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万見
- EMDB-39076: ATAT-2 bound MEC-12/MEC-7 microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39076
タイトルATAT-2 bound MEC-12/MEC-7 microtubule
マップデータMain map
試料
  • 複合体: MEC-12/MEC-7 microtubule in complex with full-length ATAT-2
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-3 chain
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-tubulin N-acetyltransferase 2
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-1 chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-3 chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
キーワードMicrotubules / luminal enzymes / PTMs / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of touch / positive regulation of mechanosensory behavior / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / Intraflagellar transport / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of touch ...positive regulation of detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of touch / positive regulation of mechanosensory behavior / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / Intraflagellar transport / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of touch / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception / thigmotaxis / mechanosensory behavior / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / neuron development / microtubule-based process / response to mechanical stimulus / cytoplasmic microtubule organization / regulation of microtubule cytoskeleton organization / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / hydrolase activity / neuron projection / axon / neuronal cell body / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain, ATAT-type / Alpha-tubulin N-acetyltransferase / GNAT acetyltransferase, Mec-17 / Alpha-tubulin Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal ...Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain, ATAT-type / Alpha-tubulin N-acetyltransferase / GNAT acetyltransferase, Mec-17 / Alpha-tubulin Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin beta-1 chain / Tubulin alpha-3 chain / Alpha-tubulin N-acetyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Lam WH / Yu D / Zhai Y / Ti S
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Tubulin acetyltransferases access and modify the microtubule luminal K40 residue through anchors in taxane-binding pockets.
著者: Jingyi Luo / Wai Hei Lam / Daqi Yu / Victor C Chao / Marc Nicholas Zopfi / Chen Jing Khoo / Chang Zhao / Shan Yan / Zheng Liu / Xiang David Li / Chaogu Zheng / Yuanliang Zhai / Shih-Chieh Ti /
要旨: Acetylation at α-tubulin K40 is the sole post-translational modification preferred to occur inside the lumen of hollow cylindrical microtubules. However, how tubulin acetyltransferases access the ...Acetylation at α-tubulin K40 is the sole post-translational modification preferred to occur inside the lumen of hollow cylindrical microtubules. However, how tubulin acetyltransferases access the luminal K40 in micrometer-long microtubules remains unknown. Here, we use cryo-electron microscopy and single-molecule reconstitution assays to reveal the enzymatic mechanism for tubulin acetyltransferases to modify K40 in the lumen. One tubulin acetyltransferase spans across the luminal lattice, with the catalytic core docking onto two α-tubulins and the enzyme's C-terminal domain occupying the taxane-binding pockets of two β-tubulins. The luminal accessibility and enzyme processivity of tubulin acetyltransferases are inhibited by paclitaxel, a microtubule-stabilizing chemotherapeutic agent. Characterizations using recombinant tubulins mimicking preacetylated and postacetylated K40 show the crosstalk between microtubule acetylation states and the cofactor acetyl-CoA in enzyme turnover. Our findings provide crucial insights into the conserved multivalent interactions involving α- and β-tubulins to acetylate the confined microtubule lumen.
履歴
登録2024年2月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月6日-
マップ公開2024年11月6日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39076.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39076.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 424. Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 424. Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 424. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-0.3569967 - 1.2870567
平均 (標準偏差)-0.00085058465 (±0.037990443)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 423.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: B-factor sharpened map

ファイルemd_39076_additional_1.map
注釈B-factor sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39076_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_39076_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MEC-12/MEC-7 microtubule in complex with full-length ATAT-2

全体名称: MEC-12/MEC-7 microtubule in complex with full-length ATAT-2
要素
  • 複合体: MEC-12/MEC-7 microtubule in complex with full-length ATAT-2
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-3 chain
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-tubulin N-acetyltransferase 2
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-1 chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-3 chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

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超分子 #1: MEC-12/MEC-7 microtubule in complex with full-length ATAT-2

超分子名称: MEC-12/MEC-7 microtubule in complex with full-length ATAT-2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)

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分子 #1: Tubulin alpha-3 chain

