[日本語] English
万見
- EMDB-39312: human PRPS2 isoform2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39312
タイトルhuman PRPS2 isoform2
マップデータ
試料
  • 複合体: human Phosphoribosyl pyrophosphate synthetase hexamer with Ligands ADP,magnesium,and R5P.
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Ribose-phosphate pyrophosphokinase 2
  • リガンド: 5-O-phosphono-beta-D-ribofuranose
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードPhosphoribosyl pyrophosphate synthetase / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


5-Phosphoribose 1-diphosphate biosynthesis / ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / ribose-phosphate diphosphokinase / ribose phosphate diphosphokinase activity / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / pentose-phosphate shunt / purine nucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing compound metabolic process / kinase activity / magnesium ion binding ...5-Phosphoribose 1-diphosphate biosynthesis / ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / ribose-phosphate diphosphokinase / ribose phosphate diphosphokinase activity / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / pentose-phosphate shunt / purine nucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing compound metabolic process / kinase activity / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosyl pyrophosphate synthetase, conserved site / Phosphoribosyl pyrophosphate synthase signature. / Ribose-phosphate pyrophosphokinase, bacterial-type / Phosphoribosyl synthetase-associated domain / N-terminal domain of ribose phosphate pyrophosphokinase / Ribose-phosphate pyrophosphokinase / Ribose-phosphate pyrophosphokinase, N-terminal domain / N-terminal domain of ribose phosphate pyrophosphokinase / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribose-phosphate pyrophosphokinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Liu JL / Lu GM
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)No. 31771490 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of human PRPS2 long isoform at 3.4 Angstroms resolution.
著者: Liu JL / Lu GM
履歴
登録2024年2月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年7月16日-
現状2025年7月16日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_39312.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39312.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 150 pix.
= 159. Å		1.06 Å/pix.
x 150 pix.
= 159. Å		1.06 Å/pix.
x 150 pix.
= 159. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.034
最小 - 最大-0.15601316 - 0.23705192
平均 (標準偏差)-0.00013550303 (±0.014232346)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 158.99998 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_39312_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_39312_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_39312_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : human Phosphoribosyl pyrophosphate synthetase hexamer with Ligand...

全体名称: human Phosphoribosyl pyrophosphate synthetase hexamer with Ligands ADP,magnesium,and R5P.
要素
  • 複合体: human Phosphoribosyl pyrophosphate synthetase hexamer with Ligands ADP,magnesium,and R5P.
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Ribose-phosphate pyrophosphokinase 2
  • リガンド: 5-O-phosphono-beta-D-ribofuranose
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

-
超分子 #1: human Phosphoribosyl pyrophosphate synthetase hexamer with Ligand...

超分子名称: human Phosphoribosyl pyrophosphate synthetase hexamer with Ligands ADP,magnesium,and R5P.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Isoform 2 of Ribose-phosphate pyrophosphokinase 2

分子名称: Isoform 2 of Ribose-phosphate pyrophosphokinase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribose-phosphate diphosphokinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.097398 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MPNIVLFSGS SHQDLSQRVA DRLGLELGKV VTKKFSNQET SVEIGESVRG EDVYIIQSGC GEINDNLMEL LIMINACKIA SSSRVTAVI PCFPYARQDK KDKVGESRAP ISAKLVANML SVAGADHIIT MDLHASQIQG FFDIPVDNLY AEPAVLQWIR E NIAEWKNC ...文字列:
MPNIVLFSGS SHQDLSQRVA DRLGLELGKV VTKKFSNQET SVEIGESVRG EDVYIIQSGC GEINDNLMEL LIMINACKIA SSSRVTAVI PCFPYARQDK KDKVGESRAP ISAKLVANML SVAGADHIIT MDLHASQIQG FFDIPVDNLY AEPAVLQWIR E NIAEWKNC IIVSPDAGGA KRVTSIADRL NVEFALIHKE RKKANEVDRM VLVGDVKDRV AILVDDMADT CGTICHAADK LL SAGATKV YAILTHGIFS GPAISRINNA AFEAVVVTNT IPQEDKMKHC TKIQVIDISM ILAEAIRRTH NGESVSYLFS HVP L

UniProtKB: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 2

-
分子 #2: 5-O-phosphono-beta-D-ribofuranose

分子名称: 5-O-phosphono-beta-D-ribofuranose / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: RP5
分子量理論値: 230.11 Da
Chemical component information

ChemComp-RP5:
5-O-phosphono-beta-D-ribofuranose / β-D-リボフラノ-ス5-りん酸

-
分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 167321
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る