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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42024
タイトルCryoEM structure of the Drosophila melanogaster flight muscle myosin filament
マップデータ
試料
  • 複合体: Drosophila melanogaster flight muscle thick filament
    • タンパク質・ペプチド: Flightin
    • タンパク質・ペプチド: Myosin
キーワードStriated muscle / regulatory protein / myosin / flightin / myofilin / stretchin / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin ATPase / oscillatory muscle contraction / adult somatic muscle development / striated muscle myosin thick filament assembly / striated muscle myosin thick filament / structural molecule activity conferring elasticity / skeletal muscle myosin thick filament assembly / myosin complex / A band / structural constituent of muscle ...myosin ATPase / oscillatory muscle contraction / adult somatic muscle development / striated muscle myosin thick filament assembly / striated muscle myosin thick filament / structural molecule activity conferring elasticity / skeletal muscle myosin thick filament assembly / myosin complex / A band / structural constituent of muscle / sarcomere organization / cytoskeletal motor activity / isomerase activity / sarcomere / actin filament binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. ...DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin heavy chain, isoform U / Flightin
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Abbasi Yeganeh F / Rastegarpouyani H / Li J / Taylor KA
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM030598 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM139616 米国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / : 2023
タイトル: Structure of the Flight Muscle Myosin Filament at 4.7 Å Resolution Reveals New Details of Non-Myosin Proteins.
著者: Fatemeh Abbasi Yeganeh / Hosna Rastegarpouyani / Jiawei Li / Kenneth A Taylor /
要旨: Striated muscle thick filaments are composed of myosin II and several non-myosin proteins which define the filament length and modify its function. Myosin II has a globular N-terminal motor domain ...Striated muscle thick filaments are composed of myosin II and several non-myosin proteins which define the filament length and modify its function. Myosin II has a globular N-terminal motor domain comprising its catalytic and actin-binding activities and a long α-helical, coiled tail that forms the dense filament backbone. Myosin alone polymerizes into filaments of irregular length, but striated muscle thick filaments have defined lengths that, with thin filaments, define the sarcomere structure. The motor domain structure and function are well understood, but the myosin filament backbone is not. Here we report on the structure of the flight muscle thick filaments from at 4.7 Å resolution, which eliminates previous ambiguities in non-myosin densities. The full proximal S2 region is resolved, as are the connecting densities between the Ig domains of stretchin-klp. The proteins, flightin, and myofilin are resolved in sufficient detail to build an atomic model based on an AlphaFold prediction. Our results suggest a method by which flightin and myofilin cooperate to define the structure of the thick filament and explains a key myosin mutation that affects flightin incorporation. is a genetic model organism for which our results can define strategies for functional testing.
履歴
登録2023年9月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月18日-
マップ公開2023年10月18日-
更新2023年11月1日-
現状2023年11月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42024.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.7 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.33 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.79
最小 - 最大-4.383524 - 19.048463999999999
平均 (標準偏差)0.027812926 (±0.63307214)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ768768768
Spacing768768768
セルA=B=C: 1021.44006 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_42024_additional_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: #2

ファイルemd_42024_additional_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_42024_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_42024_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Drosophila melanogaster flight muscle thick filament

全体名称: Drosophila melanogaster flight muscle thick filament
要素
  • 複合体: Drosophila melanogaster flight muscle thick filament
    • タンパク質・ペプチド: Flightin
    • タンパク質・ペプチド: Myosin

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超分子 #1: Drosophila melanogaster flight muscle thick filament

超分子名称: Drosophila melanogaster flight muscle thick filament
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

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分子 #1: Flightin

分子名称: Flightin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
配列文字列:
MADEEDPWGF DDGGEEEKAA STQAGTPAPP SKAPSVASDH KADSVVAGTP ANEEAAPEEV EEIKAPPPP PEDDGYRKPV QLYRHWVRPK FLQYKYMYNY RTNYYDDVID YIDKKQTGVA R EIPRPQTW AERVLRTRNI SGSDIDSYAP AKRDKQLIQT LAASIRTYNY HTKAYINQRY AS VL