分子名称: Tubulin alpha-3 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 50.207449 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MREVISIHIG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSD(ALY) SLGGSDDSFS TFFSETGSGR HVPRAVMVDL EPTVID EIR TGTYRSLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLTL DRIRRLADNC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMER LS ...文字列:
MREVISIHIG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSD(ALY) SLGGSDDSFS TFFSETGSGR HVPRAVMVDL EPTVID EIR TGTYRSLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLTL DRIRRLADNC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMER LS VDYGKKAKLE FSIYPAPQVS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCSFMVDNEA IYDICRRNLD IERPSYTNLN RLIGQIVS S ITASLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRIHF PLATFSPVIS AEKAYHEQLS VAEITNMCFE PHNQMVKCDP RHGKYMAVC LLFRGDVVPK DVNAAIATIK TKRSIQFVDW CPTGFKVGIN YQPPTVVPGG DLAKVPRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYAKRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDL AALEKDYEEV GVDSMEDNGE EGDEY

UniProtKB: Tubulin alpha-3 chain

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分子 #2: Alpha-tubulin N-acetyltransferase 2

分子名称: Alpha-tubulin N-acetyltransferase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: alpha-tubulin N-acetyltransferase
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 30.434654 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MEIAFDLSTI FTDNIQRLTR TDLLKYGPKR YWAVAQSIDC LGEMSSKFHG WKRVITMYDK IVDHDEEQTT YIMWEKVNGS KSILKGLLR VGYKTLYLTD NEQNQYMEKA MCILDFFVVP TEQRSGNGFK MFDEMLKAEN VTVDQCAFDK PSAALQQFLE K YYDRKDLV ...文字列:
MEIAFDLSTI FTDNIQRLTR TDLLKYGPKR YWAVAQSIDC LGEMSSKFHG WKRVITMYDK IVDHDEEQTT YIMWEKVNGS KSILKGLLR VGYKTLYLTD NEQNQYMEKA MCILDFFVVP TEQRSGNGFK MFDEMLKAEN VTVDQCAFDK PSAALQQFLE K YYDRKDLV WQSNKYALCS NFFIGRHPTV PFTPRQTKRA SRASSAVSSH ASSRNTSPIG RNRPRHDSVA DLMRQDMLAG VR AEVDPNS PTGLKNARDF GHRRIW

UniProtKB: Alpha-tubulin N-acetyltransferase 2

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分子 #3: Tubulin beta-1 chain

分子名称: Tubulin beta-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: MEC-7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 49.306176 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGSKF WEVISDEHGI DPSGQYVGDS DLQLERINVY YNEAGSNKYV PRAVLVDLEP GTMDSVRSGP FGQLFRPDN YVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDNVLDV VRKEAESTDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGSKF WEVISDEHGI DPSGQYVGDS DLQLERINVY YNEAGSNKYV PRAVLVDLEP GTMDSVRSGP FGQLFRPDN YVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDNVLDV VRKEAESTDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDS TFCIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSATMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRS NQQYRAITVP ELTQQCFDAK NMMAACDPRH GRYLTAAAIF RGR MSMKEV DEQMLNIQNK NSSYFVDWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMSAT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QEAAADEDAA EAFDGE

UniProtKB: Tubulin beta-1 chain

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分子 #4: Tubulin alpha-3 chain

分子名称: Tubulin alpha-3 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 50.166418 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MREVISIHIG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK SLGGSDDSFS TFFSETGSGR HVPRAVMVDL EPTVIDEIRT GTYRSLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLTL DRIRRLADNC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKAKLE ...文字列:
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UniProtKB: Tubulin alpha-3 chain

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分子 #5: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: G2P
分子量理論値: 521.208 Da
Chemical component information

ChemComp-G2P:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP / GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
構成要素:
濃度名称
80.0 mMPotassium PIPES
1.0 mMMagnesium Chloride
1.0 mMEGTA
1.0 mMTCEP
0.05 %IGEPAL
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.1 µm / 倍率（補正後）: 47170 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 224956
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.2) / 使用した粒子像数: 127760
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.2)
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 74985 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8y9f:
ATAT-2 bound MEC-12/MEC-7 microtubule

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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