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- EMDB-42508: Rpn1/Nub1UBL-focused alignment of the non-substrate-engaged human... -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42508
タイトルRpn1/Nub1UBL-focused alignment of the non-substrate-engaged human 26S proteasome
マップデータ
試料
  • 複合体: Human 26S proteasome complexed with Nub1 and Fat 10
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: NEDD8 ultimate buster 1
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 7
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 4
キーワード26S Proteasome / Nub1 / Fat10 / MOTOR PROTEIN / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome accessory complex / proteasome regulatory particle / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis ...regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome accessory complex / proteasome regulatory particle / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / regulation of protein catabolic process / proteasome storage granule / response to tumor necrosis factor / response to type II interferon / enzyme regulator activity / proteasome complex / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / P-body / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / ABC-family proteins mediated transport / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / osteoblast differentiation / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / azurophil granule lumen / UCH proteinases / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / ER-Phagosome pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / nucleolus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NEDD8 ultimate buster 1 / NEDD8 ultimate buster 1, ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain / UBA/TS-N domain / : / 26S proteasome subunit RPN2, N-terminal domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn2/Psmd1 subunit / 26S proteasome regulatory subunit RPN2, C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 C-terminal domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn1 subunit ...NEDD8 ultimate buster 1 / NEDD8 ultimate buster 1, ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain / UBA/TS-N domain / : / 26S proteasome subunit RPN2, N-terminal domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn2/Psmd1 subunit / 26S proteasome regulatory subunit RPN2, C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 C-terminal domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn1 subunit / RPN1, N-terminal / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1, C-terminal / RPN1 N-terminal domain / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1 C-terminal / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Proteasome/cyclosome repeat / Proteasome/cyclosome repeat / : / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / HEAT repeats / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome regulatory subunit 7 / 26S proteasome regulatory subunit 4 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1 / NEDD8 ultimate buster 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Arkinson C / Gee CL / Martin A
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: NUB1 traps unfolded FAT10 for ubiquitin-independent degradation by the 26S proteasome.
著者: Connor Arkinson / Ken C Dong / Christine L Gee / Shawn M Costello / Aimee Chi Soe / Greg L Hura / Susan Marqusee / Andreas Martin /
要旨: The ubiquitin-like modifier FAT10 targets hundreds of proteins in the mammalian immune system to the 26S proteasome for degradation. This degradation pathway requires the cofactor NUB1, yet the ...The ubiquitin-like modifier FAT10 targets hundreds of proteins in the mammalian immune system to the 26S proteasome for degradation. This degradation pathway requires the cofactor NUB1, yet the underlying mechanisms remain unknown. Here, we reconstituted a minimal in vitro system with human components and revealed that NUB1 uses the intrinsic instability of FAT10 to trap its N-terminal ubiquitin-like domain in an unfolded state and deliver it to the 26S proteasome for engagement, allowing the degradation of FAT10-ylated substrates in a ubiquitin-independent and p97-independent manner. Using hydrogen-deuterium exchange, structural modeling and site-directed mutagenesis, we identified the formation of an intricate complex with FAT10 that activates NUB1 for docking to the 26S proteasome, and our cryo-EM studies visualized the highly dynamic NUB1 complex bound to the proteasomal Rpn1 subunit during FAT10 delivery and the early stages of ATP-dependent degradation. These findings identified a previously unknown mode of cofactor-mediated, ubiquitin-independent substrate delivery to the 26S proteasome that relies on trapping partially unfolded states for engagement by the proteasomal ATPase motor.
履歴
登録2023年10月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月6日-
マップ公開2024年11月6日-
更新2025年4月23日-
現状2025年4月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42508.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42508.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 280 pix.
= 293.44 Å		1.05 Å/pix.
x 280 pix.
= 293.44 Å		1.05 Å/pix.
x 280 pix.
= 293.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.048 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.64128345 - 1.2882907
平均 (標準偏差)0.00390702 (±0.024181703)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 293.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_42508_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_42508_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human 26S proteasome complexed with Nub1 and Fat 10

全体名称: Human 26S proteasome complexed with Nub1 and Fat 10
要素
  • 複合体: Human 26S proteasome complexed with Nub1 and Fat 10
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: NEDD8 ultimate buster 1
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 7
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 4

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超分子 #1: Human 26S proteasome complexed with Nub1 and Fat 10

超分子名称: Human 26S proteasome complexed with Nub1 and Fat 10 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293
分子量理論値: 2.6 MDa

