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- EMDB-40789: BAP1/ASXL1 bound to the H2AK119Ub Nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40789
タイトルBAP1/ASXL1 bound to the H2AK119Ub Nucleosome
マップデータSharpened map DNA clamp BAP1/ASXL1-H2AK119Ub nucleosome complex
試料
  • 複合体: BAP1/ASXL1 bound to the H2AK119Ub Nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • Other: DNA/RNA (187-MER)
    • Other: DNA/RNA (327-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase BAP1
    • タンパク質・ペプチド: Polycomb group protein ASXL1
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
キーワードDNA complex protein / hydrolase / structural protein / NUCLEAR PROTEIN-DNA-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


thrombocyte differentiation / nucleate erythrocyte differentiation / PR-DUB complex / platelet morphogenesis / histone H2A deubiquitinase activity / positive regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / lung saccule development / macrophage homeostasis / leukocyte proliferation / podocyte development ...thrombocyte differentiation / nucleate erythrocyte differentiation / PR-DUB complex / platelet morphogenesis / histone H2A deubiquitinase activity / positive regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / lung saccule development / macrophage homeostasis / leukocyte proliferation / podocyte development / negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / myeloid cell apoptotic process / regulation of kidney size / neutrophil differentiation / hematopoietic stem cell homeostasis / common myeloid progenitor cell proliferation / monoubiquitinated protein deubiquitination / protein K48-linked deubiquitination / tissue homeostasis / nuclear retinoic acid receptor binding / peroxisome proliferator activated receptor binding / bone marrow development / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / negative regulation of fat cell differentiation / erythrocyte maturation / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / hemopoiesis / homeostasis of number of cells / protein deubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / response to retinoic acid / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / heart morphogenesis / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1
類似検索 - 分子機能
Polycomb protein ASX/ASX-like / Protein ASX-like, PHD domain / ASX, DEUBAD domain / Asx homology domain / PHD domain of transcriptional enhancer, Asx / UCH37-like (ULD) domain profile. / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / ASXL, HARE-HTH domain / HB1, ASXL, restriction endonuclease HTH domain ...Polycomb protein ASX/ASX-like / Protein ASX-like, PHD domain / ASX, DEUBAD domain / Asx homology domain / PHD domain of transcriptional enhancer, Asx / UCH37-like (ULD) domain profile. / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / ASXL, HARE-HTH domain / HB1, ASXL, restriction endonuclease HTH domain / HARE-type HTH domain profile. / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Polyubiquitin-C / Histone H4 / Histone H3.2 / Polycomb group protein ASXL1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase BAP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Thomas JF / Valencia-Sanchez MI / Armache K-J
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM115882 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA266978 米国
The Mark Foundation 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Structural basis of histone H2A lysine 119 deubiquitination by Polycomb repressive deubiquitinase BAP1/ASXL1.
著者: Jonathan F Thomas / Marco Igor Valencia-Sánchez / Simone Tamburri / Susan L Gloor / Samantha Rustichelli / Victoria Godínez-López / Pablo De Ioannes / Rachel Lee / Stephen Abini-Agbomson / ...著者: Jonathan F Thomas / Marco Igor Valencia-Sánchez / Simone Tamburri / Susan L Gloor / Samantha Rustichelli / Victoria Godínez-López / Pablo De Ioannes / Rachel Lee / Stephen Abini-Agbomson / Kristjan Gretarsson / Jonathan M Burg / Allison R Hickman / Lu Sun / Saarang Gopinath / Hailey F Taylor / Zu-Wen Sun / Ryan J Ezell / Anup Vaidya / Matthew J Meiners / Marcus A Cheek / William J Rice / Vladimir Svetlov / Evgeny Nudler / Chao Lu / Michael-Christopher Keogh / Diego Pasini / Karim-Jean Armache /
要旨: Histone H2A lysine 119 (H2AK119Ub) is monoubiquitinated by Polycomb repressive complex 1 and deubiquitinated by Polycomb repressive deubiquitinase complex (PR-DUB). PR-DUB cleaves H2AK119Ub to ...Histone H2A lysine 119 (H2AK119Ub) is monoubiquitinated by Polycomb repressive complex 1 and deubiquitinated by Polycomb repressive deubiquitinase complex (PR-DUB). PR-DUB cleaves H2AK119Ub to restrict focal H2AK119Ub at Polycomb target sites and to protect active genes from aberrant silencing. The PR-DUB subunits (BAP1 and ASXL1) are among the most frequently mutated epigenetic factors in human cancers. How PR-DUB establishes specificity for H2AK119Ub over other nucleosomal ubiquitination sites and how disease-associated mutations of the enzyme affect activity are unclear. Here, we determine a cryo-EM structure of human BAP1 and the ASXL1 DEUBAD in complex with a H2AK119Ub nucleosome. Our structural, biochemical, and cellular data reveal the molecular interactions of BAP1 and ASXL1 with histones and DNA that are critical for restructuring the nucleosome and thus establishing specificity for H2AK119Ub. These results further provide a molecular explanation for how >50 mutations in BAP1 and ASXL1 found in cancer can dysregulate H2AK119Ub deubiquitination, providing insight into understanding cancer etiology.
履歴
登録2023年5月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月30日-
マップ公開2023年8月30日-
更新2024年11月27日-
現状2024年11月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40789.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40789.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map DNA clamp BAP1/ASXL1-H2AK119Ub nucleosome complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 300 pix.
= 316.125 Å		1.05 Å/pix.
x 300 pix.
= 316.125 Å		1.05 Å/pix.
x 300 pix.
= 316.125 Å

