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- EMDB-39054: Cryo-EM structure of AQP3 Y212F in POPC nanodisc -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39054
タイトルCryo-EM structure of AQP3 Y212F in POPC nanodisc
マップデータ
試料
  • 複合体: Tetramer of AQP3 Y212F in POPC nanodisc
    • タンパク質・ペプチド: Aquaporin-3
キーワードwater channel / aquaporin / aquaglyceroporin / glycerol / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of immune system process / polyol transmembrane transporter activity / polyol transmembrane transport / Passive transport by Aquaporins / renal water absorption / urea transport / glycerol channel activity / glycerol transmembrane transport / water transport / water channel activity ...positive regulation of immune system process / polyol transmembrane transporter activity / polyol transmembrane transport / Passive transport by Aquaporins / renal water absorption / urea transport / glycerol channel activity / glycerol transmembrane transport / water transport / water channel activity / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / odontogenesis / response to retinoic acid / response to ischemia / establishment of localization in cell / cell-cell junction / basolateral plasma membrane / cellular response to hypoxia / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aquaporin 3 / : / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Aquaporin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kozai D / Suzuki S / Kamegawa A / Nishikawa K / Suzuki H / Fujiyoshi Y
資金援助 日本, 2件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H00451 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21ae0121028 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Narrowed pore conformations of aquaglyceroporins AQP3 and GlpF.
著者: Daisuke Kozai / Masao Inoue / Shota Suzuki / Akiko Kamegawa / Kouki Nishikawa / Hiroshi Suzuki / Toru Ekimoto / Mitsunori Ikeguchi / Yoshinori Fujiyoshi /
要旨: Aquaglyceroporins such as aquaporin-3 (AQP3) and its bacterial homologue GlpF facilitate water and glycerol permeation across lipid bilayers. X-ray crystal structures of GlpF showed open pore ...Aquaglyceroporins such as aquaporin-3 (AQP3) and its bacterial homologue GlpF facilitate water and glycerol permeation across lipid bilayers. X-ray crystal structures of GlpF showed open pore conformations, and AQP3 has also been predicted to adopt this conformation. Here we present cryo-electron microscopy structures of rat AQP3 and GlpF in different narrowed pore conformations. In n-dodecyl-β-D-maltopyranoside detergent micelles, aromatic/arginine constriction filter residues of AQP3 containing Tyr212 form a 2.8-Å diameter pore, whereas in 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine (POPC) nanodiscs, Tyr212 inserts into the pore. Molecular dynamics simulation shows the Tyr212-in conformation is stable and largely suppresses water permeability. AQP3 reconstituted in POPC liposomes exhibits water and glycerol permeability, suggesting that the Tyr212-in conformation may be altered during permeation. AQP3 Y212F and Y212T mutant structures suggest that the aromatic residue drives the pore-inserted conformation. The aromatic residue is conserved in AQP7 and GlpF, but neither structure exhibits the AQP3-like conformation in POPC nanodiscs. Unexpectedly, the GlpF pore is covered by an intracellular loop, but the loop is flexible and not primarily related to the GlpF permeability. Our findings illuminate the unique AQP3 conformation and structural diversity of aquaglyceroporins.
履歴
登録2024年2月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月19日-
マップ公開2025年3月19日-
更新2025年4月2日-
現状2025年4月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39054.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39054.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.01 Å/pix.
x 150 pix.
= 150.75 Å		1.01 Å/pix.
x 150 pix.
= 150.75 Å		1.01 Å/pix.
x 150 pix.
= 150.75 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.005 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.7434499 - 2.952644
平均 (標準偏差)0.0024609799 (±0.12933022)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 150.75 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_39054_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39054_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39054_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Tetramer of AQP3 Y212F in POPC nanodisc

全体名称: Tetramer of AQP3 Y212F in POPC nanodisc
要素
  • 複合体: Tetramer of AQP3 Y212F in POPC nanodisc
    • タンパク質・ペプチド: Aquaporin-3

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超分子 #1: Tetramer of AQP3 Y212F in POPC nanodisc

超分子名称: Tetramer of AQP3 Y212F in POPC nanodisc / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: Aquaporin-3

分子名称: Aquaporin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: 2-9 His tag 14-19 thrombin digestion site / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 33.506938 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MHHHHHHHHA AAGLVPRGSM GRQKELMNRC GEMLHIRYRL LRQALAECLG TLILVMFGCG SVAQVVLSRG THGGFLTINL AFGFAVTLA ILVAGQVSGA HLNPAVTFAM CFLAREPWIK LPIYTLAQTL GAFLGAGIVF GLYYDAIWAF AGNELVVSGP N GTAGIFAT ...文字列:
MHHHHHHHHA AAGLVPRGSM GRQKELMNRC GEMLHIRYRL LRQALAECLG TLILVMFGCG SVAQVVLSRG THGGFLTINL AFGFAVTLA ILVAGQVSGA HLNPAVTFAM CFLAREPWIK LPIYTLAQTL GAFLGAGIVF GLYYDAIWAF AGNELVVSGP N GTAGIFAT YPSGHLDMVN GFFDQFIGTA ALIVCVLAIV DPYNNPVPRG LEAFTVGLVV LVIGTSMGFN SGFAVNPARD FG PRLFTAL AGWGSEVFTT GQNWWWVPIV SPLLGSIGGV FVYQLMIGCH LEQPPPSTEA ENVKLAHMKH KEQI

UniProtKB: Aquaporin-3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 63.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 135650
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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