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分子 #1: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 100.313625 KDa
配列文字列: MEEGGRDKAP VQPQQSPAAA PGGTDEKPSG KERRDAGDKD KEQELSEEDK QLQDELEMLV ERLGEKDTSL YRPALEELRR QIRSSTTSM TSVPKPLKFL RPHYGKLKEI YENMAPGENK RFAADIISVL AMTMSGEREC LKYRLVGSQE ELASWGHEYV R HLAGEVAK ...文字列:
MEEGGRDKAP VQPQQSPAAA PGGTDEKPSG KERRDAGDKD KEQELSEEDK QLQDELEMLV ERLGEKDTSL YRPALEELRR QIRSSTTSM TSVPKPLKFL RPHYGKLKEI YENMAPGENK RFAADIISVL AMTMSGEREC LKYRLVGSQE ELASWGHEYV R HLAGEVAK EWQELDDAEK VQREPLLTLV KEIVPYNMAH NAEHEACDLL MEIEQVDMLE KDIDENAYAK VCLYLTSCVN YV PEPENSA LLRCALGVFR KFSRFPEALR LALMLNDMEL VEDIFTSCKD VVVQKQMAFM LGRHGVFLEL SEDVEEYEDL TEI MSNVQL NSNFLALARE LDIMEPKVPD DIYKTHLENN RFGGSGSQVD SARMNLASSF VNGFVNAAFG QDKLLTDDGN KWLY KNKDH GMLSAAASLG MILLWDVDGG LTQIDKYLYS SEDYIKSGAL LACGIVNSGV RNECDPALAL LSDYVLHNSN TMRLG SIFG LGLAYAGSNR EDVLTLLLPV MGDSKSSMEV AGVTALACGM IAVGSCNGDV TSTILQTIME KSETELKDTY ARWLPL GLG LNHLGKGEAI EAILAALEVV SEPFRSFANT LVDVCAYAGS GNVLKVQQLL HICSEHFDSK EKEEDKDKKE KKDKDKK EA PADMGAHQGV AVLGIALIAM GEEIGAEMAL RTFGHLLRYG EPTLRRAVPL ALALISVSNP RLNILDTLSK FSHDADPE V SYNSIFAMGM VGSGTNNARL AAMLRQLAQY HAKDPNNLFM VRLAQGLTHL GKGTLTLCPY HSDRQLMSQV AVAGLLTVL VSFLDVRNII LGKSHYVLYG LVAAMQPRML VTFDEELRPL PVSVRVGQAV DVVGQAGKPK TITGFQTHTT PVLLAHGERA ELATEEFLP VTPILEGFVI LRKNPNYDL

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2

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分子 #2: NEDD8 ultimate buster 1

分子名称: NEDD8 ultimate buster 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.577182 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MAQNKYLQAK LTQFLREDRI QLWKPPYTDE NKKVGLALKD LAKQYSDRLE CCENEVEKVI EEIRCKAIER GTGNDNYRTT GIATIEVFL PPRLKKDRKN LLETRLHITG RELRSKIAET FGLQENYIKI VINKKQLQLG KTLEEQGVAH NVKAMVLELK Q SEEDARKN ...文字列:
MAQNKYLQAK LTQFLREDRI QLWKPPYTDE NKKVGLALKD LAKQYSDRLE CCENEVEKVI EEIRCKAIER GTGNDNYRTT GIATIEVFL PPRLKKDRKN LLETRLHITG RELRSKIAET FGLQENYIKI VINKKQLQLG KTLEEQGVAH NVKAMVLELK Q SEEDARKN FQLEEEEQNE AKLKEKQIQR TKRGLEILAK RAAETVVDPE MTPYLDIANQ TGRSIRIPPS ERKALMLAMG YH EKGRAFL KRKEYGI

UniProtKB: NEDD8 ultimate buster 1

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分子 #3: 26S proteasome regulatory subunit 7

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 48.700805 KDa
配列文字列: MPDYLGADQR KTKEDEKDDK PIRALDEGDI ALLKTYGQST YSRQIKQVED DIQQLLKKIN ELTGIKESDT GLAPPALWDL AADKQTLQS EQPLQVARCT KIINADSEDP KYIINVKQFA KFVVDLSDQV APTDIEEGMR VGVDRNKYQI HIPLPPKIDP T VTMMQVEE ...文字列:
MPDYLGADQR KTKEDEKDDK PIRALDEGDI ALLKTYGQST YSRQIKQVED DIQQLLKKIN ELTGIKESDT GLAPPALWDL AADKQTLQS EQPLQVARCT KIINADSEDP KYIINVKQFA KFVVDLSDQV APTDIEEGMR VGVDRNKYQI HIPLPPKIDP T VTMMQVEE KPDVTYSDVG GCKEQIEKLR EVVETPLLHP ERFVNLGIEP PKGVLLFGPP GTGKTLCARA VANRTDACFI RV IGSELVQ KYVGEGARMV RELFEMARTK KACLIFFDEI DAIGGARFDD GAGGDNEVQR TMLELINQLD GFDPRGNIKV LMA TNRPDT LDPALMRPGR LDRKIEFSLP DLEGRTHIFK IHARSMSVER DIRFELLARL CPNSTGAEIR SVCTEAGMFA IRAR RKIAT EKDFLEAVNK VIKSYAKFSA TPRYMTYN

