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- EMDB-38862: The cryo-EM structure of a-synuclein fibril in Tris buffer. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38862
タイトルThe cryo-EM structure of a-synuclein fibril in Tris buffer.
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: alpha-synuclein fibrils in Tris
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-synuclein
キーワードamyloid / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / response to desipramine / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / regulation of synaptic vesicle recycling ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / response to desipramine / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein localization to cell periphery / mitochondrial membrane organization / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / dopamine biosynthetic process / response to iron(II) ion / positive regulation of neurotransmitter secretion / regulation of macrophage activation / negative regulation of dopamine metabolic process / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / SNARE complex assembly / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / Lewy body / regulation of locomotion / negative regulation of microtubule polymerization / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / synaptic vesicle priming / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / protein kinase inhibitor activity / synaptic vesicle transport / dopamine uptake involved in synaptic transmission / regulation of dopamine secretion / positive regulation of receptor recycling / positive regulation of exocytosis / cuprous ion binding / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / nuclear outer membrane / dynein complex binding / response to magnesium ion / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of endocytosis / negative regulation of serotonin uptake / response to type II interferon / kinesin binding / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of presynapse assembly / synaptic vesicle endocytosis / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / phospholipase binding / phospholipid metabolic process / supramolecular fiber organization / behavioral response to cocaine / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / inclusion body / cellular response to epinephrine stimulus / Hsp70 protein binding / enzyme inhibitor activity / response to interleukin-1 / axon terminus / cellular response to copper ion / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of microtubule cytoskeleton organization / SNARE binding / adult locomotory behavior / glutathione metabolic process / protein tetramerization / excitatory postsynaptic potential / protein sequestering activity / tubulin binding / phosphoprotein binding / microglial cell activation / ferrous iron binding / fatty acid metabolic process / PKR-mediated signaling / receptor internalization / phospholipid binding / synapse organization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / protein destabilization / tau protein binding / enzyme activator activity / terminal bouton / positive regulation of inflammatory response / long-term synaptic potentiation / synaptic vesicle membrane / actin cytoskeleton / growth cone / actin binding / cellular response to oxidative stress / neuron apoptotic process / cell cortex / histone binding / response to lipopolysaccharide / microtubule binding / amyloid fibril formation / chemical synaptic transmission
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Yao YX / Zhao QY / Liu C / Li D
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2024
タイトル: Different charged biopolymers induce α-synuclein to form fibrils with distinct structures.
著者: Yuxuan Yao / Qinyue Zhao / Youqi Tao / Kaien Liu / Tianyi Cao / Zipeng Chen / Cong Liu / WeiDong Le / Jing Zhao / Dan Li / Wenyan Kang /
要旨: The aggregation of α-synuclein (α-syn) into amyloid fibrils, a key process in the development of Parkinson's disease (PD) and other synucleinopathies, is influenced by a range of factors such as ...The aggregation of α-synuclein (α-syn) into amyloid fibrils, a key process in the development of Parkinson's disease (PD) and other synucleinopathies, is influenced by a range of factors such as charged biopolymers, chaperones, and metabolites. However, the specific impacts of different biopolymers on α-syn fibril structure are not well understood. In our work, we found that different polyanions and polycations, such as polyphosphate (polyP), polyuridine (polyU), and polyamines (including putrescine, spermidine, and spermine), markedly altered the fibrillation kinetics of α-syn in vitro. Furthermore, the seeding assay revealed distinct cross-seeding capacities across different biopolymer-induced α-syn fibrils, suggesting the formation of structurally distinct strains under different conditions. Utilizing cryo-electron microscopy (cryo-EM), we further examined the detailed structural configuration of α-syn fibrils formed in the presence of these biopolymers. Notably, we found that while polyamines do not change the atomic structure of α-syn fibrils, polyU and polyP induce the formation of distinct amyloid fibrils, exhibiting a range of structural polymorphs. Our work offers valuable insights into how various charged biopolymers affect the aggregation process and the resultant structures of α-syn fibrils, thereby enhancing our understanding of the structural variations in α-syn fibrils across different pathological conditions.
履歴
登録2024年1月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月29日-
マップ公開2025年1月29日-
更新2026年2月18日-
現状2026年2月18日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38862.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38862.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.057017446 - 0.09517512
平均 (標準偏差)0.00033791704 (±0.0032751933)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 298.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38862_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38862_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : alpha-synuclein fibrils in Tris

全体名称: alpha-synuclein fibrils in Tris
要素
  • 細胞器官・細胞要素: alpha-synuclein fibrils in Tris
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-synuclein

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超分子 #1: alpha-synuclein fibrils in Tris

超分子名称: alpha-synuclein fibrils in Tris / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Alpha-synuclein

分子名称: Alpha-synuclein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.476108 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列:
MDVFMKGLSK AKEGVVAAAE KTKQGVAEAA GKTKEGVLYV GSKTKEGVVH GVATVAEKTK EQVTNVGGAV VTGVTAVAQK TVEGAGSIA AATGFVKKDQ LGKNEEGAPQ EGILEDMPVD PDNEAYEMPS EEGYQDYEPE A

UniProtKB: Alpha-synuclein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.408 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 179.669 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 14187
CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6a6b

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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