表面

投影像

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断面 (1/2)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05375 Å
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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.33851472 - 0.96552455
平均 (標準偏差)0.0015060223 (±0.02780574)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 316.125 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_40789_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened map DNA clamp BAP1/ASXL1-H2AK119Ub nucleosome complex

ファイルemd_40789_additional_1.map
注釈Unsharpened map DNA clamp BAP1/ASXL1-H2AK119Ub nucleosome complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened map Bfactor -63 DNA clamp BAP1/ASXL1-H2AK119Ub nucleosome...

ファイルemd_40789_additional_2.map
注釈Sharpened map Bfactor -63 DNA clamp BAP1/ASXL1-H2AK119Ub nucleosome complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map B DNA clamp BAP1/ASXL1-H2AK119Ub nucleosome complex

ファイルemd_40789_half_map_1.map
注釈Half-map B DNA clamp BAP1/ASXL1-H2AK119Ub nucleosome complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map A DNA clamp BAP1/ASXL1-H2AK119Ub nucleosome complex

ファイルemd_40789_half_map_2.map
注釈Half-map A DNA clamp BAP1/ASXL1-H2AK119Ub nucleosome complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : BAP1/ASXL1 bound to the H2AK119Ub Nucleosome

全体名称: BAP1/ASXL1 bound to the H2AK119Ub Nucleosome
要素
  • 複合体: BAP1/ASXL1 bound to the H2AK119Ub Nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • Other: DNA/RNA (187-MER)
    • Other: DNA/RNA (327-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase BAP1
    • タンパク質・ペプチド: Polycomb group protein ASXL1
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin

+
超分子 #1: BAP1/ASXL1 bound to the H2AK119Ub Nucleosome

超分子名称: BAP1/ASXL1 bound to the H2AK119Ub Nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.435126 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 14.093436 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPK KTESAKSAKS K

UniProtKB: Histone H2A type 1

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.979291 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KTQKKDGKKR RKTRKESYAI YVYKVLKQVH PDTGISSKAM SIMNSFVNDV FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

