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- EMDB-3918: Recombinant human Bri2 BRICHOS domain, oligomeric state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3918
タイトルRecombinant human Bri2 BRICHOS domain, oligomeric state
マップデータNegative stain 3D density map of the Bri2 Brichos domain in its oligomeric state, Molecular wieght, 370 kDaMethod: Single particle TEM
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Oligomeric Bri2 BRICHOS
    • タンパク質・ペプチド: Bri2 BRICHOS domain
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 16.5 Å
データ登録者Hebert H / Johansson J / Nilsson HE / Koeck PJB / Chen G
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Bri2 BRICHOS client specificity and chaperone activity are governed by assembly state.
著者: Gefei Chen / Axel Abelein / Harriet E Nilsson / Axel Leppert / Yuniesky Andrade-Talavera / Simone Tambaro / Lovisa Hemmingsson / Firoz Roshan / Michael Landreh / Henrik Biverstål / Philip J ...著者: Gefei Chen / Axel Abelein / Harriet E Nilsson / Axel Leppert / Yuniesky Andrade-Talavera / Simone Tambaro / Lovisa Hemmingsson / Firoz Roshan / Michael Landreh / Henrik Biverstål / Philip J B Koeck / Jenny Presto / Hans Hebert / André Fisahn / Jan Johansson /
要旨: Protein misfolding and aggregation is increasingly being recognized as a cause of disease. In Alzheimer's disease the amyloid-β peptide (Aβ) misfolds into neurotoxic oligomers and assembles into ...Protein misfolding and aggregation is increasingly being recognized as a cause of disease. In Alzheimer's disease the amyloid-β peptide (Aβ) misfolds into neurotoxic oligomers and assembles into amyloid fibrils. The Bri2 protein associated with Familial British and Danish dementias contains a BRICHOS domain, which reduces Aβ fibrillization as well as neurotoxicity in vitro and in a Drosophila model, but also rescues proteins from irreversible non-fibrillar aggregation. How these different activities are mediated is not known. Here we show that Bri2 BRICHOS monomers potently prevent neuronal network toxicity of Aβ, while dimers strongly suppress Aβ fibril formation. The dimers assemble into high-molecular-weight oligomers with an apparent two-fold symmetry, which are efficient inhibitors of non-fibrillar protein aggregation. These results indicate that Bri2 BRICHOS affects qualitatively different aspects of protein misfolding and toxicity via different quaternary structures, suggesting a means to generate molecular chaperone diversity.
履歴
登録2017年10月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年12月20日-
マップ公開2017年12月27日-
更新2018年10月24日-
現状2018年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3918.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3918.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Negative stain 3D density map of the Bri2 Brichos domain in its oligomeric state, Molecular wieght, 370 kDaMethod: Single particle TEM
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.08 Å/pix.
x 104 pix.
= 215.904 Å		2.08 Å/pix.
x 104 pix.
= 215.904 Å		2.08 Å/pix.
x 104 pix.
= 215.904 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.076 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.3 / ムービー #1: 1.3
最小 - 最大-0.6571486 - 2.1104124
平均 (標準偏差)0.036867473 (±0.21779104)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-52-52-52
サイズ104104104
Spacing104104104
セルA=B=C: 215.90399 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.0762.0762.076
M x/y/z104104104
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z215.904215.904215.904
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-52-52-52
NC/NR/NS104104104
D min/max/mean-0.6572.1100.037

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Oligomeric Bri2 BRICHOS

全体名称: Oligomeric Bri2 BRICHOS
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Oligomeric Bri2 BRICHOS
    • タンパク質・ペプチド: Bri2 BRICHOS domain

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超分子 #1: Oligomeric Bri2 BRICHOS

超分子名称: Oligomeric Bri2 BRICHOS / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量実験値: 370 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: Shuttle T7 / 組換プラスミド: pET

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分子 #1: Bri2 BRICHOS domain

分子名称: Bri2 BRICHOS domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSQTIEENIK IFEEEEVEFS VPVPEFADDP ANIVHDFNKK LTAYLDLNLD KCYVIPLNTS IVMPPRNLLE LLINIKAGTY LPQSYLIHEH MVITDRIENI DHLGFFIYRL CHDKETYKL

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.047 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 構成要素 - 濃度: 20.0 mM / 構成要素 - 式: C2H7NO2 / 構成要素 - 名称: Ammonium acetate
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Acetate / 詳細: 2% Uranyl Acetate
グリッド材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.005 kPa
詳細Purified fraction with protein was immediately stored on ice followed by grid preparation.

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2100F
詳細per frame =1.44 e/A2
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-20 (5k x 3k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 5120 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3840 pixel / 実像数: 24 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 57.5 e/Å2
詳細: Negative stain images were collected in movie-mode at 20 frames per second. For each exposure, the comprised frames were drift corrected using the DE_process_frames-2.7.1.py script
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.8 µm / 倍率（補正後）: 61680 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3000
詳細: negative monitor contrast faciliated particle picking
CTF補正ソフトウェア - 名称: EMAN2 (ver. 2.12)
詳細: For low resolution data EMAN2 use a 1D structure factor during the CTF procedure
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: The initial model was based on a subset of class-averages representing different views
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN2 (ver. 2.12) / 使用した粒子像数: 2718
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: EMAN2 (ver. 2.12)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: EMAN2 (ver. 2.12)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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