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- EMDB-39302: Cryo-EM structure of the trimeric HerA -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39302
タイトルCryo-EM structure of the trimeric HerA
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-Em structure of the trimeric HerA
    • タンパク質・ペプチド: DUF87 domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: SIR2 family protein
  • リガンド: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE
キーワードantiphage system / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性SIR2-like domain / SIR2-like domain / : / SIR2 family protein
機能・相同性情報
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Zhen X / Zhou B / Xiong X
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)321700145 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Mechanistic basis for the allosteric activation of NADase activity in the Sir2-HerA antiphage defense system.
著者: Xiangkai Zhen / Biao Zhou / Zihe Liu / Xurong Wang / Heyu Zhao / Shuxian Wu / Zekai Li / Jiamin Liang / Wanyue Zhang / Qingjian Zhu / Jun He / Xiaoli Xiong / Songying Ouyang /
要旨: Sir2-HerA is a widely distributed antiphage system composed of a RecA-like ATPase (HerA) and an effector with potential NADase activity (Sir2). Sir2-HerA is believed to provide defense against phage ...Sir2-HerA is a widely distributed antiphage system composed of a RecA-like ATPase (HerA) and an effector with potential NADase activity (Sir2). Sir2-HerA is believed to provide defense against phage infection in Sir2-dependent NAD depletion to arrest the growth of infected cells. However, the detailed mechanism underlying its antiphage activity remains largely unknown. Here, we report functional investigations of Sir2-HerA from Staphylococcus aureus (SaSir2-HerA), unveiling that the NADase function of SaSir2 can be allosterically activated by the binding of SaHerA, which then assembles into a supramolecular complex with NADase activity. By combining the cryo-EM structure of SaSir2-HerA in complex with the NAD cleavage product, it is surprisingly observed that Sir2 protomers that interact with HerA are in the activated state, which is due to the opening of the α15-helix covering the active site, allowing NAD to access the catalytic pocket for hydrolysis. In brief, our study provides a comprehensive view of an allosteric activation mechanism for Sir2 NADase activity in the Sir2-HerA immune system.
履歴
登録2024年2月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月6日-
マップ公開2024年11月6日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39302.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39302.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.71 Å/pix.
x 512 pix.
= 363.52 Å		0.71 Å/pix.
x 512 pix.
= 363.52 Å		0.71 Å/pix.
x 512 pix.
= 363.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.71 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.20039041 - 0.42389965
平均 (標準偏差)0.0008245966 (±0.015341704)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 363.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_39302_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39302_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39302_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-Em structure of the trimeric HerA

全体名称: Cryo-Em structure of the trimeric HerA
要素
  • 複合体: Cryo-Em structure of the trimeric HerA
    • タンパク質・ペプチド: DUF87 domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: SIR2 family protein
  • リガンド: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE

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超分子 #1: Cryo-Em structure of the trimeric HerA

超分子名称: Cryo-Em structure of the trimeric HerA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)

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分子 #1: DUF87 domain-containing protein

分子名称: DUF87 domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
分子量理論値: 65.255168 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MHSIGKVTSV TFEKLIFEVS DFEKLNYNLL GQIYIAKGVI DYVTIKNEYS EKFIYQVVKV EDKEIPLSSE EHSKFKYHGR FECVPVGMI KHGKIEFNLK KYPFLQDKVY LTSQEEMEMV FSHFHNGNDI TIGLIDDQYP AYFNTAKLLT NHTAIIGNTG S GKSTTVRQ ...文字列:
MHSIGKVTSV TFEKLIFEVS DFEKLNYNLL GQIYIAKGVI DYVTIKNEYS EKFIYQVVKV EDKEIPLSSE EHSKFKYHGR FECVPVGMI KHGKIEFNLK KYPFLQDKVY LTSQEEMEMV FSHFHNGNDI TIGLIDDQYP AYFNTAKLLT NHTAIIGNTG S GKSTTVRQ IISKINNLNT QNLHFHIFDV HDEYKDINGV KIVDVINDFK INIKNLEMQD WINLIKPSEL VQLPILQMGL KY ANAIENK IIEEEWLKCY IALSLYRNQQ TDAVTKRTKI LSILDGTNID TEKYDSKYGN MDSNTEKKFI ESLKNVVDNG GNI FTLSEV IEKAKYNVSS FNKLLEGLNY VFLLEESKGN NQARSYSATL ETRIKNVQTR FSNLFGNNDT ELEDKSIVYS VSEL DDDLL LFFTTFILKK EFEKNKKMKL EDRSVNVFIF EEAHRYISKF KESSQFNEVE AFKKIAREGR KFGCFLMLSS QRPSE LSST VLSQCNNYIV HRVKNNVDLE YLLNSIPYIN KFQLNRFSYL PTGTAYIVGE LFPIPVEIEI FEEFSKNSTI TPEIVY RS

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A844QRL0

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分子 #2: SIR2 family protein

分子名称: SIR2 family protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
分子量理論値: 50.710613 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGIYHLNKDK DVLTDLKSNE KQEQVATFIN KHLSANNLTI FIGSGCSTGA VPLMSTTMKN ILEENESVLN YVKKFLNSKG IKEFIKYVE EQEQEKIQEK ERKALHTIMD QLEAENFKNL EEYSGWLDMQ DSEYKEEILN FLDCYYLNYS NIEELLNWIQ N GLHYDNNN ...文字列:
MGIYHLNKDK DVLTDLKSNE KQEQVATFIN KHLSANNLTI FIGSGCSTGA VPLMSTTMKN ILEENESVLN YVKKFLNSKG IKEFIKYVE EQEQEKIQEK ERKALHTIMD QLEAENFKNL EEYSGWLDMQ DSEYKEEILN FLDCYYLNYS NIEELLNWIQ N GLHYDNNN GDLKDVFTTL KSEFIKTIPK VGDKEYSTET YEIYKDFYRY VFDKRTEQKS KVSIFTTNYD LFNEYALENN NI IYSTGIQ NTILKKFDIN QFKYRVVDDT NRYKEKWQPV SKEANLYKIH GSINWKSNEE GELQQIDFND EDDQVVIYPT MLK HKETAQ APYSELFREF SNCLQIKDTT LIIIGYGFPD EHINNIIAQN LKNQDFNLII FGDVKEENVK NFYDNFKNFN LHLI GGNSS KAEQKAHYFQ FIVENFLKNQ RRR

UniProtKB: SIR2 family protein

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分子 #3: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE

分子名称: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: APR
分子量理論値: 559.316 Da
Chemical component information

ChemComp-APR:
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.81 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 79232
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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