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- PDB-8vfm: Salmonella effector protein SipA decorated actin filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vfm
タイトルSalmonella effector protein SipA decorated actin filament
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Cell invasion protein SipA
キーワードCELL INVASION / effector / SipA / actin
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin cytoskeleton / actin binding / hydrolase activity ...Striated Muscle Contraction / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin cytoskeleton / actin binding / hydrolase activity / extracellular region / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Salmonella invasion protein A, C-terminal actin-binding domain superfamily / : / Salmonella Invasion protein A, C-terminal actin binding domain / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...Salmonella invasion protein A, C-terminal actin-binding domain superfamily / : / Salmonella Invasion protein A, C-terminal actin binding domain / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Cell invasion protein SipA / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella (サルモネラ菌)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Guo, E.Z. / Galan, J.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI055472 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / : 2024
タイトル: Cryo-EM structure of the bacterial effector protein SipA bound to F-actin reveals a unique mechanism for filament stabilization.
著者: Emily Guo / Steven Z Chou / Maria Lara-Tejero / Jorge E Galan
要旨: The bacterial pathogen Salmonella spp. modulates cellular processes by delivering effector proteins through its type III secretion systems. Among these effectors, SipA facilitates bacterial invasion ...The bacterial pathogen Salmonella spp. modulates cellular processes by delivering effector proteins through its type III secretion systems. Among these effectors, SipA facilitates bacterial invasion and promotes intestinal inflammation. The mechanisms by which this effector carries out these functions are incompletely understood although SipA's ability to modulate actin dynamics is central to some of these activities. Here we report the cryo-EM structure of SipA bound to filamentous actin. We show that this effector stabilizes actin filaments through unique interactions of its carboxy terminal domain with four actin subunits. Furthermore, our structure-function studies revealed that SipA's actin-binding activity is independent from its ability to stimulate intestinal inflammation. Overall, these studies illuminate critical aspects of Salmonella pathogenesis, and provide unique insight into the mechanisms by which a bacterial effector modulates actin dynamics.
履歴
登録2023年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月4日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.22025年7月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Cell invasion protein SipA
A: Cell invasion protein SipA
C: Cell invasion protein SipA
I: Cell invasion protein SipA
J: Actin, alpha skeletal muscle
L: Actin, alpha skeletal muscle
M: Actin, alpha skeletal muscle
N: Actin, alpha skeletal muscle
R: Actin, alpha skeletal muscle
S: Actin, alpha skeletal muscle
U: Actin, alpha skeletal muscle
W: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)636,65528
ポリマ-633,04312
非ポリマー3,61216
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Cell invasion protein SipA / Effector protein SipA


分子量: 74040.781 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Salmonella (サルモネラ菌) / 遺伝子: sipA, sspA, STM2882 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CL52
#2: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P68139
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Salmonella effector SipA decorated actin filamentCOMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2Salmonella effector protein SipAORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#11RECOMBINANT
3actinORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#21NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Salmonella (サルモネラ菌)590Typhimurium str. SL1344
23Gallus gallus (ニワトリ)9031
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影平均露光時間: 2.2 sec. / 電子線照射量: 68.1384 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1SPARX粒子像選択
4RELIONCTF補正
8PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 53.33 ° / 軸方向距離/サブユニット: 109.86 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 320109
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 320109 / 対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00928924
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.01939240
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.70317428
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0654380
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0075032

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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