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万見
- EMDB-41770: Apo form of human ATE1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41770
タイトルApo form of human ATE1
マップデータ
試料
  • 複合体: Arginyl-tRNA--protein transferase 1
    • タンパク質・ペプチド: Isoform ATE1-2 of Arginyl-tRNA--protein transferase 1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードarginylation / ATE1 / apo / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein arginylation / arginyltransferase / arginyl-tRNA--protein transferase activity / proteasomal protein catabolic process / response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arginine-tRNA-protein transferase 1, eukaryotic / N-end aminoacyl transferase, N-terminal / N-end rule aminoacyl transferase, C-terminal / N-end rule aminoacyl transferase / Arginine-tRNA-protein transferase, N terminus / Arginine-tRNA-protein transferase, C terminus / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Arginyl-tRNA--protein transferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Huang W / Zhang Y / Taylor DJ
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA241301 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA240993 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM133841 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM142002 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Oligomerization and a distinct tRNA-binding loop are important regulators of human arginyl-transferase function.
著者: Xin Lan / Wei Huang / Su Bin Kim / Dechen Fu / Thilini Abeywansha / Jiemin Lou / Udayakumaran Balamurugan / Yong Tae Kwon / Chang Hoon Ji / Derek J Taylor / Yi Zhang /
要旨: The arginyl-transferase ATE1 is a tRNA-dependent enzyme that covalently attaches an arginine molecule to a protein substrate. Conserved from yeast to humans, ATE1 deficiency in mice correlates with ...The arginyl-transferase ATE1 is a tRNA-dependent enzyme that covalently attaches an arginine molecule to a protein substrate. Conserved from yeast to humans, ATE1 deficiency in mice correlates with defects in cardiovascular development and angiogenesis and results in embryonic lethality, while conditional knockouts exhibit reproductive, developmental, and neurological deficiencies. Despite the recent revelation of the tRNA binding mechanism and the catalytic cycle of yeast ATE1, the structure-function relationship of ATE1 in higher organisms is not well understood. In this study, we present the three-dimensional structure of human ATE1 in an apo-state and in complex with its tRNA cofactor and a peptide substrate. In contrast to its yeast counterpart, human ATE1 forms a symmetric homodimer, which dissociates upon binding of a substrate. Furthermore, human ATE1 includes a unique and extended loop that wraps around tRNA, creating extensive contacts with the T-arm of the tRNA cofactor. Substituting key residues identified in the substrate binding site of ATE1 abolishes enzymatic activity and results in the accumulation of ATE1 substrates in cells.
履歴
登録2023年8月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月14日-
マップ公開2024年8月14日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41770.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41770.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 180 pix.
= 241.2 Å		1.34 Å/pix.
x 180 pix.
= 241.2 Å		1.34 Å/pix.
x 180 pix.
= 241.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.55398977 - 1.1796829
平均 (標準偏差)0.0016841881 (±0.029793907)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 241.20001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_41770_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_41770_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Arginyl-tRNA--protein transferase 1

全体名称: Arginyl-tRNA--protein transferase 1
要素
  • 複合体: Arginyl-tRNA--protein transferase 1
    • タンパク質・ペプチド: Isoform ATE1-2 of Arginyl-tRNA--protein transferase 1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Arginyl-tRNA--protein transferase 1

超分子名称: Arginyl-tRNA--protein transferase 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Isoform ATE1-2 of Arginyl-tRNA--protein transferase 1

分子名称: Isoform ATE1-2 of Arginyl-tRNA--protein transferase 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.132898 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: GPAFWAGGSP SVVDYFPSED FYRCGYCKNE SGSRSNGMWA HSMTVQDYQD LIDRGWRRSG KYVYKPVMNQ TCCPQYTIRC RPLQFQPSK SHKKVLKKML KFLAKGEVPK GSCEDEPMDS TMDDAVAGDF ALINKLDIQC DLKTLSDDIK ESLESEGKNS K KEEPQELL ...文字列:
GPAFWAGGSP SVVDYFPSED FYRCGYCKNE SGSRSNGMWA HSMTVQDYQD LIDRGWRRSG KYVYKPVMNQ TCCPQYTIRC RPLQFQPSK SHKKVLKKML KFLAKGEVPK GSCEDEPMDS TMDDAVAGDF ALINKLDIQC DLKTLSDDIK ESLESEGKNS K KEEPQELL QSQDFVGEKL GSGEPSHSVK VHTVPKPGKG ADLSKPPCRK AKEIRKERKR LKLMQQNPAG ELEGFQAQGH PP SLFPPKA KSNQPKSLED LIFESLPENA SHKLEVRLVP VSFEDPEFKS SFSQSFSLYV KYQVAIHQDP PDECGKTEFT RFL CSSPLE AETPPNGPDC GYGSFHQQYW LDGKIIAVGV IDILPNCVSS VYLYYDPDYS FLSLGVYSAL REIAFTRQLH EKTS QLSYY YMGFYIHSCP KMKYKGQYRP SDLLCPETYV WVPIEQCLPS LENSKYCRFN QDPEAVDEDR STEPDRLQVF HKRAI MPYG VYKKQQKDPS EEAAVLQYAS LVGQKCSERM LLFRN

UniProtKB: Arginyl-tRNA--protein transferase 1

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 34.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 228665
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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