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万見
- EMDB-39188: Cryo-EM structure of human respiratory syncytial virus fusion pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39188
タイトルCryo-EM structure of human respiratory syncytial virus fusion protein variant
マップデータ
試料
  • 複合体: Respiratory syncytial virus fusion protein
    • タンパク質・ペプチド: Fusion glycoprotein F0
キーワードRSV / Fusion Glycoprotein / Pre-fusion / Viral protein
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated induction of syncytium formation / host cell Golgi membrane / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0
類似検索 - ドメイン・相同性
Fusion glycoprotein F0
類似検索 - 構成要素
生物種Human respiratory syncytial virus (ウイルス) / human respiratory syncytial virus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Li QM / Su JG / Zhang J / Liang Y / Shao S / Li XY / Zhao ZX
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Other government 中国
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Mutating a flexible region of the RSV F protein can stabilize the prefusion conformation.
著者: Yu Liang / Shuai Shao / Xin Yu Li / Zi Xin Zhao / Ning Liu / Zhao Ming Liu / Fu Jie Shen / Hao Zhang / Jun Wei Hou / Xue Feng Zhang / Yu Qin Jin / Li Fang Du / Xin Li / Jing Zhang / Ji Guo Su / Qi Ming Li /
要旨: The respiratory syncytial virus (RSV) fusion (F) glycoprotein is highly immunogenic in its prefusion (pre-F) conformation. However, the protein is unstable, and its conformation must be stabilized ...The respiratory syncytial virus (RSV) fusion (F) glycoprotein is highly immunogenic in its prefusion (pre-F) conformation. However, the protein is unstable, and its conformation must be stabilized for it to function effectively as an immunogen in vaccines. We present a mutagenesis strategy to arrest the RSV F protein in its pre-F state by blocking localized changes in protein structure that accompany large-scale conformational rearrangements. We generated a series of mutants and screened them in vitro to assess their potential for forming a stable pre-F. In animals, the immunogenicity of a representative mutant F protein, with a conformation confirmed by cryo-electron microscopy, elicited levels of neutralizing antibodies and protection against RSV-induced lung damage that were comparable to those of DS-Cav1, a pre-F used in a licensed vaccine.
履歴
登録2024年2月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月2日-
マップ公開2024年10月2日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39188.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39188.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.81 Å/pix.
x 256 pix.
= 206.848 Å		0.81 Å/pix.
x 256 pix.
= 206.848 Å		0.81 Å/pix.
x 256 pix.
= 206.848 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.808 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.0017794542 - 1.8027993
平均 (標準偏差)0.0028025175 (±0.040031407)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 206.848 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39188_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39188_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Respiratory syncytial virus fusion protein

全体名称: Respiratory syncytial virus fusion protein
要素
  • 複合体: Respiratory syncytial virus fusion protein
    • タンパク質・ペプチド: Fusion glycoprotein F0

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超分子 #1: Respiratory syncytial virus fusion protein

超分子名称: Respiratory syncytial virus fusion protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Human respiratory syncytial virus (ウイルス)

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分子 #1: Fusion glycoprotein F0

分子名称: Fusion glycoprotein F0 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: human respiratory syncytial virus (ウイルス)
分子量理論値: 54.801281 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
配列文字列: QNITEEFYQS TCSAVSKGYL SALRTGWYTS VITIELSNIK ENKCNGTDAK VKLIKQELDK YKNAVTELQL LMQSTPATNN QARGSGSGR SLGFLLGVGS AIASGVAVSK VLHLEGEVNK IKSALLSTNK AVVSLSNGVS VLTSKVLDLK NYIDKQLLPI V NKQSCSIS ...文字列:
QNITEEFYQS TCSAVSKGYL SALRTGWYTS VITIELSNIK ENKCNGTDAK VKLIKQELDK YKNAVTELQL LMQSTPATNN QARGSGSGR SLGFLLGVGS AIASGVAVSK VLHLEGEVNK IKSALLSTNK AVVSLSNGVS VLTSKVLDLK NYIDKQLLPI V NKQSCSIS NIETVIEFQQ KMNRFLEITR EFSVNAGVTT PVSTYMLTNS ELLSLINDMP ITNDQKKLMS NNVQIVRQQS YS IMSIIKE EVLAYVVQLP LYGVIDTPCW KLHTSPLCTT NTKEGSNICL TRTDRGWYCD NAGSVSFFPQ AETCKVQSNR VFC DTMNSL TLPSEVNLCN VDIFNPKYDC KIMTSKTDVS SSVITSLGAI VSCYGKTKCT ASNKNRGIIK TFSNGCDYVS NKGV DTVSV GNTLYYVNKQ EGKSLYVKGE PIINFYDPLV FPSDEFDASI SQVNEKINQS LAFIRKFDEL LSAIGGYIPE APRDG QAYV RKDGEWVLLS TFL

UniProtKB: Fusion glycoprotein F0, Fusion glycoprotein F0

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4jhw

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0) / 使用した粒子像数: 2706
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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