[日本語] English
万見
- EMDB-40263: Adenosylcobalamin-bound riboswitch dimer, form 2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40263
タイトルAdenosylcobalamin-bound riboswitch dimer, form 2
マップデータunsharpened map
試料
  • 細胞器官・細胞要素: holodimer 2
    • RNA: adenosylcobalamin riboswitch form 2
  • リガンド: Adenosylcobalamin
キーワードRNA cobalamin riboswitch / RNA
生物種Caldanaerobacter subterraneus subsp. tengcongensis (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Ding J / Deme JC / Stagno JR / Yu P / Lea SM / Wang YX
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CCR Core Funding for Lea Group 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CCR Core Funding for Wang Group 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2023
タイトル: Capturing heterogeneous conformers of cobalamin riboswitch by cryo-EM.
著者: Jienyu Ding / Justin C Deme / Jason R Stagno / Ping Yu / Susan M Lea / Yun-Xing Wang /
要旨: RNA conformational heterogeneity often hampers its high-resolution structure determination, especially for large and flexible RNAs devoid of stabilizing proteins or ligands. The adenosylcobalamin ...RNA conformational heterogeneity often hampers its high-resolution structure determination, especially for large and flexible RNAs devoid of stabilizing proteins or ligands. The adenosylcobalamin riboswitch exhibits heterogeneous conformations under 1 mM Mg2+ concentration and ligand binding reduces conformational flexibility. Among all conformers, we determined one apo (5.3 Å) and four holo cryo-electron microscopy structures (overall 3.0-3.5 Å, binding pocket 2.9-3.2 Å). The holo dimers exhibit global motions of helical twisting and bending around the dimer interface. A backbone comparison of the apo and holo states reveals a large structural difference in the P6 extension position. The central strand of the binding pocket, junction 6/3, changes from an 'S'- to a 'U'-shaped conformation to accommodate ligand. Furthermore, the binding pocket can partially form under 1 mM Mg2+ and fully form under 10 mM Mg2+ within the bound-like structure in the absence of ligand. Our results not only demonstrate the stabilizing ligand-induced conformational changes in and around the binding pocket but may also provide further insight into the role of the P6 extension in ligand binding and selectivity.
履歴
登録2023年3月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月26日-
マップ公開2023年7月26日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_40263.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40263.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈unsharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 400 pix.
= 415.8 Å		1.04 Å/pix.
x 400 pix.
= 415.8 Å		1.04 Å/pix.
x 400 pix.
= 415.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0395 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.363
最小 - 最大-0.8849999 - 2.6712046
平均 (標準偏差)-0.00024418609 (±0.029532617)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 415.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_40263_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: b-factor sharpened map

ファイルemd_40263_additional_1.map
注釈b-factor sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_40263_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_40263_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : holodimer 2

全体名称: holodimer 2
要素
  • 細胞器官・細胞要素: holodimer 2
    • RNA: adenosylcobalamin riboswitch form 2
  • リガンド: Adenosylcobalamin

-
超分子 #1: holodimer 2

超分子名称: holodimer 2 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Caldanaerobacter subterraneus subsp. tengcongensis (バクテリア)

-
分子 #1: adenosylcobalamin riboswitch form 2

分子名称: adenosylcobalamin riboswitch form 2 / タイプ: rna / ID: 1 / コピー数: 2
由来(天然)生物種: Caldanaerobacter subterraneus subsp. tengcongensis (バクテリア)
分子量理論値: 68.273664 KDa
配列文字列: GGUUAAAGCC UUAUGGUCGC UACCAUUGCA CUCCGGUAGC GUUAAAAGGG AAGACGGGUG AGAAUCCCGC GCAGCCCCCG CUACUGUGA GGGAGGACGA AGCCCUAGUA AGCCACUGCC GAAAGGUGGG AAGGCAGGGU GGAGGAUGAG UCCCGAGCCA G GAGACCUG ...文字列:
GGUUAAAGCC UUAUGGUCGC UACCAUUGCA CUCCGGUAGC GUUAAAAGGG AAGACGGGUG AGAAUCCCGC GCAGCCCCCG CUACUGUGA GGGAGGACGA AGCCCUAGUA AGCCACUGCC GAAAGGUGGG AAGGCAGGGU GGAGGAUGAG UCCCGAGCCA G GAGACCUG CCAUAAGGUU UUAGAAGUUC GCCUUCGGGG GGAAGGUGAA CA

-
分子 #2: Adenosylcobalamin

分子名称: Adenosylcobalamin / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: B1Z
分子量理論値: 1.58059 KDa
Chemical component information

ChemComp-B1Z:
Adenosylcobalamin / 薬剤*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 54.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 275901
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る