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万見
- EMDB-43346: TolQ-TolR inner membrane protein complex from Acinetobacter baumannii -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43346
タイトルTolQ-TolR inner membrane protein complex from Acinetobacter baumannii
マップデータTolQ-TolR inner membrane protein complex from Acinetobacter baumannii
試料
  • 複合体: TolQ-TolR inner membrane protein complex
    • タンパク質・ペプチド: Tol-Pal system protein TolQ
    • タンパク質・ペプチド: Tol-Pal system protein TolR
キーワードinner membrane protein complex / Structural Genomics / Center for Structural Biology of Infectious Diseases / CSBID / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacteriocin transport / protein import / transmembrane transporter activity / protein transport / cell division / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tol-Pal system, TolQ / Tol-Pal system protein TolR / : / Biopolymer transport protein ExbD/TolR / Biopolymer transport protein ExbD/TolR / MotA/TolQ/ExbB proton channel / MotA/TolQ/ExbB proton channel family
類似検索 - ドメイン・相同性
Tol-Pal system protein TolR / Tol-Pal system protein TolQ
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.34 Å
データ登録者Guo Y / Borek D / Center for Structural Biology of Infectious Diseases (CSBID)
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Structural architecture of TolQ-TolR inner membrane protein complex from opportunistic pathogen .
著者: Elina Karimullina / Yirui Guo / Hanif M Khan / Tabitha Emde / Bradley Quade / Rosa Di Leo / Zbyszek Otwinowski / D Tieleman Peter / Dominika Borek / Alexei Savchenko
要旨: Gram-negative bacteria harness the proton motive force (PMF) within their inner membrane (IM) to uphold the integrity of their cell envelope, an indispensable aspect for both division and survival. ...Gram-negative bacteria harness the proton motive force (PMF) within their inner membrane (IM) to uphold the integrity of their cell envelope, an indispensable aspect for both division and survival. The IM TolQ-TolR complex is the essential part of the Tol-Pal system, serving as a conduit for PMF energy transfer to the outer membrane. Here we present cryo-EM reconstructions of TolQ in apo and TolR- bound forms at atomic resolution. The apo TolQ configuration manifests as a symmetric pentameric pore, featuring a trans-membrane funnel leading towards a cytoplasmic chamber. In contrast, the TolQ-TolR complex assumes a proton non-permeable stance, characterized by the TolQ pentamer's flexure to accommodate the TolR dimer, where two protomers undergo a translation-based relationship. Our structure-guided analysis and simulations support the rotor-stator mechanism of action, wherein the rotation of the TolQ pentamer harmonizes with the TolR protomers' interplay. These findings broaden our mechanistic comprehension of molecular stator units empowering critical functions within the Gram-negative bacterial cell envelope.
TEASER: Apo TolQ and TolQ-TolR structures depict structural rearrangements required for cell envelope organization in bacterial cell division.
履歴
登録2024年1月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月15日-
マップ公開2025年1月15日-
更新2025年1月22日-
現状2025年1月22日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43346.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43346.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈TolQ-TolR inner membrane protein complex from Acinetobacter baumannii
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 432 pix.
= 360.288 Å		0.83 Å/pix.
x 432 pix.
= 360.288 Å		0.83 Å/pix.
x 432 pix.
= 360.288 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.21220653 - 0.42175624
平均 (標準偏差)0.000057326666 (±0.008469379)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 360.288 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_43346_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_43346_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TolQ-TolR inner membrane protein complex

全体名称: TolQ-TolR inner membrane protein complex
要素
  • 複合体: TolQ-TolR inner membrane protein complex
    • タンパク質・ペプチド: Tol-Pal system protein TolQ
    • タンパク質・ペプチド: Tol-Pal system protein TolR

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超分子 #1: TolQ-TolR inner membrane protein complex

超分子名称: TolQ-TolR inner membrane protein complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (バクテリア)

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分子 #1: Tol-Pal system protein TolQ

分子名称: Tol-Pal system protein TolQ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (バクテリア)
分子量理論値: 24.112875 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: STLHISDLIL QASPVVQLVM LILLLASIFS WYLIAKLHMS YKKARQDDEH FQKMFWSGAE LNTLYNNAQL NSKRSGLEDI FYQGLSEFF KLKKRQAPTS QMIEGTERIL RVGLSRDQGS LEYGLGTLAS IGSVAPYIGL FGTVWGIMNA FIGLAAVDQV T LATVAPGI ...文字列:
STLHISDLIL QASPVVQLVM LILLLASIFS WYLIAKLHMS YKKARQDDEH FQKMFWSGAE LNTLYNNAQL NSKRSGLEDI FYQGLSEFF KLKKRQAPTS QMIEGTERIL RVGLSRDQGS LEYGLGTLAS IGSVAPYIGL FGTVWGIMNA FIGLAAVDQV T LATVAPGI AEALIATAIG LFAAIPAVLA FNHFTAKSES VYSDRALFAE EMIALLQRQS VG

UniProtKB: Tol-Pal system protein TolQ

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分子 #2: Tol-Pal system protein TolR

分子名称: Tol-Pal system protein TolR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (バクテリア)
分子量理論値: 4.471523 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GRFERIKKPL KSDMNVVPYI DVMLVLLVIF MVTAPMITS

UniProtKB: Tol-Pal system protein TolR

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.34 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 224768
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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