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万見
- EMDB-39777: human phosphorylase kinase - inactive state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39777
タイトルhuman phosphorylase kinase - inactive state
マップデータEM map
試料
  • 複合体: human phosphorylase kinase - inactive state
    • タンパク質・ペプチド: Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha, skeletal muscle isoform
    • タンパク質・ペプチド: Phosphorylase b kinase regulatory subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/heart isoform
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-3
キーワードKinase / glycogenolysis / SIGNALING PROTEIN / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphorylase kinase / phosphorylase kinase activity / phosphorylase kinase complex / transporter inhibitor activity / positive regulation of glycogen catabolic process / tau-protein kinase / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / response to corticosterone / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity ...phosphorylase kinase / phosphorylase kinase activity / phosphorylase kinase complex / transporter inhibitor activity / positive regulation of glycogen catabolic process / tau-protein kinase / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / response to corticosterone / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycogen metabolic process / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / adenylate cyclase binding / protein phosphatase activator activity / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / phosphatidylinositol 3-kinase binding / presynaptic cytosol / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development / regulation of heart rate / calyx of Held / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of cytokinesis / generation of precursor metabolites and energy / spindle microtubule / calcium channel regulator activity / response to calcium ion / mitochondrial membrane / G2/M transition of mitotic cell cycle / Schaffer collateral - CA1 synapse / long-term synaptic potentiation / spindle pole / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle membrane / myelin sheath / growth cone / vesicle / carbohydrate metabolic process / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / calcium ion binding / centrosome / protein kinase binding / enzyme binding / signal transduction / protein-containing complex / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphorylase kinase alpha/beta subunit / Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha/beta, C-terminal domain / Phosphorylase b kinase C-terminal domain / Phosphorylase kinase, gamma catalytic subunit / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / : / EF-hand domain pair ...Phosphorylase kinase alpha/beta subunit / Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha/beta, C-terminal domain / Phosphorylase b kinase C-terminal domain / Phosphorylase kinase, gamma catalytic subunit / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-3 / Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha, skeletal muscle isoform / Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/heart isoform / Phosphorylase b kinase regulatory subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Ma R / Yan K
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32271251 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular basis for the regulation of human phosphorylase kinase by phosphorylation and Ca.
著者: Ruifang Ma / Bowen Du / Chen Shi / Lei Wang / Fuxing Zeng / Jie Han / Huiyi Guan / Yong Wang / Kaige Yan /
要旨: Phosphorylase kinase (PhK) regulates the degradation of glycogen by integrating diverse signals, providing energy to the organism. Dysfunctional mutations may directly lead to Glycogen Storage ...Phosphorylase kinase (PhK) regulates the degradation of glycogen by integrating diverse signals, providing energy to the organism. Dysfunctional mutations may directly lead to Glycogen Storage Disease type IX (GSD IX), whereas the abnormal expression of PhK is also associated with tumors. Here, we use cryo-electron microscopy (cryo-EM) to resolve its near-atomic structures in the inactive and active states. These structures reveal the interactions and relative locations of the four subunits (αβγδ) within the PhK complex. Phosphorylated α and β subunits induce PhK to present a more compact state, while Ca causes sliding of the δ subunit along the helix of the γ subunit. Both actions synergistically activate PhK by enabling the de-inhibition of the γ subunit. We also identified different binding modes between PhK and its substrate, glycogen phosphorylase (GP), in two distinct states, using cross-linking mass spectrometry (XL-MS). This study provides valuable insights into the regulatory mechanisms of PhK, thereby enhancing our understanding of GSD IX and its implications in tumorigenesis.
履歴
登録2024年4月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月23日-
マップ公開2025年4月23日-
更新2025年9月24日-
現状2025年9月24日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39777.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39777.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EM map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 480 pix.
= 528. Å		1.1 Å/pix.
x 480 pix.
= 528. Å		1.1 Å/pix.
x 480 pix.
= 528. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.16
最小 - 最大-1.8137527 - 2.6103024
平均 (標準偏差)-0.0008009811 (±0.041845914)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 528.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_39777_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map

ファイルemd_39777_half_map_1.map
注釈half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map

ファイルemd_39777_half_map_2.map
注釈half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human phosphorylase kinase - inactive state

全体名称: human phosphorylase kinase - inactive state
要素
  • 複合体: human phosphorylase kinase - inactive state
    • タンパク質・ペプチド: Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha, skeletal muscle isoform
    • タンパク質・ペプチド: Phosphorylase b kinase regulatory subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/heart isoform
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-3

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超分子 #1: human phosphorylase kinase - inactive state

超分子名称: human phosphorylase kinase - inactive state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.3 MDa

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分子 #1: Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha, skeletal muscle ...

