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万見
- EMDB-43154: Cryogenic electron microscopy model of full-length talin without FABD -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43154
タイトルCryogenic electron microscopy model of full-length talin without FABD
マップデータrefined map
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Talin monomer
    • タンパク質・ペプチド: Green fluorescent protein,Talin-1
キーワードTalin / focal adhesion / f-actin binding / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Smooth Muscle Contraction / Platelet degranulation / cortical microtubule organization / vinculin binding ...GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Smooth Muscle Contraction / Platelet degranulation / cortical microtubule organization / vinculin binding / integrin activation / cell-substrate junction assembly / cortical actin cytoskeleton organization / phosphatidylserine binding / ruffle / phosphatidylinositol binding / bioluminescence / integrin-mediated signaling pathway / generation of precursor metabolites and energy / adherens junction / structural constituent of cytoskeleton / ruffle membrane / integrin binding / actin filament binding / cytoskeleton / cell adhesion / focal adhesion / cell surface / cytosol
類似検索 - 分子機能
Talin VBS2 domain / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / Talin, R4 domain ...Talin VBS2 domain / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / Talin, R4 domain / Talin 1-like, rod segment domain / Talin, N-terminal F0 domain / : / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / Talin IBS2B domain / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Talin-1 / Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Izard T / Rangarajan ES
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: High-resolution snapshots of the talin auto-inhibitory states suggest roles in cell adhesion and signaling.
著者: Erumbi S Rangarajan / Julian L Bois / Scott B Hansen / Tina Izard /
要旨: Talin regulates crucial cellular functions, including cell adhesion and motility, and affects human diseases. Triggered by mechanical forces, talin plays crucial roles in facilitating the formation ...Talin regulates crucial cellular functions, including cell adhesion and motility, and affects human diseases. Triggered by mechanical forces, talin plays crucial roles in facilitating the formation of focal adhesions and recruiting essential focal adhesion regulatory elements such as vinculin. The structural flexibility allows talin to fine-tune its signaling responses. This study presents our 2.7 Å cryoEM structures of talin, which surprisingly uncovers several auto-inhibitory states. Contrary to previous suggestions, our structures reveal that (1) the first and last three domains are not involved in maintaining talin in its closed state and are mobile, (2) the talin F-actin and membrane binding domain are loosely attached and thus available for binding, and (3) the main force-sensing domain is oriented with its vinculin binding sites ready for release. These structural snapshots offer insights and advancements in understanding the dynamic talin activation mechanism, which is crucial for mediating cell adhesion.
履歴
登録2023年12月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月2日-
マップ公開2024年10月2日-
更新2025年8月6日-
現状2025年8月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43154.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43154.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈refined map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.15 Å/pix.
x 320 pix.
= 368.64 Å		1.15 Å/pix.
x 320 pix.
= 368.64 Å		1.15 Å/pix.
x 320 pix.
= 368.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.152 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.67588544 - 1.1366367
平均 (標準偏差)-0.0002892503 (±0.022072965)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 368.63998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_43154_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_43154_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_43154_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Talin monomer

全体名称: Talin monomer
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Talin monomer
    • タンパク質・ペプチド: Green fluorescent protein,Talin-1

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超分子 #1: Talin monomer

超分子名称: Talin monomer / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Green fluorescent protein,Talin-1

