[日本語] English
万見
- EMDB-4097: Cryo-EM structure of Checkpoint kinase Tel1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4097
タイトルCryo-EM structure of Checkpoint kinase Tel1
マップデータ
試料
  • 複合体: S. cerevisiae Tel1 protein
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.2 Å
データ登録者Darbari VC / Sawicka M / Wanrooij PH / Hailemariam S / Zhang X / Burgers PM
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2016
タイトル: The Dimeric Architecture of Checkpoint Kinases Mec1ATR and Tel1ATM Reveal a Common Structural Organization.
著者: Marta Sawicka / Paulina H Wanrooij / Vidya C Darbari / Elias Tannous / Sarem Hailemariam / Daniel Bose / Alena V Makarova / Peter M Burgers / Xiaodong Zhang /
要旨: The phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinases are key regulators controlling a wide range of cellular events. The yeast Tel1 and Mec1·Ddc2 complex (ATM and ATR-ATRIP in humans) play ...The phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinases are key regulators controlling a wide range of cellular events. The yeast Tel1 and Mec1·Ddc2 complex (ATM and ATR-ATRIP in humans) play pivotal roles in DNA replication, DNA damage signaling, and repair. Here, we present the first structural insight for dimers of Mec1·Ddc2 and Tel1 using single-particle electron microscopy. Both kinases reveal a head to head dimer with one major dimeric interface through the N-terminal HEAT (named after Huntingtin, elongation factor 3, protein phosphatase 2A, and yeast kinase TOR1) repeat. Their dimeric interface is significantly distinct from the interface of mTOR complex 1 dimer, which oligomerizes through two spatially separate interfaces. We also observe different structural organizations of kinase domains of Mec1 and Tel1. The kinase domains in the Mec1·Ddc2 dimer are located in close proximity to each other. However, in the Tel1 dimer they are fully separated, providing potential access of substrates to this kinase, even in its dimeric form.
履歴
登録2016年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年10月5日-
マップ公開2016年10月5日-
更新2016年10月5日-
現状2016年10月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4097.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4097.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.3 Å/pix.
x 128 pix.
= 422.4 Å		3.3 Å/pix.
x 128 pix.
= 422.4 Å		3.3 Å/pix.
x 128 pix.
= 422.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.13 / ムービー #1: 0.13
最小 - 最大-0.1444936 - 0.3448264
平均 (標準偏差)0.0040900637 (±0.023761664)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 422.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.33.33.3
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z422.400422.400422.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.1440.3450.004

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : S. cerevisiae Tel1 protein

全体名称: S. cerevisiae Tel1 protein
要素
  • 複合体: S. cerevisiae Tel1 protein

-
超分子 #1: S. cerevisiae Tel1 protein

超分子名称: S. cerevisiae Tel1 protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 組換プラスミド: pBL602
分子量理論値: 640 KDa

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.15 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC8H18N2O4SHEPES
210.0 mMKClPotassium Chloride
0.5 mMMgCl2Magnesium chloride
1.0 %C3H8O3Glycerol
1.0 mMC4H10O2S2DTT
1.0 mMC10H16N2O8EDTA
0.5 mMC14H24N2O10EGTA
0.02 %C58H114O26Tween-20
0.002 %Nonidet-P40
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I / 詳細: Blot for 5.5 seconds before plunging..

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 268 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 32.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 62000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 20837
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 詳細: CTFfind3 was used to determine the values
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

4095


詳細: Filtered to 60Angstroms resolution.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 8962
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / ソフトウェア - 詳細: 3D Classification
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / ソフトウェア - 詳細: 3D Refine
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る