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- EMDB-42387: Cryo-EM structure of a single subunit of a Clockwise-locked form ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42387
タイトルCryo-EM structure of a single subunit of a Clockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring.
マップデータstructure of a single subunit of a Clockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring.
試料
  • 複合体: Intact flagellar basal body with C-ring locked in the clockwise conformation
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar M-ring protein
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar motor switch protein FliG
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar motor switch protein FliM
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar motor switch protein FliN
キーワードFlagella / C-ring / motor / rotation / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, MS ring / bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / positive chemotaxis / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar motor switch protein FliN, N-terminal / Flagellar motor switch protein FliN N-terminal / : / Flagellar motor switch FliN / Flagellar motor switch FliN/Type III secretion HrcQb / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal ...Flagellar motor switch protein FliN, N-terminal / Flagellar motor switch protein FliN N-terminal / : / Flagellar motor switch FliN / Flagellar motor switch FliN/Type III secretion HrcQb / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / CheC-like superfamily / Flagellar motor switch protein FliN-like, C-terminal domain / SpoA-like superfamily / Type III flagellar switch regulator (C-ring) FliN C-term / Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal / Flagellar M-ring protein C-terminal / Lipoprotein YscJ/Flagellar M-ring protein / Secretory protein of YscJ/FliF family / Flagellar M-ring , N-terminal / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar M-ring protein / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliN
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Johnson S / Deme JC / Lea SM
資金援助 米国, 英国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)Intramural 米国
Wellcome Trust201536 英国
Wellcome Trust219477 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)S021264 英国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2024
タイトル: Structural basis of directional switching by the bacterial flagellum.
著者: Steven Johnson / Justin C Deme / Emily J Furlong / Joseph J E Caesar / Fabienne F V Chevance / Kelly T Hughes / Susan M Lea /
要旨: The bacterial flagellum is a macromolecular protein complex that harvests energy from uni-directional ion flow across the inner membrane to power bacterial swimming via rotation of the flagellar ...The bacterial flagellum is a macromolecular protein complex that harvests energy from uni-directional ion flow across the inner membrane to power bacterial swimming via rotation of the flagellar filament. Rotation is bi-directional, with binding of a cytoplasmic chemotactic response regulator controlling reversal, though the structural and mechanistic bases for rotational switching are not well understood. Here we present cryoelectron microscopy structures of intact Salmonella flagellar basal bodies (3.2-5.5 Å), including the cytoplasmic C-ring complexes required for power transmission, in both counter-clockwise and clockwise rotational conformations. These reveal 180° movements of both the N- and C-terminal domains of the FliG protein, which, when combined with a high-resolution cryoelectron microscopy structure of the MotAB stator, show that the stator shifts from the outside to the inside of the C-ring. This enables rotational switching and reveals how uni-directional ion flow across the inner membrane is used to accomplish bi-directional rotation of the flagellum.
履歴
登録2023年10月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月24日-
マップ公開2024年1月24日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42387.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42387.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈structure of a single subunit of a Clockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.66 Å/pix.
x 512 pix.
= 851.968 Å		1.66 Å/pix.
x 512 pix.
= 851.968 Å		1.66 Å/pix.
x 512 pix.
= 851.968 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.664 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0
最小 - 最大-0.65578896 - 2.3593647
平均 (標準偏差)0.0069277366 (±0.074415185)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 851.968 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_42387_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_42387_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: DeepEMhancer map

ファイルemd_42387_additional_2.map
注釈DeepEMhancer map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_42387_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_42387_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Intact flagellar basal body with C-ring locked in the clockwise c...

全体名称: Intact flagellar basal body with C-ring locked in the clockwise conformation
要素
  • 複合体: Intact flagellar basal body with C-ring locked in the clockwise conformation
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar M-ring protein
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar motor switch protein FliG
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar motor switch protein FliM
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar motor switch protein FliN

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超分子 #1: Intact flagellar basal body with C-ring locked in the clockwise c...

超分子名称: Intact flagellar basal body with C-ring locked in the clockwise conformation
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Residues 169-171 of FliG have been deleted on the chromosome.
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)

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分子 #1: Flagellar M-ring protein