+
分子 #7: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase BAP1

分子名称: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase BAP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ubiquitinyl hydrolase 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 80.472617 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MNKGWLELES DPGLFTLLVE DFGVKGVQVE EIYDLQSKCQ GPVYGFIFLF KWIEERRSRR KVSTLVDDTS VIDDDIVNNM FFAHQLIPN SCATHALLSV LLNCSSVDLG PTLSRMKDFT KGFSPESKGY AIGNAPELAK AHNSHARPEP RHLPEKQNGL S AVRTMEAF ...文字列:
MNKGWLELES DPGLFTLLVE DFGVKGVQVE EIYDLQSKCQ GPVYGFIFLF KWIEERRSRR KVSTLVDDTS VIDDDIVNNM FFAHQLIPN SCATHALLSV LLNCSSVDLG PTLSRMKDFT KGFSPESKGY AIGNAPELAK AHNSHARPEP RHLPEKQNGL S AVRTMEAF HFVSYVPITG RLFELDGLKV YPIDHGPWGE DEEWTDKARR VIMERIGLAT AGEPYHDIRF NLMAVVPDRR IK YEARLHV LKVNRQTVLE ALQQLIRVTQ PELIQTHKSQ ESQLPEESKS ASNKSPLVLE ANRAPAASEG NHTDGAEEAA GSC AQAPSH SPPNKPKLVV KPPGSSLNGV HPNPTPIVQR LPAFLDNHNY AKSPMQEEED LAAGVGRSRV PVRPPQQYSD DEDD YEDDE EDDVQNTNSA LRYKGKGTGK PGALSGSADG QLSVLQPNTI NVLAEKLKES QKDLSIPLSI KTSSGAGSPA VAVPT HSQP SPTPSNESTD TASEIGSAFN SPLRSPIRSA NPTRPSSPVT SHISKVLFGE DDSLLRVDCI RYNRAVRDLG PVISTG LLH LAEDGVLSPL ALTEGGKGSS PSIRPIQGSQ GSSSPVEKEV VEATDSREKT GMVRPGEPLS GEKYSPKELL ALLKCVE AE IANYEACLKE EVEKRKKFKI DDQRRTHNYD EFICTFISML AQEGMLANLV EQNISVRRRQ GVSIGRLHKQ RKPDRRKR S RPYKAKRQ

UniProtKB: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase BAP1

+
分子 #8: Polycomb group protein ASXL1

分子名称: Polycomb group protein ASXL1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 165.635203 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKDKQKKKKE RTWAEAARLV LENYSDAPMT PKQILQVIEA EGLKEMRSGT SPLACLNAML HSNSRGGEGL FYKLPGRISL FTLKKDALQ WSRHPATVEG EEPEDTADVE SCGSNEASTV SGENDVSLDE TSSNASCSTE SQSRPLSNPR DSYRASSQAN K QKKKTGVM ...文字列:
MKDKQKKKKE RTWAEAARLV LENYSDAPMT PKQILQVIEA EGLKEMRSGT SPLACLNAML HSNSRGGEGL FYKLPGRISL FTLKKDALQ WSRHPATVEG EEPEDTADVE SCGSNEASTV SGENDVSLDE TSSNASCSTE SQSRPLSNPR DSYRASSQAN K QKKKTGVM LPRVVLTPLK VNGAHVESAS GFSGCHADGE SGSPSSSSSG SLALGSAAIR GQAEVTQDPA PLLRGFRKPA TG QMKRNRG EEIDFETPGS ILVNTNLRAL INSRTFHALP SHFQQQLLFL LPEVDRQVGT DGLLRLSSSA LNNEFFTHAA QSW RERLAD GEFTHEMQVR IRQEMEKEKK VEQWKEKFFE DYYGQKLGLT KEESLQQNVG QEEAEIKSGL CVPGESVRIQ RGPA TRQRD GHFKKRSRPD LRTRARRNLY KKQESEQAGV AKDAKSVASD VPLYKDGEAK TDPAGLSSPH LPGTSSAAPD LEGPE FPVE SVASRIQAEP DNLARASASP DRIPSLPQET VDQEPKDQKR KSFEQAASAS FPEKKPRLED RQSFRNTIES VHTEKP QPT KEEPKVPPIR IQLSRIKPPW VVKGQPTYQI CPRIIPTTES SCRGWTGART LADIKARALQ VRGARGHHCH REAATTA IG GGGGPGGGGG GATDEGGGRG SSSGDGGEAC GHPEPRGGPS TPGKCTSDLQ RTQLLPPYPL NGEHTQAGTA MSRARRED L PSLRKEESCL LQRATVGLTD GLGDASQLPV APTGDQPCQA LPLLSSQTSV AERLVEQPQL HPDVRTECES GTTSWESDD EEQGPTVPAD NGPIPSLVGD DTLEKGTGQA LDSHPTMKDP VNVTPSSTPE SSPTDCLQNR AFDDELGLGG SCPPMRESDT RQENLKTKA LVSNSSLHWI PIPSNDEVVK QPKPESREHI PSVEPQVGEE WEKAAPTPPA LPGDLTAEEG LDPLDSLTSL W TVPSRGGS DSNGSYCQQV DIEKLKINGD SEALSPHGES TDTASDFEGH LTEDSSEADT REAAVTKGSS VDKDEKPNWN QS APLSKVN GDMRLVTRTD GMVAPQSWVS RVCAVRQKIP DSLLLASTEY QPRAVCLSMP GSSVEATNPL VMQLLQGSLP LEK VLPPAH DDSMSESPQV PLTKDQSHGS LRMGSLHGLG KNSGMVDGSS PSSLRALKEP LLPDSCETGT GLARIEATQA PGAP QKNCK AVPSFDSLHP VTNPITSSRK LEEMDSKEQF SSFSCEDQKE VRAMSQDSNS NAAPGKSPGD LTTSRTPRFS SPNVI SFGP EQTGRALGDQ SNVTGQGKKL FGSGNVAATL QRPRPADPMP LPAEIPPVFP SGKLGPSTNS MSGGVQTPRE DWAPKP HAF VGSVKNEKTF VGGPLKANAE NRKATGHSPL ELVGHLEGMP FVMDLPFWKL PREPGKGLSE PLEPSSLPSQ LSIKQAF YG KLSKLQLSST SFNYSSSSPT FPKGLAGSVV QLSHKANFGA SHSASLSLQM FTDSSTVESI SLQCACSLKA MIMCQGCG A FCHDDCIGPS KLCVLCLVVR

