1件
OrganizationGrant number国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Bioenerg / 年: 2025
タイトル: The molecular structure of an axle-less F-ATPase.
著者: Emily J Furlong / Ian-Blaine P Reininger-Chatzigiannakis / Yi C Zeng / Simon H J Brown / Meghna Sobti / Alastair G Stewart /
要旨: FF ATP synthase is a molecular rotary motor that can generate ATP using a transmembrane proton motive force. Isolated F-ATPase catalytic cores can hydrolyse ATP, passing through a series of ...FF ATP synthase is a molecular rotary motor that can generate ATP using a transmembrane proton motive force. Isolated F-ATPase catalytic cores can hydrolyse ATP, passing through a series of conformational states involving rotation of the central γ rotor subunit and the opening and closing of the catalytic β subunits. Cooperativity in F-ATPase has long thought to be conferred through the γ subunit, with three key interaction sites between the γ and β subunits being identified. Single molecule studies have demonstrated that the F complexes lacking the γ axle still "rotate" and hydrolyse ATP, but with less efficiency. We solved the cryogenic electron microscopy structure of an axle-less Bacillus sp. PS3 F-ATPase. The unexpected binding-dwell conformation of the structure in combination with the observed lack of interactions between the axle-less γ and the open β subunit suggests that the complete γ subunit is important for coordinating efficient ATP binding of F-ATPase.
履歴
登録2024年3月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月30日-
マップ公開2024年10月30日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43903.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43903.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.99 Å/pix.
x 256 pix.
= 252.416 Å		0.99 Å/pix.
x 256 pix.
= 252.416 Å		0.99 Å/pix.
x 256 pix.
= 252.416 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.986 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.175
最小 - 最大-0.37997955 - 0.8036986
平均 (標準偏差)-0.0033310961 (±0.036909085)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 252.416 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #2

ファイルemd_43903_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_43903_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_43903_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_43903_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PS3 F1 ATPase Wild type

全体名称: PS3 F1 ATPase Wild type
要素
  • 複合体: PS3 F1 ATPase Wild type
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION

+
超分子 #1: PS3 F1 ATPase Wild type

超分子名称: PS3 F1 ATPase Wild type / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)

+
分子 #1: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 51.689055 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SDVGTVIQVG DGIARAHGLD NVMSGELVEF ANGVMGMALN LEENNVGIVI LGPYTGIKEG DEVRRTGRIM EVPVGEALIG RVVNPLGQP VDGLGPVETT ETRPIESRAP GVMDRRSVHE PLQTGIKAID ALVPIGRGQR ELIIGDRQTG KTSVAIDTII N QKDQNMIS ...文字列:
SDVGTVIQVG DGIARAHGLD NVMSGELVEF ANGVMGMALN LEENNVGIVI LGPYTGIKEG DEVRRTGRIM EVPVGEALIG RVVNPLGQP VDGLGPVETT ETRPIESRAP GVMDRRSVHE PLQTGIKAID ALVPIGRGQR ELIIGDRQTG KTSVAIDTII N QKDQNMIS IYVAIGQKES TVRTVVETLR KHGALDYTIV VTASASQPAP LLFLAPYAGV AMGEYFMYKG KHVLVVYDDL SK QAAAYRE LSLLLRRPPG REAYPGDIFY LHSRLLERAA KLSDAKGGGS LTALPFVETQ AGDISAYIPT NVISITDGQI FLQ SDLFFS GVRPAINAGL SVSRVGGAAQ IKAMKKVAGT LRLDLAAYRE LEAFAQFGSD LDKATQAKLA RGARTVEVLK QDLH QPIPV EKQVLIIYAL TRGFLDDIPV EDVRRFEKEF YLFLDQNGQH LLEHIRTTKD LPNEDDLNKA IEAFKKTFV

