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- EMDB-39878: Cryo-EM structure of a 55 kDa nucleoplasmin domain of AtFKBP53 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39878
タイトルCryo-EM structure of a 55 kDa nucleoplasmin domain of AtFKBP53
マップデータsharpened final refinement map
試料
  • 複合体: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP53
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP53
キーワードnucleoplasmin domain / chaperon / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / nucleosome assembly / histone binding / nucleolus / nucleus
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Fpr3/Fpr4-like / Nucleoplasmin-like domain / Nucleoplasmin-like domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP53
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.0 Å
データ登録者Bharambe N / Saharan K / Vasudevan D / Basak S
資金援助 シンガポール, 1件
OrganizationGrant number国
Other privateNRF シンガポール
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2025
タイトル: 2.0 Å cryo-EM structure of the 55 kDa nucleoplasmin domain of AtFKBP53.
著者: Nikhil Bharambe / Ketul Saharan / Dileep Vasudevan / Sandip Basak /
要旨: The knowledge of three-dimensional structures of biological macromolecules is crucial for understanding the molecular mechanisms underlying disease pathology and for devising drugs targeting specific ...The knowledge of three-dimensional structures of biological macromolecules is crucial for understanding the molecular mechanisms underlying disease pathology and for devising drugs targeting specific molecules. Single particle cryo-electron microscopy (Cryo-EM) has become indispensable for this purpose, particularly for large macromolecules and their complexes. However, its effectiveness has been limited in achieving near-atomic resolution for smaller macromolecules. This study presents the Cryo-EM structure of a 55 kDa pentameric AtFKBP53 nucleoplasmin domain at 2.0 Å nominal resolution. Our approach involves selecting the optimal grid for data collection and precise alignment of small particles to enhance the resolution of the final 3D reconstructed map. In this study, we systematically processed cryo-EM dataset of a small molecule to improve alignment, and this data processing strategy can be used as a guidance to process the cryo-EM data of other small molecules.
履歴
登録2024年4月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月14日-
マップ公開2025年5月14日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39878.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39878.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened final refinement map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.46 Å/pix.
x 300 pix.
= 138. Å		0.46 Å/pix.
x 300 pix.
= 138. Å		0.46 Å/pix.
x 300 pix.
= 138. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.46 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0447
最小 - 最大-0.2128477 - 0.3423327
平均 (標準偏差)-0.00014780267 (±0.009548178)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 138.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_39878_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_39878_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: unsharpened final refinement map

ファイルemd_39878_additional_1.map
注釈unsharpened final refinement map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_39878_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_39878_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP53

全体名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP53
要素
  • 複合体: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP53
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP53

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超分子 #1: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP53

超分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP53 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 60 KDa

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分子 #1: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP53

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP53 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 12.111609 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MGFWGLEVKP GKPQAYNPKN EQGKIHVTQA TLGTGLSKEK SVIQCSIGDK APIALCSLLP NKIECCPLNL EFDDDDEPVE FTVTGDRSI HLSGFLEYYQ DLEHHHHHH

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP53

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
50.0 mMTris
50.0 mMsodium chlorideNaCl
1.0 mMbeta-mercaptoethanolME
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 8687 / 平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm / 倍率（公称値）: 270000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1769357
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6j2z

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / 使用した粒子像数: 205874
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6j2z


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-8zaj:
Cryo-EM structure of a 55 kDa nucleoplasmin domain of AtFKBP53

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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