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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||
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| タイトル | Choline transporter BetT - CHT bound | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | choline transporter / CHOLINE-BINDING PROTEIN | |||||||||
| 機能・相同性 | : 機能・相同性情報 | |||||||||
| 生物種 | Pseudomonas syringae (バクテリア) | |||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.59 Å | |||||||||
データ登録者 | Yang TJ / Nian YW / Lin HJ / Li J / Zhang JR / Fan MR | |||||||||
| 資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024タイトル: Structure and mechanism of the osmoregulated choline transporter BetT. 著者: Tianjiao Yang / Yuwei Nian / Huajian Lin / Jing Li / Xiang Lin / Tianming Li / Ruiying Wang / Longfei Wang / Gwyn A Beattie / Jinru Zhang / Minrui Fan / ![]() 要旨: The choline-glycine betaine pathway plays an important role in bacterial survival in hyperosmotic environments. Osmotic activation of the choline transporter BetT promotes the uptake of external ...The choline-glycine betaine pathway plays an important role in bacterial survival in hyperosmotic environments. Osmotic activation of the choline transporter BetT promotes the uptake of external choline for synthesizing the osmoprotective glycine betaine. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of BetT in the apo and choline-bound states. Our structure shows that BetT forms a domain-swapped trimer with the C-terminal domain (CTD) of one protomer interacting with the transmembrane domain (TMD) of a neighboring protomer. The substrate choline is bound within a tryptophan prism at the central part of TMD. Together with functional characterization, our results suggest that in species, including the plant pathogen and the human pathogen , BetT is locked at a low-activity state through CTD-mediated autoinhibition in the absence of osmotic stress, and its hyperosmotic activation involves the release of this autoinhibition. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_39121.map.gz | 168 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-39121-v30.xml emd-39121.xml | 18.1 KB 18.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| FSC (解像度算出) | emd_39121_fsc.xml | 11.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
| 画像 | emd_39121.png | 39.7 KB | ||
| マスクデータ | emd_39121_msk_1.map | 178 MB | マスクマップ | |
| Filedesc metadata | emd-39121.cif.gz | 6.1 KB | ||
| その他 | emd_39121_half_map_1.map.gz emd_39121_half_map_2.map.gz | 165 MB 165 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-39121 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-39121 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 8ybqMC ![]() 8ybrC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
|---|
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_39121.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.86 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
| ファイル | emd_39121_msk_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Choline transporter BetT
| 全体 | 名称: Choline transporter BetT |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1: Choline transporter BetT
| 超分子 | 名称: Choline transporter BetT / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Pseudomonas syringae (バクテリア) |
-分子 #1: BCCT family transporter
| 分子 | 名称: BCCT family transporter / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Pseudomonas syringae (バクテリア) |
| 分子量 | 理論値: 75.25468 KDa |
| 組換発現 | 生物種: ![]() |
| 配列 | 文字列: MGSMSSPSTS SSGTVRMNAP VFYFAASFIL IFGIIVIAFP QASGAWLLAA QNWAANTVGW YYMMVMTLYL VFVVVTALSG FGKIKLGAD HDEPEFSYLS WAGMLFAAGI SITLFFFCVS EPLTHLLQPP QGEGGTAEAA RQGMQLLFLH WGLHGWGVFA F VGMALAYF ...文字列: MGSMSSPSTS SSGTVRMNAP VFYFAASFIL IFGIIVIAFP QASGAWLLAA QNWAANTVGW YYMMVMTLYL VFVVVTALSG FGKIKLGAD HDEPEFSYLS WAGMLFAAGI SITLFFFCVS EPLTHLLQPP QGEGGTAEAA RQGMQLLFLH WGLHGWGVFA F VGMALAYF AYRHNLPLAL RSALYPLIGK RINGPIGYAV DGFGIIATIF GLGADMGFGV LHLNSGLDYL FGVPHTQWIQ VG LITLMMG AAILVAIAGV DKGVRVMSDI NMLLACALLL FVLFAGPTQH LLNTLVQNIG DYLGALPSKS FDVYAYNKPS DWL GGWTVF YWAWWIAWAP FVGLFIARIS RGRTIREFVF GVLLIPLGFT LAWMSIFGNS AIDQVLNHGM AALGQSAIDD PSMT LYLLL ETYPWSKTVI AVTVFISFVF FVTSADSGTV VLSTLSAKGG NPDEDGPKWL RVFWGVATAL ITSGLLFSGS IDALK SAVV LTSLPFSLIL LLMMWGLHKA FVMESQRQIA QLYSLAPVSG SRRGGWRQRL SQAVHYPSRD EVYRFLDQTV RPAIDE VTA VFVEKGLNVV NVPDPSNDSV TLEIGHGEER PFIYQVQMKG FFTPSFARGG MGSKQLNNRR YYRAEVHLSE GSQDYDL VG YTKEQVINDV LDQYERHMQF LHLVRGSGSG SGSGSWSHPQ FEK UniProtKB: UNIPROTKB: A0A2S3V5U4 |
-分子 #2: CHOLINE ION
| 分子 | 名称: CHOLINE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 3 / 式: CHT |
|---|---|
| 分子量 | 理論値: 104.171 Da |
| Chemical component information | ![]() ChemComp-CHT: |
-分子 #3: water
| 分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 66 / 式: HOH |
|---|---|
| 分子量 | 理論値: 18.015 Da |
| Chemical component information | ![]() ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
| 緩衝液 | pH: 6 |
|---|---|
| 凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
-
電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 105000 |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
ムービー
コントローラー
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キーワード
Pseudomonas syringae (バクテリア)
データ登録者
中国, 1件
引用



Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)






























解析
FIELD EMISSION GUN

