[日本語] English
万見
- EMDB-43045: Asymmetrical subunit from a Drp1 lattice on PA nanotubes -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43045
タイトルAsymmetrical subunit from a Drp1 lattice on PA nanotubes
マップデータDrp1 on Phosphatidic acid (PA)-containing nanotubes (NT)
試料
  • 複合体: Tetramer complex of Drp1 from a lattice
    • タンパク質・ペプチド: Dynamin-1-like protein
キーワードmembrane remodeling GTPase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / dynamin GTPase / Apoptotic execution phase / regulation of mitophagy / peroxisome fission / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GTP-dependent protein binding ...mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / dynamin GTPase / Apoptotic execution phase / regulation of mitophagy / peroxisome fission / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GTP-dependent protein binding / protein localization to mitochondrion / mitochondrial fission / positive regulation of neutrophil chemotaxis / positive regulation of mitochondrial fission / heart contraction / intracellular distribution of mitochondria / protein complex oligomerization / brush border / clathrin-coated pit / GTPase activator activity / positive regulation of protein secretion / mitochondrion organization / small GTPase binding / endocytosis / synaptic vesicle membrane / calcium ion transport / rhythmic process / peroxisome / regulation of gene expression / microtubule binding / mitochondrial outer membrane / microtubule / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynamin-1-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.73 Å
データ登録者Rochon K / Peng R / Hutson AN / Stagg SM / Mears JA
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM125844 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM108753 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM143805 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31 GM139324 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2025
タイトル: The Structure of the Drp1 Lattice on Membrane.
著者: Ruizhi Peng / Kristy Rochon / Anelise N Hutson / Scott M Stagg / Jason A Mears /
要旨: Mitochondrial health relies on the membrane fission mediated by dynamin-related protein 1 (Drp1). Previous structural studies of Drp1 on remodeled membranes were hampered by heterogeneity, leaving a ...Mitochondrial health relies on the membrane fission mediated by dynamin-related protein 1 (Drp1). Previous structural studies of Drp1 on remodeled membranes were hampered by heterogeneity, leaving a critical gap in the understanding of the mitochondrial fission mechanisms. Here we present a cryo-electron microscopy structure of full-length human Drp1 decorated on membrane tubules. Using the reconstruction of average subtracted tubular regions (RASTR) technique, we report that Drp1 forms a locally ordered lattice along the tubule without global helical symmetry. The filaments in the lattice are similar to dynamin rungs with conserved stalk interactions. Adjacent filaments are connected by GTPase domain interactions in a novel stacked conformation. We identified two states of the Drp1 lattice among the heterogenous dataset representing conformational changes around hinge 1. Additionally, we observed contact between Drp1 and membrane that can be assigned to the variable domain sequence. Together these structures revealed a putative mechanism by which Drp1 constricts mitochondria membranes in a stepwise, "ratchet" manner.
履歴
登録2023年12月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月16日-
マップ公開2025年4月16日-
更新2025年4月30日-
現状2025年4月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_43045.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43045.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Drp1 on Phosphatidic acid (PA)-containing nanotubes (NT)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.02 Å/pix.
x 448 pix.
= 904.96 Å		2.02 Å/pix.
x 448 pix.
= 904.96 Å		2.02 Å/pix.
x 448 pix.
= 904.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.02 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 816.0
最小 - 最大-2858.252700000000004 - 4612.292000000000371
平均 (標準偏差)0.44686237 (±242.158109999999994)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 904.95996 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_43045_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_43045_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map

ファイルemd_43045_half_map_2.map
注釈half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Tetramer complex of Drp1 from a lattice

全体名称: Tetramer complex of Drp1 from a lattice
要素
  • 複合体: Tetramer complex of Drp1 from a lattice
    • タンパク質・ペプチド: Dynamin-1-like protein

-
超分子 #1: Tetramer complex of Drp1 from a lattice

超分子名称: Tetramer complex of Drp1 from a lattice / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Asymmetrical subunit of GMP-PCP bound Drp1 lattice on Phosphatidic acid (PA)-containing nanotubes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: DNM1L, DLP1, DRP1
分子量理論値: 164 KDa