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 7

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分子 #4: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 105.958234 KDa
配列文字列: MITSAAGIIS LLDEDEPQLK EFALHKLNAV VNDFWAEISE SVDKIEVLYE DEGFRSRQFA ALVASKVFYH LGAFEESLNY ALGAGDLFN VNDNSEYVET IIAKCIDHYT KQCVENADLP EGEKKPIDQR LEGIVNKMFQ RCLDDHKYKQ AIGIALETRR L DVFEKTIL ...文字列:
MITSAAGIIS LLDEDEPQLK EFALHKLNAV VNDFWAEISE SVDKIEVLYE DEGFRSRQFA ALVASKVFYH LGAFEESLNY ALGAGDLFN VNDNSEYVET IIAKCIDHYT KQCVENADLP EGEKKPIDQR LEGIVNKMFQ RCLDDHKYKQ AIGIALETRR L DVFEKTIL ESNDVPGMLA YSLKLCMSLM QNKQFRNKVL RVLVKIYMNL EKPDFINVCQ CLIFLDDPQA VSDILEKLVK ED NLLMAYQ ICFDLYESAS QQFLSSVIQN LRTVGTPIAS VPGSTNTGTV PGSEKDSDSM ETEEKTSSAF VGKTPEASPE PKD QTLKMI KILSGEMAIE LHLQFLIRNN NTDLMILKNT KDAVRNSVCH TATVIANSFM HCGTTSDQFL RDNLEWLARA TNWA KFTAT ASLGVIHKGH EKEALQLMAT YLPKDTSPGS AYQEGGGLYA LGLIHANHGG DIIDYLLNQL KNASNDIVRH GGSLG LGLA AMGTARQDVY DLLKTNLYQD DAVTGEAAGL ALGLVMLGSK NAQAIEDMVG YAQETQHEKI LRGLAVGIAL VMYGRM EEA DALIESLCRD KDPILRRSGM YTVAMAYCGS GNNKAIRRLL HVAVSDVNDD VRRAAVESLG FILFRTPEQC PSVVSLL SE SYNPHVRYGA AMALGICCAG TGNKEAINLL EPMTNDPVNY VRQGALIASA LIMIQQTEIT CPKVNQFRQL YSKVINDK H DDVMAKFGAI LAQGILDAGG HNVTISLQSR TGHTHMPSVV GVLVFTQFWF WFPLSHFLSL AYTPTCVIGL NKDLKMPKV QYKSNCKPST FAYPAPLEVP KEKEKEKVST AVLSITAKAK KKEKEKEKKE EEKMEVDEAE KKEEKEKKKE PEPNFQLLDN PARVMPAQL KVLTMPETCR YQPFKPLSIG GIIILKDTSE DIEELVEPVA AHGPKIEEEE QEPEPPEPFE YIDD

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1

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分子 #5: 26S proteasome regulatory subunit 4

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.260504 KDa
配列文字列: MGQSQSGGHG PGGGKKDDKD KKKKYEPPVP TRVGKKKKKT KGPDAASKLP LVTPHTQCRL KLLKLERIKD YLLMEEEFIR NQEQMKPLE EKQEEERSKV DDLRGTPMSV GTLEEIIDDN HAIVSTSVGS EHYVSILSFV DKDLLEPGCS VLLNHKVHAV I GVLMDDTD ...文字列:
MGQSQSGGHG PGGGKKDDKD KKKKYEPPVP TRVGKKKKKT KGPDAASKLP LVTPHTQCRL KLLKLERIKD YLLMEEEFIR NQEQMKPLE EKQEEERSKV DDLRGTPMSV GTLEEIIDDN HAIVSTSVGS EHYVSILSFV DKDLLEPGCS VLLNHKVHAV I GVLMDDTD PLVTVMKVEK APQETYADIG GLDNQIQEIK ESVELPLTHP EYYEEMGIKP PKGVILYGPP GTGKTLLAKA VA NQTSATF LRVVGSELIQ KYLGDGPKLV RELFRVAEEH APSIVFIDEI DAIGTKRYDS NSGGEREIQR TMLELLNQLD GFD SRGDVK VIMATNRIET LDPALIRPGR IDRKIEFPLP DEKTKKRIFQ IHTSRMTLAD DVTLDDLIMA KDDLSGADIK AICT EAGLM ALRERRMKVT NEDFKKSKEN VLYKKQEGTP EGLYL

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 4

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 373717
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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