分子名称: Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha, skeletal muscle isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 137.469422 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MRSRSNSGVR LDGYARLVQQ TILCHQNPVT GLLPASYDQK DAWVRDNVYS ILAVWGLGLA YRKNADRDED KAKAYELEQS VVKLMRGLL HCMIRQVDKV ESFKYSQSTK DSLHAKYNTK TCATVVGDDQ WGHLQLDATS VYLLFLAQMT ASGLHIIHSL D EVNFIQNL ...文字列:
MRSRSNSGVR LDGYARLVQQ TILCHQNPVT GLLPASYDQK DAWVRDNVYS ILAVWGLGLA YRKNADRDED KAKAYELEQS VVKLMRGLL HCMIRQVDKV ESFKYSQSTK DSLHAKYNTK TCATVVGDDQ WGHLQLDATS VYLLFLAQMT ASGLHIIHSL D EVNFIQNL VFYIEAAYKT ADFGIWERGD KTNQGISELN ASSVGMAKAA LEALDELDLF GVKGGPQSVI HVLADEVQHC QS ILNSLLP RASTSKEVDA SLLSVVSFPA FAVEDSQLVE LTKQEIITKL QGRYGCCRFL RDGYKTPKED PNRLYYEPAE LKL FENIEC EWPLFWTYFI LDGVFSGNAE QVQEYKEALE AVLIKGKNGV PLLPELYSVP PDRVDEEYQN PHTVDRVPMG KLPH MWGQS LYILGSLMAE GFLAPGEIDP LNRRFSTVPK PDVVVQVSIL AETEEIKTIL KDKGIYVETI AEVYPIRVQP ARILS HIYS SLGCNNRMKL SGRPYRHMGV LGTSKLYDIR KTIFTFTPQF IDQQQFYLAL DNKMIVEMLR TDLSYLCSRW RMTGQP TIT FPISHSMLDE DGTSLNSSIL AALRKMQDGY FGGARVQTGK LSEFLTTSCC THLSFMDPGP EGKLYSEDYD DNYDYLE SG NWMNDYDSTS HARCGDEVAR YLDHLLAHTA PHPKLAPTSQ KGGLDRFQAA VQTTCDLMSL VTKAKELHVQ NVHMYLPT K LFQASRPSFN LLDSPHPRQE NQVPSVRVEI HLPRDQSGEV DFKALVLQLK ETSSLQEQAD ILYMLYTMKG PDWNTELYN ERSATVRELL TELYGKVGEI RHWGLIRYIS GILRKKVEAL DEACTDLLSH QKHLTVGLPP EPREKTISAP LPYEALTQLI DEASEGDMS ISILTQEIMV YLAMYMRTQP GLFAEMFRLR IGLIIQVMAT ELAHSLRCSA EEATEGLMNL SPSAMKNLLH H ILSGKEFG VERSVRPTDS NVSPAISIHE IGAVGATKTE RTGIMQLKSE IKQVEFRRLS ISAESQSPGT SMTPSSGSFP SA YDQQSSK DSRQGQWQRR RRLDGALNRV PVGFYQKVWK VLQKCHGLSV EGFVLPSSTT REMTPGEIKF SVHVESVLNR VPQ PEYRQL LVEAILVLTM LADIEIHSIG SIIAVEKIVH IANDLFLQEQ KTLGADDTML AKDPASGICT LLYDSAPSGR FGTM TYLSK AAATYVQEFL PHSICAMQ

UniProtKB: Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha, skeletal muscle isoform

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分子 #2: Phosphorylase b kinase regulatory subunit beta