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分子 #2: Myosin

分子名称: Myosin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
配列文字列: MPKPVANQED EDPTPYLFVS LEQRRIDQSK PYDSKKSCWI PDEKEGYLLG EIKATKGDIV SVGLQGGEV RDIKSEKVEK VNPPKFEKIE DMADMTVLNT PCVLHNLRQR YYAKLIYTYS G LFCVAINP YKRYPVYTNR CAKMYRGKRR NEVPPHIFAI SDGAYVDMLT ...文字列:
MPKPVANQED EDPTPYLFVS LEQRRIDQSK PYDSKKSCWI PDEKEGYLLG EIKATKGDIV SVGLQGGEV RDIKSEKVEK VNPPKFEKIE DMADMTVLNT PCVLHNLRQR YYAKLIYTYS G LFCVAINP YKRYPVYTNR CAKMYRGKRR NEVPPHIFAI SDGAYVDMLT NHVNQSMLIT GE SGAGKTE NTKKVIAYFA TVGASKKTDE AAKSKGSLED QVVQTNPVLE AFGNAKTVRN DNS SRFGKF IRIHFGPTGK LAGADIETYL LEKARVISQQ SLERSYHIFY QIMSGSVPGV KDIC LLTDN IYDYHIVSQG KVTVASIDDA EEFSLTDQAF DILGFTKQEK EDVYRITAAV MHMGG MKFK QRGREEQAEQ DGEEEGGRVS KLFGCDTAEL YKNLLKPRIK VGNEFVTQGR NVQQVT NSI GALCKGVFDR LFKWLVKKCN ETLDTQQKRQ HFIGVLDIAG FEIFEYNGFE QLCINFT NE KLQQFFNHIM FVMEQEEYKK EGINWDFIDF GMDLLACIDL IEKPMGILSI LEEESMFP K ATDQTFSEKL TNTHLGKSAP FQKPKPPKPG QQAAHFAIAH YAGCVSYNIT GWLEKNKDP LNDTVVDQFK KSQNKLLIEI FADHAGQSGG GEQAKGGRGK KGGGFATVSS AYKEQLNSLM TTLRSTQPH FVRCIIPNEM KQPGVVDAHL VMHQLTCNGV LEGIRICRKG FPNRMMYPDF K MRYQILNP RGIKDLDCPK KASKVLIEST ELNEDLYRLG HTKVFFRAGV LGQMEEFRDE RL GKIMSWM QAWARGYLSR KGFKKLQEQR VALKVVQRNL RKYLQLRTWP WYKLWQKVKP LLN VSRIED EIARLEEKAK KAEELHAAEV KVRKELEALN AKLLAEKTAL LDSLSGEKGA LQDY QERNA KLTAQKNDLE NQLRDIQERL TQEEDARNQL FQQKKKADQE ISGLKKDIED LELNV QKAE QDKATKDHQI RNLNDEIAHQ DELINKLNKE KKMQGETNQK TGEELQAAED KINHLN KVK AKLEQTLDEL EDSLEREKKV RGDVEKSKRK VEGDLKLTQE AVADLERNKK ELEQTIQ RK DKELSSITAK LEDEQVVVLK HQRQIKELQA RIEELEEEVE AERQARAKAE KQRADLAR E LEELGERLEE AGGATSAQIE LNKKREAELS KLRRDLEEAN IQHESTLANL RKKHNDAVA EMAEQVDQLN KLKAKAEHDR QTCHNELNQT RTACDQLGRD KAAQEKIAKQ LQHTLNEVQS KLDETNRTL NDFDASKKKL SIENSDLLRQ LEEAESQVSQ LSKIKISLTT QLEDTKRLAD E ESRERATL LGKFRNLEHD LDNLREQVEE EAEGKADLQR QLSKANAEAQ VWRSKYESDG VA RSEELEE AKRKLQARLA EAEETIESLN QKCIGLEKTK QRLSTEVEDL QLEVDRANAI ANA AEKKQK AFDKIIGEWK LKVDDLAAEL DASQKECRNY STELFRLKGA YEEGQEQLEA VRRE NKNLA DEVKDLLDQI GEGGRNIHEI EKARKRLEAE KDELQAALEE AEAALEQEEN KVLRA QLEL SQVRQEIDRR IQEKEEEFEN TRKNHQRALD SMQASLEAEA KGKAEALRMK KKLEAD INE LEIALDHANK ANAEAQKNIK RYQQQLKDIQ TALEEEQRAR DDAREQLGIS ERRANAL QN ELEESRTLLE QADRGRRQAE QELADAHEQL NEVSAQNASI SAAKRKLESE LQTLHSDL D ELLNEAKNSE EKAKKAMVDA ARLADELRAE QDHAQTQEKL RKALEQQIKE LQVRLDEAE ANALKGGKKA IQKLEQRVRE LENELDGEQR RHADAQKNLR KSERRVKELS FQSEEDRKNH ERMQDLVDK LQQKIKTYKR QIEEAEEIAA LNLAKFRKAQ QELEEAEERA DLAEQAISKF R AKGRAGSV GRGASPAPRA TSVRPQFDGL AFPPRFDLAP ENEF

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 138000
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab-initio model
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: OTHER / 使用した粒子像数: 116000
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8u8h:
The structure of flightin within myosin thick filaments from Drosophila melanogaster flight muscle

PDB-8u95:
The structure of myosin heavy chain from Drosophila melanogaster flight muscle thick filaments

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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