-
分子 #1: Dynamin-1-like protein

分子名称: Dynamin-1-like protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: dynamin GTPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 82.608789 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPHMGGSMEA LIPVINKLQD VFNTVGADII QLPQIVVVGT QSSGKSSVLE SLVGRDLLPR GTGIVTRRPL ILQLVHVSQE DKRKTTGEE NGVEAEEWGK FLHTKNKLYT DFDEIRQEIE NETERISGNN KGVSPEPIHL KIFSPNVVNL TLVDLPGMTK V PVGDQPKD ...文字列:
GPHMGGSMEA LIPVINKLQD VFNTVGADII QLPQIVVVGT QSSGKSSVLE SLVGRDLLPR GTGIVTRRPL ILQLVHVSQE DKRKTTGEE NGVEAEEWGK FLHTKNKLYT DFDEIRQEIE NETERISGNN KGVSPEPIHL KIFSPNVVNL TLVDLPGMTK V PVGDQPKD IELQIRELIL RFISNPNSII LAVTAANTDM ATSEALKISR EVDPDGRRTL AVITKLDLMD AGTDAMDVLM GR VIPVKLG IIGVVNRSQL DINNKKSVTD SIRDEYAFLQ KKYPSLANRN GTKYLARTLN RLLMHHIRDC LPELKTRINV LAA QYQSLL NSYGEPVDDK SATLLQLITK FATEYCNTIE GTAKYIETSE LCGGARICYI FHETFGRTLE SVDPLGGLNT IDIL TAIRN ATGPRPALFV PEVSFELLVK RQIKRLEEPS LRCVELVHEE MQRIIQHCSN YSTQELLRFP KLHDAIVEVV TCLLR KRLP VTNEMVHNLV AIELAYINTK HPDFADACGL MNNNIEEQRR NRLARELPSA VSRDKSSKVP SALAPASQEP SPAASA EAD GKLIQDSRRE TKNVASGGGG VGDGVQEPTT GNWRGMLKTS KAEELLAEEK SKPIPIMPAS PQKGHAVNLL DVPVPVA RK LSAREQRDCE VIERLIKSYF LIVRKNIQDS VPKAVMHFLV NHVKDTLQSE LVGQLYKSSL LDDLLTESED MAQRRKEA A DMLKALQGAS QIIAEIRETH LW

UniProtKB: Dynamin-1-like protein

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態helical array

-
試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
25.0 mMHEPES
150.0 mMPotassium chlorideKCl
5.0 mMMagnesium dichlorideMgCl2
10.0 mMBME
2.0 mMGMP-PCP
500.0 uMPA Nanotubes

詳細: Primary Buffer: 25 mM HEPES (KOH) pH 7.5, 0.15 M KCl, 5 mM MgCl2, 10 mM Beta-mercaptoethanol Nanotubes: 40% D-galactosyl-beta-1-N-nervonyl-erythro-sphingosine (GC), 35% ...詳細: Primary Buffer: 25 mM HEPES (KOH) pH 7.5, 0.15 M KCl, 5 mM MgCl2, 10 mM Beta-mercaptoethanol Nanotubes: 40% D-galactosyl-beta-1-N-nervonyl-erythro-sphingosine (GC), 35% phosphatidylethanolamine (PE), 25% phosphatidic acid (PA) Final Sample: Protein diluted to 0.4mg/ml and incubated with 500 uM NTs, 2mM GMPPCP and 2mM MgCl2
グリッドモデル: Quantifoil R3.5/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 詳細: 25mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III
詳細Drp1 was incubated with nanotubes and GMPPCP to form decorated lipid templates

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-64 (8k x 8k)
検出モード: INTEGRATING / 実像数: 1941 / 平均露光時間: 1.093 sec. / 平均電子線量: 58.49 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: RASTR azimuthal average
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM / 使用した粒子像数: 13215
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cisTEM
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8v8t:
Asymmetrical subunit from a Drp1 lattice on PA nanotubes

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る