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

+
分子 #2: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 51.788184 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: DVGTVIQVGD GIARAHGLDN VMSGELVEFA NGVMGMALNL EENNVGIVIL GPYTGIKEGD EVRRTGRIME VPVGEALIGR VVNPLGQPV DGLGPVETTE TRPIESRAPG VMDRRSVHEP LQTGIKAIDA LVPIGRGQRE LIIGDRQTGK TSVAIDTIIN Q KDQNMISI ...文字列:
DVGTVIQVGD GIARAHGLDN VMSGELVEFA NGVMGMALNL EENNVGIVIL GPYTGIKEGD EVRRTGRIME VPVGEALIGR VVNPLGQPV DGLGPVETTE TRPIESRAPG VMDRRSVHEP LQTGIKAIDA LVPIGRGQRE LIIGDRQTGK TSVAIDTIIN Q KDQNMISI YVAIGQKEST VRTVVETLRK HGALDYTIVV TASASQPAPL LFLAPYAGVA MGEYFMYKGK HVLVVYDDLS KQ AAAYREL SLLLRRPPGR EAYPGDIFYL HSRLLERAAK LSDAKGGGSL TALPFVETQA GDISAYIPTN VISITDGQIF LQS DLFFSG VRPAINAGLS VSRVGGAAQI KAMKKVAGTL RLDLAAYREL EAFAQFGSDL DKATQAKLAR GARTVEVLKQ DLHQ PIPVE KQVLIIYALT RGFLDDIPVE DVRRFEKEFY LFLDQNGQHL LEHIRTTKDL PNEDDLNKAI EAFKKTFVVS

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

+
分子 #3: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 51.875262 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SDVGTVIQVG DGIARAHGLD NVMSGELVEF ANGVMGMALN LEENNVGIVI LGPYTGIKEG DEVRRTGRIM EVPVGEALIG RVVNPLGQP VDGLGPVETT ETRPIESRAP GVMDRRSVHE PLQTGIKAID ALVPIGRGQR ELIIGDRQTG KTSVAIDTII N QKDQNMIS ...文字列:
SDVGTVIQVG DGIARAHGLD NVMSGELVEF ANGVMGMALN LEENNVGIVI LGPYTGIKEG DEVRRTGRIM EVPVGEALIG RVVNPLGQP VDGLGPVETT ETRPIESRAP GVMDRRSVHE PLQTGIKAID ALVPIGRGQR ELIIGDRQTG KTSVAIDTII N QKDQNMIS IYVAIGQKES TVRTVVETLR KHGALDYTIV VTASASQPAP LLFLAPYAGV AMGEYFMYKG KHVLVVYDDL SK QAAAYRE LSLLLRRPPG REAYPGDIFY LHSRLLERAA KLSDAKGGGS LTALPFVETQ AGDISAYIPT NVISITDGQI FLQ SDLFFS GVRPAINAGL SVSRVGGAAQ IKAMKKVAGT LRLDLAAYRE LEAFAQFGSD LDKATQAKLA RGARTVEVLK QDLH QPIPV EKQVLIIYAL TRGFLDDIPV EDVRRFEKEF YLFLDQNGQH LLEHIRTTKD LPNEDDLNKA IEAFKKTFVV S

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

+
分子 #4: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 51.552531 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: TRGRVIQVMG PVVDVKFENG HLPAIYNALK IQHKARNENE VDIDLTLEVA LHLGDDTVRT IAMASTDGLI RGMEVIDTGA PISVPVGEV TLGRVFNVLG EPIDLEGDIP ADARRDPIHR PAPKFEELAT EVEILETGIK VVDLLAPYIK GGKIGLFGGA G VGKTVLIQ ...文字列:
TRGRVIQVMG PVVDVKFENG HLPAIYNALK IQHKARNENE VDIDLTLEVA LHLGDDTVRT IAMASTDGLI RGMEVIDTGA PISVPVGEV TLGRVFNVLG EPIDLEGDIP ADARRDPIHR PAPKFEELAT EVEILETGIK VVDLLAPYIK GGKIGLFGGA G VGKTVLIQ ELIHNIAQEH GGISVFAGVG ERTREGNDLY HEMKDSGVIS KTAMVFGQMN EPPGARMRVA LTGLTMAEYF RD EQGQDVL LFIDNIFRFT QAGSEVSALL GRMPSAVGYQ PTLATEMGQL QERITSTAKG SITSIQAIYV PADDYTDPAP ATT FSHLDA TTNLERKLAE MGIYPAVDPL ASTSRALAPE IVGEEHYQVA RKVQQTLQRY KELQDIIAIL GMDELSDEDK LVVH RARRI QFFLSQNFHV AEQFTGQPGS YVPVKETVRG FKEILEGKYD HLPEDAFRLV GRIEEVVEKA KAMGV

