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万見
- EMDB-39434: structure of phage T4 topoisomerase II central domain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39434
タイトルstructure of phage T4 topoisomerase II central domain
マップデータT4 Topo II central domain map
試料
  • 複合体: Phage T4 topoisomerase II central domian
    • タンパク質・ペプチド: DNA topoisomerase medium subunit
    • タンパク質・ペプチド: phage T4 topoisomerase II gp39-gp60 subunit
キーワードtopoisomerase II / ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


sister chromatid segregation / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / protein-containing complex / DNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / : / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA topoisomerase medium subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage T4 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.62 Å
データ登録者Chen YT / Xin YH / Xian RQ
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural and functional insights into the T-even type bacteriophage topoisomerase II.
著者: Yuhui Xin / Runqi Xian / Yunge Yang / Jingyuan Cong / Zihe Rao / Xuemei Li / Yutao Chen /
要旨: T-even type bacteriophages are virulent phages commonly used as model organisms, playing a crucial role in understanding various biological processes. One such process involves the regulation of DNA ...T-even type bacteriophages are virulent phages commonly used as model organisms, playing a crucial role in understanding various biological processes. One such process involves the regulation of DNA topology during phage replication upon host infection, governed by type IIA DNA topoisomerases. In spite of various studies on prokaryotic and eukaryotic counterparts, viral topoisomerase II remains insufficiently understood, especially the unique domain composition of T4 phage. In this study, we determine the cryo-EM structures of topoisomerase II from T4 and T6 phages, including full-length structures of both apo and DNA-binding states which have never been determined before. Together with other conformational states, these structures provide an explicit blueprint of mechanisms of phage topoisomerase II. Particularly, the asymmetric dimeric interactions observed in cryo-EM structures of T6 phage topoisomerase II ATPase domain and central domain bound with DNA shed light on the asynchronous ATP usage and asynchronous cleavage of the G-segment DNA, respectively. The elucidation of phage topoisomerase II's structures and functions not only enhances our understanding of mechanisms and evolutionary parallels with prokaryotic and eukaryotic homologs but also highlights its potential as a model for developing type IIA topoisomerase inhibitors.
履歴
登録2024年3月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月25日-
マップ公開2024年9月25日-
更新2025年10月8日-
現状2025年10月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39434.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39434.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈T4 Topo II central domain map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å		1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å		1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-2.0110216 - 3.5846155
平均 (標準偏差)0.0006823675 (±0.076988995)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 256.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: T4 Topo II central domain half map

ファイルemd_39434_half_map_1.map
注釈T4 Topo II central domain half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: T4 Topo II central domain half map

ファイルemd_39434_half_map_2.map
注釈T4 Topo II central domain half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Phage T4 topoisomerase II central domian

全体名称: Phage T4 topoisomerase II central domian
要素
  • 複合体: Phage T4 topoisomerase II central domian
    • タンパク質・ペプチド: DNA topoisomerase medium subunit
    • タンパク質・ペプチド: phage T4 topoisomerase II gp39-gp60 subunit

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超分子 #1: Phage T4 topoisomerase II central domian

超分子名称: Phage T4 topoisomerase II central domian / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia phage T4 (ファージ)

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分子 #1: DNA topoisomerase medium subunit

分子名称: DNA topoisomerase medium subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing)
由来(天然)生物種: Escherichia phage T4 (ファージ)
分子量理論値: 50.570523 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MQLNNRDLKS IIDNEALAYA MYTVENRAIP NMIDGFKPVQ RFVIARALDL ARGNKDKFHK LASIAGGVAD LGYHHGENSA QDAGALMAN TWNNNFPLLD GQGNFGSRTV QKAAASRYIF ARVSKNFYNV YKDTEYAPVH QDKEHIPPAF YLPIIPTVLL N GVSGIATG ...文字列:
MQLNNRDLKS IIDNEALAYA MYTVENRAIP NMIDGFKPVQ RFVIARALDL ARGNKDKFHK LASIAGGVAD LGYHHGENSA QDAGALMAN TWNNNFPLLD GQGNFGSRTV QKAAASRYIF ARVSKNFYNV YKDTEYAPVH QDKEHIPPAF YLPIIPTVLL N GVSGIATG YATYILPHSV SSVKKAVLQA LQGKKVTKPK VEFPEFRGEV VEIDGQYEIR GTYKFTSRTQ MHITEIPYKY DR ETYVSKI LDPLENKGFI TWDDACGEHG FGFKVKFRKE YSLSDNEEER HAKIMKDFGL IERRSQNITV INEKGKLQVY DNV VDLIKD FVEVRKTYVQ KRIDNKIKET ESAFRLAFAK AHFIKKVISG EIVVQGKTRK ELTEELSKID MYSSYVDKLV GMNI FHMTS DEAKKLAEEA KAKKEENEYW KTTDVVTEYT KDLEEIK

UniProtKB: DNA topoisomerase medium subunit

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分子 #2: phage T4 topoisomerase II gp39-gp60 subunit

分子名称: phage T4 topoisomerase II gp39-gp60 subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage T4 (ファージ)
分子量理論値: 77.524703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MIKNEIKILS DIEHIKKRSG MYIGSSANET HERFMFGKWE SVQYVPGLVK LIDEIIDNSV DEGIRTKFKF ANKINVTIKN NQVTVEDNG RGIPQAMVKT PTGEEIPGPV AAWTIPKAGG NFGDDKERVT GGMNGVGSSL TNIFSVMFVG ETGDGQNNIV V RCSNGMEN ...文字列:
MIKNEIKILS DIEHIKKRSG MYIGSSANET HERFMFGKWE SVQYVPGLVK LIDEIIDNSV DEGIRTKFKF ANKINVTIKN NQVTVEDNG RGIPQAMVKT PTGEEIPGPV AAWTIPKAGG NFGDDKERVT GGMNGVGSSL TNIFSVMFVG ETGDGQNNIV V RCSNGMEN KSWEDIPGKW KGTRVTFIPD FMSFETNELS QVYLDITLDR LQTLAVVYPD IQFTFNGKKV QGNFKKYARQ YD EHAIVQE QENCSIAVGR SPDGFRQLTY VNNIHTKNGG HHIDCAMDDI CEDLIPQIKR KFKIDVTKAR VKECLTIVMF VRD MKNMRL IRQTKERLTS PFGEIRSHIQ LDAKKISRDI LNNEAILMPI IEAALARKLA AEKAAETKAA KKASKAKVHK HIKA NLCGK DADTTLFLTE GDSAIGYLID VRDKELHGGY PLRGKVLNSW GMSYADMLKN KELFDICAIT GLVLGEKAFE EKEDG EWFT FELNGDTIIV NENDEVQING KWITVGELRK NLMKFVKIDS SSVDMKKYKL QNNVRRSIKS SSMNYANVAI MTDADH DGL GSIYPSLLGF FSNWPELFEQ GRIRFVKTPV IIAQVGKKQE WFYTVAEYES AKDALPKHSI RYIKGLGSLE KSEYREM IQ NPVYDVVKLP ENWKELFEML MGDNADLRKE WMSQHHHHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 278632
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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