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万見
- EMDB-41921: Cryo-EM structure of human DNMT3A UDR bound to H2AK119ub1-modifie... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41921
タイトルCryo-EM structure of human DNMT3A UDR bound to H2AK119ub1-modified nucleosome
マップデータmain map
試料
  • 複合体: DNMT3A N-terminal domain and H2AK119Ub nucleosome complex
    • 複合体: DNMT3A N-terminal domain/ubiquitin/nucleosome DNA
    • 複合体: histone
キーワードDNA cytosine methyltransferase / TRANSFERASE
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å
データ登録者Chen X / Song J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural basis for the H2AK119ub1-specific DNMT3A-nucleosome interaction.
著者: Xinyi Chen / Yiran Guo / Ting Zhao / Jiuwei Lu / Jian Fang / Yinsheng Wang / Gang Greg Wang / Jikui Song /
要旨: Isoform 1 of DNA methyltransferase DNMT3A (DNMT3A1) specifically recognizes nucleosome monoubiquitylated at histone H2A lysine-119 (H2AK119ub1) for establishment of DNA methylation. Mis-regulation of ...Isoform 1 of DNA methyltransferase DNMT3A (DNMT3A1) specifically recognizes nucleosome monoubiquitylated at histone H2A lysine-119 (H2AK119ub1) for establishment of DNA methylation. Mis-regulation of this process may cause aberrant DNA methylation and pathogenesis. However, the molecular basis underlying DNMT3A1-nucleosome interaction remains elusive. Here we report the cryo-EM structure of DNMT3A1's ubiquitin-dependent recruitment (UDR) fragment complexed with H2AK119ub1-modified nucleosome. DNMT3A1 UDR occupies an extensive nucleosome surface, involving the H2A-H2B acidic patch, a surface groove formed by H2A and H3, nucleosomal DNA, and H2AK119ub1. The DNMT3A1 UDR's interaction with H2AK119ub1 affects the functionality of DNMT3A1 in cells in a context-dependent manner. Our structural and biochemical analysis also reveals competition between DNMT3A1 and JARID2, a cofactor of polycomb repression complex 2 (PRC2), for nucleosome binding, suggesting the interplay between different epigenetic pathways. Together, this study reports a molecular basis for H2AK119ub1-dependent DNMT3A1-nucleosome association, with important implications in DNMT3A1-mediated DNA methylation in development.
履歴
登録2023年9月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月12日-
マップ公開2024年6月12日-
更新2024年12月25日-
現状2024年12月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41921.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41921.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.23 Å/pix.
x 192 pix.
= 237.062 Å		1.23 Å/pix.
x 192 pix.
= 237.062 Å		1.23 Å/pix.
x 192 pix.
= 237.062 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2347 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.069
最小 - 最大-0.26567253 - 0.4934858
平均 (標準偏差)-0.0007764817 (±0.0048267036)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 237.0624 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_41921_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_41921_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : DNMT3A N-terminal domain and H2AK119Ub nucleosome complex

全体名称: DNMT3A N-terminal domain and H2AK119Ub nucleosome complex
要素
  • 複合体: DNMT3A N-terminal domain and H2AK119Ub nucleosome complex
    • 複合体: DNMT3A N-terminal domain/ubiquitin/nucleosome DNA
    • 複合体: histone

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超分子 #1: DNMT3A N-terminal domain and H2AK119Ub nucleosome complex

超分子名称: DNMT3A N-terminal domain and H2AK119Ub nucleosome complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0

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超分子 #2: DNMT3A N-terminal domain/ubiquitin/nucleosome DNA

超分子名称: DNMT3A N-terminal domain/ubiquitin/nucleosome DNA / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: histone

超分子名称: histone / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 86685
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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