[日本語] English
万見
- EMDB-43264: Local refinement of G4-G6 and F-actin barbed end subunit B-1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43264
タイトルLocal refinement of G4-G6 and F-actin barbed end subunit B-1
マップデータunsharpened
試料
  • 複合体: Structure of full-length cytoplasmic gelsolin bound to the barbed end of F-actin
    • タンパク質・ペプチド: cytoplasmic gelsolin (His/Strep)
    • タンパク質・ペプチド: skeletal actin
キーワードcytoskeleton / actin / cell motility / PROTEIN BINDING
生物種Homo sapiens (ヒト) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Barrie KR / Rebowski G / Dominguez R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM073791 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Mechanism of Actin Filament Severing and Capping by Gelsolin.
著者: Kyle R Barrie / Grzegorz Rebowski / Roberto Dominguez
要旨: Gelsolin is the prototypical member of a family of Ca -dependent F-actin severing and capping proteins. A structure of Ca -bound full-length gelsolin at the barbed end shows domains G1G6 and the ...Gelsolin is the prototypical member of a family of Ca -dependent F-actin severing and capping proteins. A structure of Ca -bound full-length gelsolin at the barbed end shows domains G1G6 and the inter-domain linkers wrapping around F-actin. Another structure shows domains G1G3, a fragment produced during apoptosis, on both sides of F-actin. Conformational changes that trigger severing occur on one side of F-actin with G1G6 and on both sides with G1G3. Gelsolin remains bound after severing, blocking subunit exchange.
履歴
登録2024年1月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月16日-
マップ公開2024年10月16日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_43264.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43264.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 274.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈unsharpened
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 416 pix.
= 449.28 Å		1.08 Å/pix.
x 416 pix.
= 449.28 Å		1.08 Å/pix.
x 416 pix.
= 449.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.16284978 - 0.45062312
平均 (標準偏差)-0.000079771526 (±0.008340654)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ416416416
Spacing416416416
セルA=B=C: 449.28003 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_43264_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_43264_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_43264_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Structure of full-length cytoplasmic gelsolin bound to the barbed...

全体名称: Structure of full-length cytoplasmic gelsolin bound to the barbed end of F-actin
要素
  • 複合体: Structure of full-length cytoplasmic gelsolin bound to the barbed end of F-actin
    • タンパク質・ペプチド: cytoplasmic gelsolin (His/Strep)
    • タンパク質・ペプチド: skeletal actin

-
超分子 #1: Structure of full-length cytoplasmic gelsolin bound to the barbed...

超分子名称: Structure of full-length cytoplasmic gelsolin bound to the barbed end of F-actin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

-
分子 #1: cytoplasmic gelsolin (His/Strep)

分子名称: cytoplasmic gelsolin (His/Strep) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: HHHHHHMVVE HPEFLKAGKE PGLQIWRVEK FDLVPVPTNL YGDFFTGDAY VILKTVQLRN GNLQYDLHYW LGNECSQDES GAAAIFTVQL DDYLNGRAVQ HREVQGFESA TFLGYFKSGL KYKKGGVASG FKHVVPNEVV VQRLFQVKGR RVVRATEVPV SWESFNNGDC ...文字列:
HHHHHHMVVE HPEFLKAGKE PGLQIWRVEK FDLVPVPTNL YGDFFTGDAY VILKTVQLRN GNLQYDLHYW LGNECSQDES GAAAIFTVQL DDYLNGRAVQ HREVQGFESA TFLGYFKSGL KYKKGGVASG FKHVVPNEVV VQRLFQVKGR RVVRATEVPV SWESFNNGDC FILDLGNNIH QWCGSNSNRY ERLKATQVSK GIRDNERSGR ARVHVSEEGT EPEAMLQVLG PKPALPAGTE DTAKEDAANR KLAKLYKVSN GAGTMSVSLV ADENPFAQGA LKSEDCFILD HGKDGKIFVW KGKQANTEER KAALKTASDF ITKMDYPKQT QVSVLPEGGE TPLFKQFFKN WRDPDQTDGL GLSYLSSHIA NVERVPFDAA TLHTSTAMAA QHGMDDDGTG QKQIWRIEGS NKVPVDPATY GQFYGGDSYI ILYNYRHGGR QGQIIYNWQG AQSTQDEVAA SAILTAQLDE ELGGTPVQSR VVQGKEPAHL MSLFGGKPMI IYKGGTSREG GQTAPASTRL FQVRANSAGA TRAVEVLPKA GALNSNDAFV LKTPSAAYLW VGTGASEAEK TGAQELLRVL RAQPVQVAEG SEPDGFWEAL GGKAAYRTSP RLKDKKMDAH PPRLFACSNK IGRFVIEEVP GELMQEDLAT DDVMLLDTWD QVFVWVGKDS QEEEKTEALT SAKRYIETDP ANRDRRTPIT VVKQGFEPPS FVGWFLGWDD DYWSVDPLDR AMAELAAWSH PQFEK

-
分子 #2: skeletal actin

分子名称: skeletal actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
配列文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GIITNWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPTLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNVP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVLDSGDGVT ...文字列:
DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GIITNWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPTLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNVP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVLDSGDGVT HNVPIYEGYA LPHAIMRLDL AGRDLTDYLM KILTERGYSF VTTAEREIVR DIKEKLCYVA LDFENEMATA ASSSSLEKSY ELPDGQVITI GNERFRCPET LFQPSFIGME SAGIHETTYN SIMKCDIDIR KDLYANNVMS GGTTMYPGIA DRMQKEITAL APSTMKIKII APPERKYSVW IGGSILASLS TFQQMWITKQ EYDEAGPSIV HRKCF

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: OTHER
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 94956
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る