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万見
- EMDB-42348: Structural Basis of Human NOX5 Activation -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42348
タイトルStructural Basis of Human NOX5 Activation
マップデータ
試料
  • 複合体: NADPH oxidase 5
    • タンパク質・ペプチド: NADPH oxidase 5 (NOX5)
キーワードenzyme / oxidase / activation mechanism / MEMBRANE PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.99 Å
データ登録者Cui C / Jiang M / Sun J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM141357 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural basis of human NOX5 activation.
著者: Chenxi Cui / Meiqin Jiang / Nikhil Jain / Sourav Das / Yu-Hua Lo / Ali A Kermani / Tanadet Pipatpolkai / Ji Sun /
要旨: NADPH oxidase 5 (NOX5) catalyzes the production of superoxide free radicals and regulates physiological processes from sperm motility to cardiac rhythm. Overexpression of NOX5 leads to cancers, ...NADPH oxidase 5 (NOX5) catalyzes the production of superoxide free radicals and regulates physiological processes from sperm motility to cardiac rhythm. Overexpression of NOX5 leads to cancers, diabetes, and cardiovascular diseases. NOX5 is activated by intracellular calcium signaling, but the underlying molecular mechanism of which - in particular, how calcium triggers electron transfer from NADPH to FAD - is still unclear. Here we capture motions of full-length human NOX5 upon calcium binding using single-particle cryogenic electron microscopy (cryo-EM). By combining biochemistry, mutagenesis analyses, and molecular dynamics (MD) simulations, we decode the molecular basis of NOX5 activation and electron transfer. We find that calcium binding to the EF-hand domain increases NADPH dynamics, permitting electron transfer between NADPH and FAD and superoxide production. Our structural findings also uncover a zinc-binding motif that is important for NOX5 stability and enzymatic activity, revealing modulation mechanisms of reactive oxygen species (ROS) production.
履歴
登録2023年10月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月1日-
マップ公開2024年5月1日-
更新2025年3月26日-
現状2025年3月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42348.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42348.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.3 Å/pix.
x 240 pix.
= 311.28 Å		1.3 Å/pix.
x 240 pix.
= 311.28 Å		1.3 Å/pix.
x 240 pix.
= 311.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.297 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-3.8598437 - 6.8588433
平均 (標準偏差)0.003203951 (±0.08615837)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 311.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_42348_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_42348_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NADPH oxidase 5

全体名称: NADPH oxidase 5
要素
  • 複合体: NADPH oxidase 5
    • タンパク質・ペプチド: NADPH oxidase 5 (NOX5)

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超分子 #1: NADPH oxidase 5

超分子名称: NADPH oxidase 5 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: NADPH oxidase 5 (NOX5)

分子名称: NADPH oxidase 5 (NOX5) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSAEEDARWL RWVTQQFKTI AGEDGEISLQ EFKAALHVKE SFFAERFFAL FDSDRSGTIT LQELQEALTL LIHGSPMDKL KFLFQVYDID GSGSIDPDEL RTVLQSCLRE SAISLPDEKL DQLTLALFES ADADGNGAIT FEELRDELQR FPGVMENLTI SAAHWLTAPA ...文字列:
MSAEEDARWL RWVTQQFKTI AGEDGEISLQ EFKAALHVKE SFFAERFFAL FDSDRSGTIT LQELQEALTL LIHGSPMDKL KFLFQVYDID GSGSIDPDEL RTVLQSCLRE SAISLPDEKL DQLTLALFES ADADGNGAIT FEELRDELQR FPGVMENLTI SAAHWLTAPA PRPRPRRPRQ LTRAYWHNHR SQLFCLATYA GLHVLLFGLA ASAHRDLGAS VMVAKGCGQC LNFDCSFIAV LMLRRCLTWL RATWLAQVLP LDQNIQFHQL MGYVVVGLSL VHTVAHTVNF VLQAQAEASP FQFWELLLTT RPGIGWVHGS ASPTGVALLL LLLLMFICSS SCIRRSGHFE VFYWTHLSYL LVWLLLIFHG PNFWKWLLVP GILFFLEKAI GLAVSRMAAV CIMEVNLLPS KVTHLLIKRP PFFHYRPGDY LYLNIPTIAR YEWHPFTISS APEQKDTIWL HIRSQGQWTN RLYESFKASD PLGRGSKRLS RSVTMRKSQR SSKGSEILLE KHKFCNIKCY IDGPYGTPTR RIFASEHAVL IGAGIGITPF ASILQSIMYR HQKRKHTCPS CQHSWIEGVQ DNMKLHKVDF IWINRDQRSF EWFVSLLTKL EMDQAEEAQY GRFLELHMYM TSALGKNDMK AIGLQMALDL LANKEKKDSI TGLQTRTQPG RPDWSKVFQK VAAEKKGKVQ VFFCGSPALA KVLKGHCEKF GFRFFQENF

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 220000
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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