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万見
- EMDB-43244: Cryo EM structure of a soybean CesA1 homotrimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43244
タイトルCryo EM structure of a soybean CesA1 homotrimer
マップデータSingle particle cryo EM map after non-uniform (C3) and local refinement in cryoSPARC.
試料
  • 複合体: Homotrimeric cellulose synthase 3
    • タンパク質・ペプチド: Cellulose synthase
キーワードCellulose / glycosyltransferase / microfibril / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose synthase activity / plant-type primary cell wall biogenesis / cellulose synthase (UDP-forming) / cellulose synthase (UDP-forming) activity / cellulose biosynthetic process / cell wall organization / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cellulose synthase, RING-type zinc finger / Zinc-binding RING-finger / Cellulose synthase / Cellulose synthase / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellulose synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Glycine max (ダイズ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ho R / Palliniti P / Zimmer J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Department of Energy (DOE, United States) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2025
タイトル: Structure, function and assembly of soybean primary cell wall cellulose synthases.
著者: Ruoya Ho / Pallinti Purushotham / Louis F L Wilson / Yueping Wan / Jochen Zimmer /
要旨: Plant cell walls contain a meshwork of cellulose fibers embedded into a matrix of other carbohydrate and non-carbohydrate-based biopolymers. This composite material exhibits extraordinary properties, ...Plant cell walls contain a meshwork of cellulose fibers embedded into a matrix of other carbohydrate and non-carbohydrate-based biopolymers. This composite material exhibits extraordinary properties, from stretchable and pliable cell boundaries to solid protective shells. Cellulose, a linear glucose polymer, is synthesized and secreted across the plasma membrane by cellulose synthase (CesA), of which plants express multiple isoforms. Different subsets of CesA isoforms are necessary for primary and secondary cell wall biogenesis. Here, we structurally and functionally characterize the (soybean) primary cell wall CesAs CesA1, CesA3, and CesA6. The CesA isoforms exhibit robust in vitro catalytic activity. Cryo-electron microscopy analyses reveal their assembly into homotrimeric complexes in vitro in which each CesA protomer forms a cellulose-conducting transmembrane channel with a large lateral opening. Biochemical and co-purification analyses demonstrate that different CesA isoforms interact in vitro, leading to synergistic cellulose biosynthesis. Interactions between CesA trimers are only observed between different CesA isoforms and require the class-specific region (CSR). The CSR forms a hook-shaped extension of CesA's catalytic domain at the cytosolic water-lipid interface. Negative stain and cryo-electron microscopy analyses of mixtures of different CesA isoform trimers reveal their side-by-side arrangement into loose clusters. Our data suggest a model by which CesA homotrimers of different isoforms assemble into cellulose synthase complexes to synthesize and secrete multiple cellulose chains for microfibril formation. Inter-trimer interactions are mediated by fuzzy interactions between their CSR extensions.
履歴
登録2024年1月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月15日-
マップ公開2025年1月15日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43244.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43244.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Single particle cryo EM map after non-uniform (C3) and local refinement in cryoSPARC.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 400 pix.
= 432. Å		1.08 Å/pix.
x 400 pix.
= 432. Å		1.08 Å/pix.
x 400 pix.
= 432. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.35
最小 - 最大-3.0348449 - 4.730135
平均 (標準偏差)0.0014961845 (±0.06145046)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 432.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_43244_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_43244_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homotrimeric cellulose synthase 3

全体名称: Homotrimeric cellulose synthase 3
要素
  • 複合体: Homotrimeric cellulose synthase 3
    • タンパク質・ペプチド: Cellulose synthase

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超分子 #1: Homotrimeric cellulose synthase 3

超分子名称: Homotrimeric cellulose synthase 3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Glycine max (ダイズ)

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分子 #1: Cellulose synthase

分子名称: Cellulose synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cellulose synthase (UDP-forming)
由来(天然)生物種: Glycine max (ダイズ)
分子量理論値: 122.248523 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MEASAGMVAG SHKRNELVRI RHDSSDSGSK PLKSLNGQIC QICGDTVGLT ATGDVFVACN ECAFPVCRPC YEYERKDGNQ SCPQCKTRY KRHRGSPRVE GDEDEDDSDD IENEFNYAQG KAKARRQWED DADLSSSSRR ESQQPIPLLT NGQTMSGEIP C ATPDTQSV ...文字列:
MEASAGMVAG SHKRNELVRI RHDSSDSGSK PLKSLNGQIC QICGDTVGLT ATGDVFVACN ECAFPVCRPC YEYERKDGNQ SCPQCKTRY KRHRGSPRVE GDEDEDDSDD IENEFNYAQG KAKARRQWED DADLSSSSRR ESQQPIPLLT NGQTMSGEIP C ATPDTQSV RTTSGPLGPS EKVHSLPYVD PRQPVPVRIV DPSKDLNSYG LGNVDWKERV EGWKLKQEKN MVQMTGRYTE GK GGDVEGT GSNGEELQMV DDARQPMSRV VPIPSSQLTP YRVVIILRLI ILGFFLQYRV THPVKDAYPL WLTSVICEIW FAL SWLLDQ FPKWSPINRE TYLERLALRY DREGEPSQLD PVDVFVSTVD PLKEPPLVTA NTVLSILSVD YPVDKVSCYV SDDG SAMLT FEALSETAEF AKKWVPFCKK HNIEPRAPEF YFAQKIDYLK DKIQPSFVKE RRAMKREYEE FKVRINALVA KAQKM PEEG WTMQDGTAWP GNNPRDHPGM IQVFLGHSGG LDTDGNELPR LVYVSREKRP GFQHHKKAGA MNALIRVSAV LTNGAY LLN VDCDHYFNNS KALKEAMCFM MDPVIGKKTC YVQFPQRFDG IDLHDRYANR NIVFFDINMK GQDGVQGPVY VGTGCCF NR QALYGYDPVL TEEDLEPNII VKSCWGSRKK GKGGNKKYSD KKKAMGRTES TVPIFNMEDI EEGVEGYDDE RTLLMSQK S LEKRFGQSPV FIAATFMEQG GIPPSTNPAT LLKEAIHVIS CGYEDKTEWG KEIGWIYGSV TEDILTGFKM HARGWISIY CMPPRPAFKG SAPINLSDRL NQVLRWALGS IEIFLSRHCP LWYGYNGKLK PLMRLAYINT IVYPFTSIPL IAYCTLPAFC LLTNKFIIP EISNFASMWF ILLFVSIFTT SILELRWSGV SIEDWWRNEQ FWVIGGTSAH LFAVFQGLLK VLAGIDTNFT V TSKASDED GDFAELYVFK WTSLLIPPTT VLIVNLVGIV AGVSYAINSG YQSWGPLFGK LFFAIWVIAH LYPFLKGLLG RQ NRTPTIV IVWSVLLASI FSLLWVRIDP FTSDSNKLTN GQCGINC

UniProtKB: Cellulose synthase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: AlphaFold generated
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 186101
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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