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万見
- EMDB-39765: Homomeric 35mer of the Vibrio flagellar MS-ring protein FliF with... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39765
タイトルHomomeric 35mer of the Vibrio flagellar MS-ring protein FliF without symmetry imposition
マップデータ
試料
  • 複合体: Homomeric 35mer of FliFG fusion protein of Vibrio alginolyticus
    • タンパク質・ペプチド: FliFG fusion protein
キーワードComplex / Rotor / MOTOR PROTEIN
生物種Vibrio alginolyticus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.76 Å
データ登録者Takekawa N / Nishikino T / Kishikawa J / Hirose M / Kato T / Imada K / Homma M
資金援助 日本, 4件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H00393 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H01772 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22K18943 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H03220 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural analysis of S-ring composed of FliFG fusion proteins in marine Vibrio polar flagellar motors
著者: Takekawa N / Nishikino T / Kishikawa J / Hirose M / Kinoshita M / Kojima S / Minamino T / Uchihashi T / Kato T / Imada K / Homma M
履歴
登録2024年4月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月4日-
マップ公開2024年9月4日-
更新2024年9月4日-
現状2024年9月4日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39765.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39765.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.14 Å/pix.
x 600 pix.
= 684. Å		1.14 Å/pix.
x 600 pix.
= 684. Å		1.14 Å/pix.
x 600 pix.
= 684. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.14 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.246
最小 - 最大-0.5758347 - 1.1125981
平均 (標準偏差)-0.0005394753 (±0.039683726)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 684.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_39765_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_39765_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39765_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homomeric 35mer of FliFG fusion protein of Vibrio alginolyticus

全体名称: Homomeric 35mer of FliFG fusion protein of Vibrio alginolyticus
要素
  • 複合体: Homomeric 35mer of FliFG fusion protein of Vibrio alginolyticus
    • タンパク質・ペプチド: FliFG fusion protein

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超分子 #1: Homomeric 35mer of FliFG fusion protein of Vibrio alginolyticus

超分子名称: Homomeric 35mer of FliFG fusion protein of Vibrio alginolyticus
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Vibrio alginolyticus (バクテリア) / 株: 138-2
分子量理論値: 104 kDa/nm

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分子 #1: FliFG fusion protein

分子名称: FliFG fusion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
配列文字列: MNHKVHHHHH HIEGRHMADK STDLTVTEGG SDGALVASSD VDVESQNPDL EERSASKFDM AVGDLDLLRQ VVLVLSISIC VALIVMLFFW VKEPEMRPLG AYETEELIPV LDYLDQQKIN YKLDGNTISV ESSEYNSIKL GMVRSGVNQA TEAGDDILLQ DMGFGVSQRL ...文字列:
MNHKVHHHHH HIEGRHMADK STDLTVTEGG SDGALVASSD VDVESQNPDL EERSASKFDM AVGDLDLLRQ VVLVLSISIC VALIVMLFFW VKEPEMRPLG AYETEELIPV LDYLDQQKIN YKLDGNTISV ESSEYNSIKL GMVRSGVNQA TEAGDDILLQ DMGFGVSQRL EQERLKLSRE RQLAQAIEEM KQVRKARVLL ALPKHSVFVR HNQEASASVF LTLSTGTNLK QQEVDSIVDM VASAVPGMKT SRITVTDQHG RLLSSGSQDP ASAARRKEQE LERSQEQALR EKIDSVLLPI LGYGNYTAQV DIQMDFSAVE QTRKRFDPNT PATRSEYALE DYNNGNMVAG IPGALSNQPP ADASIPQDVA QMKDGSVMGQ GSVRKESTRN FELDTTISHE RKQTGTVARQ TVSVAIKDRR QVNPDTGEVT YTPMSESEIN AIRQVLIGTV GFDQGRGDLL NVLSVKFAEP EAEQLEEPPI WEHPNFSDWV RWFASALVII VVVLVLVRPA MKKLLNPTSD DEDEMYGPDG LPIGADGETS LIGSDIESSE LFEFGSSIDL PNLHKDEDVL KAVRALVANE PELAAQVVKN WMNDMANDIV PQDDNAAGMP VELDVSTITG EEKAAILLLS LNEQDAAGII RHLEPKQVQR VGSAMAKAKD LSQDKVSAVH RAFLEDIQKY TNIGMGSEDF MRNALVAALG EDKANNLVDQ ILLGTGSKGL DSLKWMDPRQ VASIIVNEHP QIQTIVLSYL EADQSAEILS QFPERVRLDL MMRIANLEEV QPSALAELNE IMEKQFAGQA GAQAAKISGL KAAAEIMNYL DNNVEGLLME QIRDQDEDMA TQIQDLMFVF ENLVEVDDQG IQKLLRDVPQ DVLQKALKGA DDSLREKVFK NMSKRAAEMM RDDIEAMPPV RVADVEAAQK EILAIARRMA DAGELMLSGG ADEFL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC4H11NO3Tris-HCl
100.0 mMKClpotassium chloride
0.0025 %(w/v)C47H88O22LMNG
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
実像数: 6372 / 平均露光時間: 7.3 sec. / 平均電子線量: 49.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
倍率（公称値）: 64000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2059366
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 184915
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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