分子名称: Phosphorylase b kinase regulatory subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 125.032961 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAGAAGLTAE VSWKVLERRA RTKRSGSVYE PLKSINLPRP DNETLWDKLD HYYRIVKSTL LLYQSPTTGL FPTKTCGGDQ KAKIQDSLY CAAGAWALAL AYRRIDDDKG RTHELEHSAI KCMRGILYCY MRQADKVQQF KQDPRPTTCL HSVFNVHTGD E LLSYEEYG ...文字列:
MAGAAGLTAE VSWKVLERRA RTKRSGSVYE PLKSINLPRP DNETLWDKLD HYYRIVKSTL LLYQSPTTGL FPTKTCGGDQ KAKIQDSLY CAAGAWALAL AYRRIDDDKG RTHELEHSAI KCMRGILYCY MRQADKVQQF KQDPRPTTCL HSVFNVHTGD E LLSYEEYG HLQINAVSLY LLYLVEMISS GLQIIYNTDE VSFIQNLVFC VERVYRVPDF GVWERGSKYN NGSTELHSSS VG LAKAALE AINGFNLFGN QGCSWSVIFV DLDAHNRNRQ TLCSLLPRES RSHNTDAALL PCISYPAFAL DDEVLFSQTL DKV VRKLKG KYGFKRFLRD GYRTSLEDPN RCYYKPAEIK LFDGIECEFP IFFLYMMIDG VFRGNPKQVQ EYQDLLTPVL HHTT EGYPV VPKYYYVPAD FVEYEKNNPG SQKRFPSNCG RDGKLFLWGQ ALYIIAKLLA DELISPKDID PVQRYVPLKD QRNVS MRFS NQGPLENDLV VHVALIAESQ RLQVFLNTYG IQTQTPQQVE PIQIWPQQEL VKAYLQLGIN EKLGLSGRPD RPIGCL GTS KIYRILGKTV VCYPIIFDLS DFYMSQDVFL LIDDIKNALQ FIKQYWKMHG RPLFLVLIRE DNIRGSRFNP ILDMLAA LK KGIIGGVKVH VDRLQTLISG AVVEQLDFLR ISDTEELPEF KSFEELEPPK HSKVKRQSST PSAPELGQQP DVNISEWK D KPTHEILQKL NDCSCLASQA ILLGILLKRE GPNFITKEGT VSDHIERVYR RAGSQKLWLA VRYGAAFTQK FSSSIAPHI TTFLVHGKQV TLGAFGHEEE VISNPLSPRV IQNIIYYKCN THDEREAVIQ QELVIHIGWI ISNNPELFSG MLKIRIGWII HAMEYELQI RGGDKPALDL YQLSPSEVKQ LLLDILQPQQ NGRCWLNRRQ IDGSLNRTPT GFYDRVWQIL ERTPNGIIVA G KHLPQQPT LSDMTMYEMN FSLLVEDTLG NIDQPQYRQI VVELLMVVSI VLERNPELEF QDKVDLDRLV KEAFNEFQKD QS RLKEIEK QDDMTSFYNT PPLGKRGTCS YLTKAVMNLL LEGEVKPNND DPCLIS

UniProtKB: Phosphorylase b kinase regulatory subunit beta

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分子 #3: Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/hea...

分子名称: Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/heart isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: phosphorylase kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.084672 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MTRDEALPDS HSAQDFYENY EPKEILGRGV SSVVRRCIHK PTSQEYAVKV IDVTGGGSFS PEEVRELREA TLKEVDILRK VSGHPNIIQ LKDTYETNTF FFLVFDLMKR GELFDYLTEK VTLSEKETRK IMRALLEVIC TLHKLNIVHR DLKPENILLD D NMNIKLTD ...文字列:
MTRDEALPDS HSAQDFYENY EPKEILGRGV SSVVRRCIHK PTSQEYAVKV IDVTGGGSFS PEEVRELREA TLKEVDILRK VSGHPNIIQ LKDTYETNTF FFLVFDLMKR GELFDYLTEK VTLSEKETRK IMRALLEVIC TLHKLNIVHR DLKPENILLD D NMNIKLTD FGFSCQLEPG ERLREVCGTP SYLAPEIIEC SMNEDHPGYG KEVDMWSTGV IMYTLLAGSP PFWHRKQMLM LR MIMSGNY QFGSPEWDDY SDTVKDLVSR FLVVQPQNRY TAEEALAHPF FQQYLVEEVR HFSPRGKFKV IALTVLASVR IYY QYRRVK PVTREIVIRD PYALRPLRRL IDAYAFRIYG HWVKKGQQQN RAALFENTPK AVLLSLAEED Y

UniProtKB: Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/heart isoform

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分子 #4: Calmodulin-3

分子名称: Calmodulin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.921584 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
DYKDDDDKSG PDEVDASGRM ADQLTEEQIA EFKEAFSLFD KDGDGTITTK ELGTVMRSLG QNPTEAELQD MINEVDADGN GTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREAF RVFDKDGNGY ISAAELRHVM TNLGEKLTDE EVDEMIREAD IDGDGQVNYE E FVQMMTAK

UniProtKB: Calmodulin-3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 130725
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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