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- EMDB-39711: Cryo-EM structure of dimer HtmB2-CT -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39711
タイトルCryo-EM structure of dimer HtmB2-CT
マップデータ
試料
  • 複合体: Dimer of HtmB2-CT
    • タンパク質・ペプチド: Special condensation domain in NRPS
キーワードDimer of special condensation domain of NRPS / BIOSYNTHETIC PROTEIN
生物種Streptomyces (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Sun YH / Zhang ZY / Mei Q
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31800052 中国
引用ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2025
タイトル: Formation of the Diketopiperazine Moiety by a Distinct Condensation-Like Domain in Hangtaimycin Biosynthesis.
著者: Qing Mei / Shijuan Wu / Minghe Luo / Shunjia Ji / Jiayi Guo / Chuan Dong / Guo Sun / Jian Wang / Zixin Deng / Yi-Lei Zhao / Zhengyu Zhang / Yuhui Sun /
要旨: Non-ribosomal peptide synthetases (NRPSs) are key enzymes in pharmaceutical synthesis, with condensation (C) domains catalyzing amide bond formation between aminoacyl substrates. However, recent ...Non-ribosomal peptide synthetases (NRPSs) are key enzymes in pharmaceutical synthesis, with condensation (C) domains catalyzing amide bond formation between aminoacyl substrates. However, recent research has elucidated that the catalytic capabilities of C domains extend beyond the traditional formation of peptide bonds. In this study, we elucidate the cyclization mechanism of the NRPS-derived natural products hangtaimycin (HTM), characterized by the formation of a 2,5-diketopiperazine (DKP) moiety which involves an intramolecular vinylamide-mediated nucleophilic attack instead of an N-terminal amino group. This cyclization is catalyzed by a terminal condensation-like (C) domain within the NRPS enzyme HtmB2. We investigated the evolutionary specificity of the HtmB2-C within Streptomyces spectabilis CCTCC M2017417. Employing a multidisciplinary analytical approach, we have delineated the molecular underpinnings of DKP formation within the HTM biosynthesis. This process is facilitated by residue R2776, which modulates the formation of reactive species and stabilizes the amidate through electrostatic interactions. Besides, we found a positive correlation between the alkaline strength of the residue at position 2776 and the activity of HtmB2-C. Our study elucidates the formation mechanism of DKPs in NRPS-derived natural products, thereby bridging a critical gap in the structural and mechanistic understanding of this field.
履歴
登録2024年4月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月19日-
マップ公開2025年3月19日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39711.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39711.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 268.8 Å		0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 268.8 Å		0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 268.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-1.6072252 - 2.5847049
平均 (標準偏差)-0.0003121777 (±0.035807412)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 268.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_39711_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39711_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39711_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dimer of HtmB2-CT

全体名称: Dimer of HtmB2-CT
要素
  • 複合体: Dimer of HtmB2-CT
    • タンパク質・ペプチド: Special condensation domain in NRPS

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超分子 #1: Dimer of HtmB2-CT

超分子名称: Dimer of HtmB2-CT / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Streptomyces (バクテリア)

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分子 #1: Special condensation domain in NRPS

分子名称: Special condensation domain in NRPS / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Streptomyces (バクテリア)
分子量理論値: 61.822629 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKEVYVAPRT ATERVLCRLV QDVLDLDRVG LQDGFFDLGG HSLLATRLTI RVKQETGKEL PLQSILAGA TLGELAAALD AADGGTSDGA VPLVPVTGPG EESPLSCQQS ELWFLNQRAH LGSSYDNVQM AYRVIGPLDR Q AYARAFEG ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKEVYVAPRT ATERVLCRLV QDVLDLDRVG LQDGFFDLGG HSLLATRLTI RVKQETGKEL PLQSILAGA TLGELAAALD AADGGTSDGA VPLVPVTGPG EESPLSCQQS ELWFLNQRAH LGSSYDNVQM AYRVIGPLDR Q AYARAFEG LVARHAVLRT SYLRRGDTYV QKVNDTTGFA VAFEDVTGDS AVTEFLRAER PRPFDPADRH MLRVHILTLT PY EHVAVVT RPWGIFDGWS TGVFIAELNA LYQALSRGDE PSLPELPVQY ADFAHWQRRT FDADARARQQ AYWRAQLADL PSC TALRTD YRRPEAKSYQ GSSVEVNVPA AVLDQLKRVS KERGGTLYMT LLSAFATLLG AHTDDRELAI GSPVTNRPRP ELER LVGYF INVLVMRLDV RPEQAFDDLL AQAQRVTAAA HEHKEVPFAD LVRDLVPEPD PAYSPLFQVM FNLVPAVEAA PPGAA DPGA LGFVPLPTDS GTAKFDLNLV VRETPDGLRG YLEYSTDLYA RSTVRSMAAT YERLLLKIVT QPGASLARLR EAAADG GAG

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 8.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 715578
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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