UniProtKB: Polycomb group protein ASXL1

+
分子 #9: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.576831 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

UniProtKB: Polyubiquitin-C

+
分子 #5: DNA/RNA (187-MER)

分子名称: DNA/RNA (187-MER) / タイプ: other / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: polydeoxyribonucleotide/polyribonucleotide hybrid
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 58.56877 KDa
配列文字列: AUCUGAUAUC GCGACACCGG C(DA)(DC)(DT)G(DG)A(DA)(DC)(DA) (DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA) (DG)(DA)(DC)(DT) ...文字列:
AUCUGAUAUC GCGACACCGG C(DA)(DC)(DT)G(DG)A(DA)(DC)(DA) (DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA) (DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT) (DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT) (DA) (DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC) (DT)(DA)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DT)(DA) (DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC) (DT)(DC)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DT)CCA GGGGAUCGGG CAUC

+
分子 #6: DNA/RNA (327-MER)

分子名称: DNA/RNA (327-MER) / タイプ: other / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: polydeoxyribonucleotide/polyribonucleotide hybrid
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 102.866516 KDa
配列文字列: GAUGCCCGAU CCCCUGGAGA AU(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC) (DC)(DG)(DC) (DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC) (DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC) (DT)(DC)(DT) ...文字列:
GAUGCCCGAU CCCCUGGAGA AU(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC) (DC)(DG)(DC) (DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC) (DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC) (DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG) (DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG) (DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC) (DT)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DG)(DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA) (DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DG)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG) (DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA) (DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC) (DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC)C A(DG)GGUGCCGA GGCCGCUCAA UUGGUCGUAG ACAGCUCUAG CACCGCUUAA AC GCACGUA CGCGCUGUCC CCCGCGUUUU AACCGCCAAG GGGAUUACUC CCUAGUCUCC AGGCACGUGU CAGAUAUAUA CAU CCUGUU CCAGUGCCGG UGUCGCGAUA UCAGAU

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 57.12 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 1.9000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1) / 使用した粒子像数: 39056
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
Chain詳細PDB ID
source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico modelMultimer prediction
source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3tu4

source_name: Other, initial_model_type: in silico modelSwissModel template

4uel

source_name: Other, initial_model_type: in silico modelSwissModel template

6hgc

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7k5y

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-8svf:
BAP1/ASXL1 bound to the H2AK119Ub Nucleosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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