分子名称: Flagellar M-ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 61.295645 KDa
配列文字列: MSATASTATQ PKPLEWLNRL RANPRIPLIV AGSAAVAIVV AMVLWAKTPD YRTLFSNLSD QDGGAIVAQL TQMNIPYRFA NGSGAIEVP ADKVHELRLR LAQQGLPKGG AVGFELLDQE KFGISQFSEQ VNYQRALEGE LARTIETLGP VKSARVHLAM P KPSLFVRE ...文字列:
MSATASTATQ PKPLEWLNRL RANPRIPLIV AGSAAVAIVV AMVLWAKTPD YRTLFSNLSD QDGGAIVAQL TQMNIPYRFA NGSGAIEVP ADKVHELRLR LAQQGLPKGG AVGFELLDQE KFGISQFSEQ VNYQRALEGE LARTIETLGP VKSARVHLAM P KPSLFVRE QKSPSASVTV TLEPGRALDE GQISAVVHLV SSAVAGLPPG NVTLVDQSGH LLTQSNTSGR DLNDAQLKFA ND VESRIQR RIEAILSPIV GNGNVHAQVT AQLDFANKEQ TEEHYSPNGD ASKATLRSRQ LNISEQVGAG YPGGVPGALS NQP APPNEA PIATPPTNQQ NAQNTPQTST STNSNSAGPR STQRNETSNY EVDRTIRHTK MNVGDIERLS VAVVVNYKTL ADGK PLPLT ADQMKQIEDL TREAMGFSDK RGDTLNVVNS PFSAVDNTGG ELPFWQQQSF IDQLLAAGRW LLVLVVAWIL WRKAV RPQL TRRVEEAKAA QEQAQVRQET EEAVEVRLSK DEQLQQRRAN QRLGAEVMSQ RIREMSDNDP RVVALVIRQW MSNDHE

UniProtKB: Flagellar M-ring protein

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分子 #2: Flagellar motor switch protein FliG

分子名称: Flagellar motor switch protein FliG / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 36.651688 KDa
配列文字列: MSNLSGTDKS VILLMTIGED RAAEVFKHLS TREVQALSTA MANVRQISNK QLTDVLSEFE QEAEQFAALN INANEYLRSV LVKALGEER ASSLLEDILE TRDTTSGIET LNFMEPQSAA DLIRDEHPQI IATILVHLKR SQAADILALF DERLRHDVML R IATFGGVQ ...文字列:
MSNLSGTDKS VILLMTIGED RAAEVFKHLS TREVQALSTA MANVRQISNK QLTDVLSEFE QEAEQFAALN INANEYLRSV LVKALGEER ASSLLEDILE TRDTTSGIET LNFMEPQSAA DLIRDEHPQI IATILVHLKR SQAADILALF DERLRHDVML R IATFGGVQ LAELTEVLNG LLDGQNLKRS KMGGVRTAAE IINLMKTQQE EAVITAVREF DGELAQKIID EMFLFENLVD VD DRSIQRL LQEVDSESLL IALKGAEPPL REKFLRNMSQ RAADILRDDL ANRGPVRLSQ VENEQKAILL IVRRLAETGE MVI GSGEDT YV

UniProtKB: Flagellar motor switch protein FliG

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分子 #3: Flagellar motor switch protein FliM

分子名称: Flagellar motor switch protein FliM / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 37.901066 KDa
配列文字列: MGDSILSQAE IDALLNGDSD TKDEPTPGIA SDSDIRPYDP NTQRRVVRER LQALEIINER FARQFRMGLF NLLRRSPDIT VGAIRIQPY HEFARNLPVP TNLNLIHLKP LRGTGLVVFS PSLVFIAVDN LFGGDGRFPT KVEGREFTHT EQRVINRMLK L ALEGYSDA ...文字列:
MGDSILSQAE IDALLNGDSD TKDEPTPGIA SDSDIRPYDP NTQRRVVRER LQALEIINER FARQFRMGLF NLLRRSPDIT VGAIRIQPY HEFARNLPVP TNLNLIHLKP LRGTGLVVFS PSLVFIAVDN LFGGDGRFPT KVEGREFTHT EQRVINRMLK L ALEGYSDA WKAINPLEVE YVRSEMQVKF TNITTSPNDI VVNTPFHVEI GNLTGEFNIC LPFSMIEPLR ELLVNPPLEN SR HEDQNWR DNLVRQVQHS ELELVANFAD IPLRLSQILK LKPGDVLPIE KPDRIIAHVD GVPVLTSQYG TVNGQYALRV EHL INPILN SLNEEQPK

UniProtKB: Flagellar motor switch protein FliM

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分子 #4: Flagellar motor switch protein FliN

分子名称: Flagellar motor switch protein FliN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 14.801823 KDa
配列文字列:
MSDMNNPSDE NTGALDDLWA DALNEQKATT TKSAADAVFQ QLGGGDVSGA MQDIDLIMDI PVKLTVELGR TRMTIKELLR LTQGSVVAL DGLAGEPLDI LINGYLIAQG EVVVVADKYG VRITDIITPS ERMRRLSR

UniProtKB: Flagellar motor switch protein FliN

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 8.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 58.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 19363
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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