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

+
分子 #5: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 51.584598 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTRGRVIQVM GPVVDVKFEN GHLPAIYNAL KIQHKARNEN EVDIDLTLEV ALHLGDDTVR TIAMASTDGL IRGMEVIDTG APISVPVGE VTLGRVFNVL GEPIDLEGDI PADARRDPIH RPAPKFEELA TEVEILETGI KVVDLLAPYI KGGKIGLFGG A GVGKTVLI ...文字列:
MTRGRVIQVM GPVVDVKFEN GHLPAIYNAL KIQHKARNEN EVDIDLTLEV ALHLGDDTVR TIAMASTDGL IRGMEVIDTG APISVPVGE VTLGRVFNVL GEPIDLEGDI PADARRDPIH RPAPKFEELA TEVEILETGI KVVDLLAPYI KGGKIGLFGG A GVGKTVLI QELIHNIAQE HGGISVFAGV GERTREGNDL YHEMKDSGVI SKTAMVFGQM NEPPGARMRV ALTGLTMAEY FR DEQGQDV LLFIDNIFRF TQAGSEVSAL LGRMPSAVGY QPTLATEMGQ LQERITSTAK GSITSIQAIY VPADDYTDPA PAT TFSHLD ATTNLERKLA EMGIYPAVDP LASTSRALAP EIVGEEHYQV ARKVQQTLQR YKELQDIIAI LGMDELSDED KLVV HRARR IQFFLSQNFH VAEQFTGQPG SYVPVKETVR GFKEILEGKY DHLPEDAFRL VGRIEEVVEK AKAMG

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

+
分子 #6: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 51.669703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTRGRVIQVM GPVVDVKFEN GHLPAIYNAL KIQHKARNEN EVDIDLTLEV ALHLGDDTVR TIAMASTDGL IRGMEVIDTG APISVPVGE VTLGRVFNVL GEPIDLEGDI PADARRDPIH RPAPKFEELA TEVEILETGI KVVDLLAPYI KGGKIGLFGG A GVGKTVLI ...文字列:
MTRGRVIQVM GPVVDVKFEN GHLPAIYNAL KIQHKARNEN EVDIDLTLEV ALHLGDDTVR TIAMASTDGL IRGMEVIDTG APISVPVGE VTLGRVFNVL GEPIDLEGDI PADARRDPIH RPAPKFEELA TEVEILETGI KVVDLLAPYI KGGKIGLFGG A GVGKTVLI QELIHNIAQE HGGISVFAGV GDRTREGNDL YHEMKDSGVI SKTAMVFGQM NEPPGARMRV ALTGLTMAEY FR DEQGQDV LLFIDNIFRF TQAGSEVSAL LGRMPSAVGY QPTLATEMGQ LQERITSTAK GSITSIQAIY VPADDYTDPA PAT TFSHLD ATTNLERKLA EMGIYPAVDP LASTSRALAP EIVGEEHYQV ARKVQQTLQR YKELQDIIAI LGMDELSDED KLVV HRARR IQFFLSQNFH VAEQFTGQPG SYVPVKETVR GFKEILEGKY DHLPEDAFRL VGRIEEVVEK AKAMGV

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

+
分子 #7: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 31.547225 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SLRDIKTRIN ATKKTSQITK AMEMVSTSKL NRAEQNAKSF VPYMEKIQEV VANVALGAGG ASHPMLVSRP VKKTGYLVIT SDRGLAGAY NSNVLRLVYQ TIQKRHACPD EYAIIVIGRV GLSFFRKRNM PVILDITRLP DQPSFADIKE IARKTVGLFA D GTFDELYM ...文字列:
SLRDIKTRIN ATKKTSQITK AMEMVSTSKL NRAEQNAKSF VPYMEKIQEV VANVALGAGG ASHPMLVSRP VKKTGYLVIT SDRGLAGAY NSNVLRLVYQ TIQKRHACPD EYAIIVIGRV GLSFFRKRNM PVILDITRLP DQPSFADIKE IARKTVGLFA D GTFDELYM YYNHYVSAIQ QEVTERKLLP LCDLAENKQR TVYEFEPSQE EILDVLLPQY AESLIYGALL DAKASEHAAR MT AMKNATD NANELIRTLT LSYNRARQAA ITQEITEIVA GANAL

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

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分子 #8: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 5 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7l1r

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 153828
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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