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- EMDB-43188: Salmonella effector protein SipA decorated actin filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43188
タイトルSalmonella effector protein SipA decorated actin filament
マップデータEM map
試料
  • 複合体: Salmonella effector SipA decorated actin filament
    • 細胞器官・細胞要素: Salmonella effector protein SipA
      • タンパク質・ペプチド: Cell invasion protein SipA
    • 細胞器官・細胞要素: actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードeffector / cell invasion / SipA / actin
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin cytoskeleton / actin binding / hydrolase activity ...Striated Muscle Contraction / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin cytoskeleton / actin binding / hydrolase activity / extracellular region / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Salmonella invasion protein A, C-terminal actin-binding domain superfamily / : / Salmonella Invasion protein A, C-terminal actin binding domain / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...Salmonella invasion protein A, C-terminal actin-binding domain superfamily / : / Salmonella Invasion protein A, C-terminal actin binding domain / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell invasion protein SipA / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella (サルモネラ菌) / Gallus gallus (ニワトリ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Guo EZ / Galan JE
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI055472 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / : 2024
タイトル: Cryo-EM structure of the bacterial effector protein SipA bound to F-actin reveals a unique mechanism for filament stabilization.
著者: Emily Guo / Steven Z Chou / Maria Lara-Tejero / Jorge E Galan
要旨: The bacterial pathogen Salmonella spp. modulates cellular processes by delivering effector proteins through its type III secretion systems. Among these effectors, SipA facilitates bacterial invasion ...The bacterial pathogen Salmonella spp. modulates cellular processes by delivering effector proteins through its type III secretion systems. Among these effectors, SipA facilitates bacterial invasion and promotes intestinal inflammation. The mechanisms by which this effector carries out these functions are incompletely understood although SipA's ability to modulate actin dynamics is central to some of these activities. Here we report the cryo-EM structure of SipA bound to filamentous actin. We show that this effector stabilizes actin filaments through unique interactions of its carboxy terminal domain with four actin subunits. Furthermore, our structure-function studies revealed that SipA's actin-binding activity is independent from its ability to stimulate intestinal inflammation. Overall, these studies illuminate critical aspects of Salmonella pathogenesis, and provide unique insight into the mechanisms by which a bacterial effector modulates actin dynamics.
履歴
登録2023年12月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月25日-
マップ公開2024年12月25日-
更新2025年7月23日-
現状2025年7月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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添付画像

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43188.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EM map
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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.068 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0434
最小 - 最大-0.06786636 - 1.9589043
平均 (標準偏差)0.002500171 (±0.037056796)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 341.75998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: EM map

ファイルemd_43188_half_map_1.map
注釈EM map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_43188_half_map_2.map
注釈half map 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Salmonella effector SipA decorated actin filament

全体名称: Salmonella effector SipA decorated actin filament
要素
  • 複合体: Salmonella effector SipA decorated actin filament
    • 細胞器官・細胞要素: Salmonella effector protein SipA
      • タンパク質・ペプチド: Cell invasion protein SipA
    • 細胞器官・細胞要素: actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Salmonella effector SipA decorated actin filament

超分子名称: Salmonella effector SipA decorated actin filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: Salmonella effector protein SipA

超分子名称: Salmonella effector protein SipA / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Salmonella (サルモネラ菌) / : Typhimurium str. SL1344

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超分子 #3: actin

超分子名称: actin / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)

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分子 #1: Cell invasion protein SipA

分子名称: Cell invasion protein SipA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella (サルモネラ菌)
分子量理論値: 74.040781 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MVTSVRTQPP VIMPGMQTEI KTQATNLAAN LSAVRESATA TLSGEIKGPQ LEDFPALIKQ ASLDALFKCG KDAEALKEVF TNSNNVAGK KAIMEFAGLF RSALNATSDS PEAKTLLMKV GAEYTAQIIK DGLKEKSAFG PWLPETKKAE AKLENLEKQL L DIIKNNTG ...文字列:
MVTSVRTQPP VIMPGMQTEI KTQATNLAAN LSAVRESATA TLSGEIKGPQ LEDFPALIKQ ASLDALFKCG KDAEALKEVF TNSNNVAGK KAIMEFAGLF RSALNATSDS PEAKTLLMKV GAEYTAQIIK DGLKEKSAFG PWLPETKKAE AKLENLEKQL L DIIKNNTG GELSKLSTNL VMQEVMPYIA SCIEHNFGCT LDPLTRSNLT HLVDKAAAKA VEALDMCHQK LTQEQGTSVG RE ARHLEMQ TLIPLLLRNV FAQIPADKLP DPKIPEPAAG PVPDGGKKAE PTGINININI DSSNHSVDNS KHINNSRSHV DNS QRHIDN SNHDNSRKTI DNSRTFIDNS QRNGESHHST NSSNVSHSHS RVDSTTHQTE TAHSASTGAI DHGIAGKIDV TAHA TAEAV TNASSESKDG KVVTSEKGTT GETTSFDEVD GVTSKSIIGK PVQATVHGVD DNKQQSQTAE IVNVKPLASQ LAGVE NVKT DTLQSDTTVI TGNKAGTTDN DNSQTDKTGP FSGLKFKQNS FLSTVPSVTN MHSMHFDARE TFLGVIRKAL EPDTST PFP VRRAFDGLRA EILPNDTIKS AALKAQCSDI DKHPELKAKM ETLKEVITHH PQKEKLAEIA LQFAREAGLT RLKGETD YV LSNVLDGLIG DGSWRAGPAY ESYLNKPGVD RVITTVDGLH MQR

UniProtKB: Cell invasion protein SipA

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分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 42.109973 KDa
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSS S LEKSYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQ KEITALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / : MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / : ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 2.2 sec. / 平均電子線量: 68.1384 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 109.86 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 53.33 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 320109
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
Segment selection選択した数: 320109 / ソフトウェア - 名称: SPARX
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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