分子名称: Green fluorescent protein,Talin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 299.867344 KDa
組換発現生物種: Mammalian expression vector HA-MCS-pcDNA3.1 (その他)
配列文字列: MHHHHHHHHH HMVSKGEELF TGVVPILVEL DGDVNGHKFS VSGEGEGDAT YGKLTLKFIC TTGKLPVPWP TLVTTLTYGV QCFSRYPDH MKQHDFFKSA MPEGYVQERT IFFKDDGNYK TRAEVKFEGD TLVNRIELKG IDFKEDGNIL GHKLEYNYNS H NVYIMADK ...文字列:
MHHHHHHHHH HMVSKGEELF TGVVPILVEL DGDVNGHKFS VSGEGEGDAT YGKLTLKFIC TTGKLPVPWP TLVTTLTYGV QCFSRYPDH MKQHDFFKSA MPEGYVQERT IFFKDDGNYK TRAEVKFEGD TLVNRIELKG IDFKEDGNIL GHKLEYNYNS H NVYIMADK QKNGIKVNFK IRHNIEDGSV QLADHYQQNT PIGDGPVLLP DNHYLSTQSA LSKDPNEKRD HMVLLEFVTA AG ITLGMDE LYKGSLEVLF QGPAAAMVAL SLKISIGNVV KTMQFEPSTM VYDACRMIRE RIPEALAGPP NDFGLFLSDD DPK KGIWLE AGKALDYYML RNGDTMEYRK KQRPLKIRML DGTVKTIMVD DSKTVTDMLM TICARIGITN HDEYSLVREL MEEK KDEGT GTLRKDKTLL RDEKKMEKLK QKLHTDDELN WLDHGRTLRE QGVEEHETLL LRRKFFYSDQ NVDSRDPVQL NLLYV QARD DILNGSHPVS FDKACEFAGF QCQIQFGPHN EQKHKAGFLD LKDFLPKEYV KQKGERKIFQ AHKNCGQMSE IEAKVR YVK LARSLKTYGV SFFLVKEKMK GKNKLVPRLL GITKECVMRV DEKTKEVIQE WSLTNIKRWA ASPKSFTLDF GDYQDGY YS VQTTEGEQIA QLIAGYIDII LKKKKSKDHF GLEGDEESTM LEDSVSPKKS TVLQQQYNRV GKVEHGSVAL PAIMRSGA S GPENFQVGSM PPAQQQITSG QMHRGHMPPL TSAQQALTGT INSSMQAVQA AQATLDDFET LPPLGQDAAS KAWRKNKMD ESKHEIHSQV DAITAGTASV VNLTAGDPAE TDYTAVGCAV TTISSNLTEM SRGVKLLAAL LEDEGGNGRP LLQAAKGLAG AVSELLRSA QPASAEPRQN LLLAAGNVGQ ASGELLQQIG ESDTDPHFQD VLMQLANAVA SAAAALVLKA KSVAQRTEDS G LQTQVIAA ATQCALSTSQ LVACTKVVAP TISSPVCQEQ LVEAGRLVAK AVEGCVSASQ AATEDGQLLR GVGAAATAVT QA LNELLQH VKAHATGAGP AGRYDQATDT ILTVTENIFS SMGDAGEMVR QARILAQATS DLVNAIKADA EGESDLENSR KLL SAAKIL ADATAKMVEA AKGAAAHPDS EEQQQRLREA AEGLRMATNA AAQNAIKKKL VQRLEHAAKQ AAASATQTIA AAQH AASAP KASAGPQPLL VQSCKAVAEQ IPLLVQGVRG SQAQPDSPSA QLALIAASQS FLQPGGKMVA AAKASVPTIQ DQASA MQLS QCAKNLGTAL AELRTAAQKA QEACGPLEMD SALSVVQNLE KDLQEIKAAA RDGKLKPLPG ETMEKCTQDL GNSTKA VSS AIAKLLGEIA QGNENYAGIA ARDVAGGLRS LAQAARGVAA LTSDPAVQAI VLDTASDVLD KASSLIEEAK KASGHPG DP ESQQRLAQVA KAVTQALNRC VSCLPGQRDV DNALRAVGDA SKRLLSDLLP PSTGTFQEAQ SRLNEAAAGL NQAATELV Q ASRGTPQDLA RASGRFGQDF STFLEAGVEM AGQAPSQEDR AQVVSNLKGI SMSSSKLLLA AKALSTDPAS PNLKSQLAA AARAVTDSIN QLITMCTQQA PGQKECDNAL RQLETVRELL ENPVQPINDM SYFGCLDSVM ENSKVLGEAM TGISQNAKNG NLPEFGDAI ATASKALCGF TEAAAQAAYL VGVSDPNSQA GQQGLVEPTQ FARANQAIQM ACQSLGEPGC TQAQVLSAAT I VAKHTSAL CNSCRLASAR TANPTAKRQF VQSAKEVANS TANLVKTIKA LDGDFTEENR AQCRAATAPL LEAVDNLSAF AS NPEFSSV PAQISPEGRA AMEPIVISAK TMLESAGGLI QTARALAVNP RDPPRWSVLA GHSRTVSDSI KKLITSMRDK APG QLECET AIAALNSCLR DLDQASLAAV SQQLAPREGI SQEALHTQML TAVQEISHLI EPLASAARAE ASQLGHKVSQ MAQY FEPLT LAAVGAASKT LSHPQQMALL DQTKTLAESA LQLLYTAKEA GGNPKQAAHT QEALEEAVQM MTEAVEDLTT TLNEA ASAA GVVGGMVDSI TQAINQLDEG PMGDPEGSFV DYQTTMVRTA KAIAVTVQEM VTKSNTSPEE LGPLANQLTS DYGRLA SQA KPAAVAAENE EIGAHIKHRV QELGHGCSAL VTKAGALQCS PSDVYTKKEL IECARRVSEK VSHVLAALQA GNRGTQA CI TAASAVSGII ADLDTTIMFA TAGTLNREGA ETFADHREGI LKTAKVLVED TKVLVQNAAG SQEKLAQAAQ SSVATITR L ADVVKLGAAS LGAEDPETQV VLINAVKDVA KALGDLISAT KAAAGKVGDD PAVWQLKNSA KVMVTNVTSL LKTVKAVED EATKGTRALE ATTEHIRQEL AVFCSPEPPA KTSTPEDFIR MTKGITMATA KAVAAGNSCR QEDVIATANL SRRAIADMLR ACKEAAFHP EVAPDVRLRA LHYGRECANG YLELLDHVLL TLQKPNPDLK QQLTGHSKRV AGSVTELIQA AEAMKGTEWV D PEDPTVIA ENELLGAAAA IEAAAKKLEQ LKPRAKPKEA DESLNFEEQI LEAVKSIAAA TSALVKAASA AQRELVAQGK VG AIPANAL DDGQWSQGLI SAARMVAAAT NNLCEAANAA VQGHASQEKL ISSAKQVAAS TAQLLVACKV KADQDSEAMK RLQ AAGNAV KRASDNLVKA AQKAAAFEDQ ENETVVVKEK MVGGIAQIIA AQEEMLRKER ELEEARKKLA QIRQQQYKFL PSEL RDEH

UniProtKB: Green fluorescent protein, Talin-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Au-flat 1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6r9t

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 68494
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6r9t


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 208-2479 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8vdp:
Cryogenic electron microscopy model of full-length talin without FABD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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