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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4273 | |||||||||
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タイトル | Fo conformation 1 | |||||||||
![]() | Chloroplast Fo and peripheral stalk conformation 1 | |||||||||
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生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
![]() | Hahn A / Vonck J / Mills DJ / Kuehlbrandt W / Meier T | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure, mechanism, and regulation of the chloroplast ATP synthase. 著者: Alexander Hahn / Janet Vonck / Deryck J Mills / Thomas Meier / Werner Kühlbrandt / ![]() 要旨: The chloroplast adenosine triphosphate (ATP) synthase uses the electrochemical proton gradient generated by photosynthesis to produce ATP, the energy currency of all cells. Protons conducted through ...The chloroplast adenosine triphosphate (ATP) synthase uses the electrochemical proton gradient generated by photosynthesis to produce ATP, the energy currency of all cells. Protons conducted through the membrane-embedded F motor drive ATP synthesis in the F head by rotary catalysis. We determined the high-resolution structure of the complete cFF complex by cryo-electron microscopy, resolving side chains of all 26 protein subunits, the five nucleotides in the F head, and the proton pathway to and from the rotor ring. The flexible peripheral stalk redistributes differences in torsional energy across three unequal steps in the rotation cycle. Plant ATP synthase is autoinhibited by a β-hairpin redox switch in subunit γ that blocks rotation in the dark. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 153 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18.7 KB 18.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 11.8 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 83.6 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 163.6 MB | ![]() | |
その他 | ![]() ![]() | 6.8 MB 129.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Chloroplast Fo and peripheral stalk conformation 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.053 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_4273_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_4273_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Chloroplast Fo
全体 | 名称: Chloroplast Fo |
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要素 |
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-超分子 #1: Chloroplast Fo
超分子 | 名称: Chloroplast Fo / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#13 / 詳細: masked and realigned Fo from F1Fo complex. |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 600 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 実像数: 6254 / 平均露光時間: 62.0 sec. / 平均電子線量: 25.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.5 µm / 倍率(補正後): 132953 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
詳細 | real space refinement as described for EMD-4270 |
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精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |