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- EMDB-41816: Cryo-EM structure of the RAF1-HSP90-CDC37 complex in the closed state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41816
タイトルCryo-EM structure of the RAF1-HSP90-CDC37 complex in the closed state
マップデータSharpened Map
試料
  • 複合体: Complex of RAF1-HSP90-CDC37
    • 複合体: Heat shock protein 90
      • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 83
    • 複合体: RAF1 & HSP90 co-chaperone CDC37
      • タンパク質・ペプチド: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
      • タンパク質・ペプチド: Hsp90 co-chaperone Cdc37, N-terminally processed
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードCRAF / RAF1 / HSP90 / CDC37 / SIGNALING PROTEIN-CHAPERONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / HSP90-CDC37 chaperone complex / death-inducing signaling complex assembly / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / intermediate filament cytoskeleton organization / type B pancreatic cell proliferation / regulation of Rho protein signal transduction / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling ...regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / HSP90-CDC37 chaperone complex / death-inducing signaling complex assembly / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / intermediate filament cytoskeleton organization / type B pancreatic cell proliferation / regulation of Rho protein signal transduction / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / regulation of cell motility / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / Negative feedback regulation of MAPK pathway / post-transcriptional regulation of gene expression / GP1b-IX-V activation signalling / IFNG signaling activates MAPKs / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / regulation of cell differentiation / face development / pseudopodium / somatic stem cell population maintenance / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / thyroid gland development / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / MAP kinase kinase kinase activity / protein targeting / negative regulation of protein-containing complex assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / Schwann cell development / type II interferon-mediated signaling pathway / activation of adenylate cyclase activity / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Signaling by ERBB2 / heat shock protein binding / response to muscle stretch / myelination / CD209 (DC-SIGN) signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / thymus development / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / wound healing / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Hsp90 protein binding / Signaling by ERBB2 ECD mutants / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of necroptotic cell death / Stimuli-sensing channels / Downregulation of ERBB2 signaling / kinase binding / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / disordered domain specific binding / MAPK cascade / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / unfolded protein binding / protein folding / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / scaffold protein binding / regulation of apoptotic process / mitochondrial outer membrane / positive regulation of MAPK cascade / protein stabilization / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / negative regulation of cell population proliferation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus
類似検索 - 分子機能
Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain ...Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / : / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / C1-like domain superfamily / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein 83 / RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase / Hsp90 co-chaperone Cdc37
類似検索 - 構成要素
生物種Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Finci LI / Simanshu DK
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)HHSN261200800001E 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024
タイトル: Structural dynamics of RAF1-HSP90-CDC37 and HSP90 complexes reveal asymmetric client interactions and key structural elements.
著者: Lorenzo I Finci / Mayukh Chakrabarti / Gulcin Gulten / Joseph Finney / Carissa Grose / Tara Fox / Renbin Yang / Dwight V Nissley / Frank McCormick / Dominic Esposito / Trent E Balius / Dhirendra K Simanshu /
要旨: RAF kinases are integral to the RAS-MAPK signaling pathway, and proper RAF1 folding relies on its interaction with the chaperone HSP90 and the cochaperone CDC37. Understanding the intricate molecular ...RAF kinases are integral to the RAS-MAPK signaling pathway, and proper RAF1 folding relies on its interaction with the chaperone HSP90 and the cochaperone CDC37. Understanding the intricate molecular interactions governing RAF1 folding is crucial for comprehending this process. Here, we present a cryo-EM structure of the closed-state RAF1-HSP90-CDC37 complex, where the C-lobe of the RAF1 kinase domain binds to one side of the HSP90 dimer, and an unfolded N-lobe segment of the RAF1 kinase domain threads through the center of the HSP90 dimer. CDC37 binds to the kinase C-lobe, mimicking the N-lobe with its HxNI motif. We also describe structures of HSP90 dimers without RAF1 and CDC37, displaying only N-terminal and middle domains, which we term the semi-open state. Employing 1 μs atomistic simulations, energetic decomposition, and comparative structural analysis, we elucidate the dynamics and interactions within these complexes. Our quantitative analysis reveals that CDC37 bridges the HSP90-RAF1 interaction, RAF1 binds HSP90 asymmetrically, and that HSP90 structural elements engage RAF1's unfolded region. Additionally, N- and C-terminal interactions stabilize HSP90 dimers, and molecular interactions in HSP90 dimers rearrange between the closed and semi-open states. Our findings provide valuable insight into the contributions of HSP90 and CDC37 in mediating client folding.
履歴
登録2023年9月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月13日-
マップ公開2024年3月13日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41816.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41816.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened Map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.858 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.025
最小 - 最大-0.11872228 - 0.33644938
平均 (標準偏差)0.0026283802 (±0.016217608)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 219.648 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened Map

ファイルemd_41816_additional_1.map
注釈Unsharpened Map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered, unsharpened, Halfmap 1

ファイルemd_41816_half_map_1.map
注釈Unfiltered, unsharpened, Halfmap 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered, unsharpened, Halfmap 2

ファイルemd_41816_half_map_2.map
注釈Unfiltered, unsharpened, Halfmap 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of RAF1-HSP90-CDC37

全体名称: Complex of RAF1-HSP90-CDC37
要素
  • 複合体: Complex of RAF1-HSP90-CDC37
    • 複合体: Heat shock protein 90
      • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 83
    • 複合体: RAF1 & HSP90 co-chaperone CDC37
      • タンパク質・ペプチド: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
      • タンパク質・ペプチド: Hsp90 co-chaperone Cdc37, N-terminally processed
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Complex of RAF1-HSP90-CDC37

超分子名称: Complex of RAF1-HSP90-CDC37 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

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超分子 #2: Heat shock protein 90

超分子名称: Heat shock protein 90 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

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超分子 #3: RAF1 & HSP90 co-chaperone CDC37

超分子名称: RAF1 & HSP90 co-chaperone CDC37 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Heat shock protein 83

分子名称: Heat shock protein 83 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
分子量理論値: 83.322133 KDa
配列文字列: MPEEMQTDSG EVETFAFQAE IAQLMSLIIN TFYSNKEIFL RELISNSSDA LDKIRYESLT DPSKLDSGKE LYIKIIPNKS EGTFTIIDT GIGMTKADLV NNLGTIAKSG TKAFMEALQA GADISMIGQF GVGFYSCYLV ADRVTVHSKH NDDEQYMWES S AGGSFTVR ...文字列:
MPEEMQTDSG EVETFAFQAE IAQLMSLIIN TFYSNKEIFL RELISNSSDA LDKIRYESLT DPSKLDSGKE LYIKIIPNKS EGTFTIIDT GIGMTKADLV NNLGTIAKSG TKAFMEALQA GADISMIGQF GVGFYSCYLV ADRVTVHSKH NDDEQYMWES S AGGSFTVR TDHGEPLGRG TKIVLHIKED LAEYLEVNKI KEIVKKHSQF IGYPIKLTVE KEREKELAYD EEEEKKEGEE DK KEDEKED EKPKIEDVGE DDEEDKDKKK KKTIKEKYTE DEELNKTKPI WTRNADDITQ EEYGDFYKSL TNDWEDHLAV KHF SVEGQL EFRALLFVPR RAPFDLFENK KRKNNIKLYV RRVFIMDNCE DLIPEYLNFI KGVVDSEDLP LNISREMLQQ NKIL KVIRK NLVKKCLELF EELAEDKENY KKYYEQFSKN LKLGIHEDAQ NRTKLADLLR YHTSASGDEA CSLKEYVSRM KENQK HIYY ITGENRDQVA NSSFVERVKK RGYEVVYMTE PIDEYVVQQM REYDGKTLVS VTKEGLELPE DEEEKKKREE DKVKFE GLC KVMKNILDNK VEKVVVSNRL VESPCCIVTA QYGWSANMER IMKAQALRDT STMGYMAAKK HLEINPDHSI VETLRQK AE ADKNDKAVKD LVILLYETAL LSSGFTLDEP QVHASRIYRM IKLGLGIDED EPIQVEESSV GDVPPLEGDA DDASRMEE V D

UniProtKB: Heat shock protein 83

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分子 #2: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase

分子名称: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 74.021445 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GGEHIQGAWK TISNGFGFKD AVFDGSSCIS PTIVQQFGYQ RRASDDGKLT DPSKTSNTIR VFLPNKQRTV VNVRNGMSLH DCLMKALKV RGLQPECCAV FRLLHEHKGK KARLDWNTDA ASLIGEELQV DFLDHVPLTT HNFARKTFLK LAFCDICQKF L LNGFRCQT ...文字列:
GGEHIQGAWK TISNGFGFKD AVFDGSSCIS PTIVQQFGYQ RRASDDGKLT DPSKTSNTIR VFLPNKQRTV VNVRNGMSLH DCLMKALKV RGLQPECCAV FRLLHEHKGK KARLDWNTDA ASLIGEELQV DFLDHVPLTT HNFARKTFLK LAFCDICQKF L LNGFRCQT CGYKFHEHCS TKVPTMCVDW SNIRQLLLFP NSTIGDSGVP ALPSLTMRRM RESVSRMPVS SQHRYSTPHA FT FNTSSPS SEGSLSQRQR STSTPNVHMV STTLPVDSRM IEDAIRSHSE SASPSALSSS PNNLSPTGWS QPKTPVPAQR ERA PVSGTQ EKNKIRPRGQ RDSSYYWEIE ASEVMLSTRI GSGSFGTVYK GKWHGDVAVK ILKVVDPTPE QFQAFRNEVA VLRK TRHVN ILLFMGYMTK DNLAIVTQWC EGSSLYKHLH VQETKFQMFQ LIDIARQTAQ GMDYLHAKNI IHRDMKSNNI FLHEG LTVK IGDFGLATVK SRWSGSQQVE QPTGSVLWMA PEVIRMQDNN PFSFQSDVYS YGIVLYELMT GELPYSHINN RDQIIF MVG RGYASPDLSK LYKNCPKAMK RLVADCVKKV KEERPLFPQI LSSIELLQHS LPKINRSASE PSLHRAAHTE DINACTL TT SPRLPVFGHH HHHH

UniProtKB: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase

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分子 #3: Hsp90 co-chaperone Cdc37, N-terminally processed

分子名称: Hsp90 co-chaperone Cdc37, N-terminally processed / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.622363 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MVDYSVWDHI EV(SEP)DDEDETH PNIDTASLFR WRHQARVERM EQFQKEKEEL DRGCRECKRK VAECQRKLKE LEVAEG GKA ELERLQAEAQ QLRKEERSWE QKLEEMRKKE KSMPWNVDTL SKDGFSKSMV NTKPEKTEED SEEVREQKHK TFVEKYE KQ ...文字列:
MVDYSVWDHI EV(SEP)DDEDETH PNIDTASLFR WRHQARVERM EQFQKEKEEL DRGCRECKRK VAECQRKLKE LEVAEG GKA ELERLQAEAQ QLRKEERSWE QKLEEMRKKE KSMPWNVDTL SKDGFSKSMV NTKPEKTEED SEEVREQKHK TFVEKYE KQ IKHFGMLRRW DDSQKYLSDN VHLVCEETAN YLVIWCIDLE VEEKCALMEQ VAHQTIVMQF ILELAKSLKV DPRACFRQ F FTKIKTADRQ YMEGFNDELE AFKERVRGRA KLRIEKAMKE YEEEERKKRL GPGGLDPVEV YESLPEELQK CFDVKDVQM LQDAISKMDP TDAKYHMQRC IDSGLWVPNS KASEAKEGEE AGPGDPLLEA VPKTGDEKDV SV

UniProtKB: Hsp90 co-chaperone Cdc37

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.3
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClSodium Chloride
1.0 mMC9H15O6PTCEP
5.0 w/vC3H8O3Glycerol
10.0 mMMgCl2Magnesium Chloride
20.0 mMNa2MoO4Sodium Molybdate
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Grids were blotted for 4.5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1877778
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab initio model / 詳細: Ab initio model generated in Relion
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3) / 使用した粒子像数: 97569
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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