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- EMDB-38573: Cryo-EM structure of human DNMT1 (aa:351-1616) in complex with ub... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38573
タイトルCryo-EM structure of human DNMT1 (aa:351-1616) in complex with ubiquitinated PAF15 and hemimethylated DNA analog
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of human DNMT1 (aa:351-1616) in complex with ubiquitinated PAF15 and hemimethylated DNA analog
    • 複合体: DNMT1
      • タンパク質・ペプチド: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (5'-D(*AP*CP*TP*TP*AP*(5CM)P*GP*GP*AP*AP*GP*G)-3')
      • DNA: DNA (5'-D(*CP*CP*TP*TP*CP*(C55)P*GP*TP*AP*AP*GP*T)-3')
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
  • リガンド: ZINC ION
キーワードDNA methyltransferase / protein-DNA complex / replication factor / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpNpG substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpN substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase ...chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpNpG substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpN substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / SUMOylation of DNA methylation proteins / female germ cell nucleus / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / methyl-CpG binding / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / lncRNA binding / pericentric heterochromatin / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / DNA methylation / PRC2 methylates histones and DNA / replication fork / Defective pyroptosis / cellular response to amino acid stimulus / promoter-specific chromatin binding / NoRC negatively regulates rRNA expression / methylation / negative regulation of gene expression / DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Kikuchi A / Hayashi G / Kori S / Arita K
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H02392, 19H05294, 19H05741,19J22030 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Activation of DNMT1 by Chemically Synthesized Dual monoubiquitinated PAF15 Protein
著者: Hayashi G / Takahashi Y / Kikuchi A / Kori S / Arita K / Murakami H
履歴
登録2024年1月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月15日-
マップ公開2025年1月15日-
更新2025年6月25日-
現状2025年6月25日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38573.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38573.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.19 Å/pix.
x 250 pix.
= 298.25 Å		1.19 Å/pix.
x 250 pix.
= 298.25 Å		1.19 Å/pix.
x 250 pix.
= 298.25 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.193 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.189
最小 - 最大-1.187701 - 1.8523676
平均 (標準偏差)-0.0003303625 (±0.027854625)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 298.25 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_38573_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38573_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38573_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of human DNMT1 (aa:351-1616) in complex with ub...

全体名称: Cryo-EM structure of human DNMT1 (aa:351-1616) in complex with ubiquitinated PAF15 and hemimethylated DNA analog
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of human DNMT1 (aa:351-1616) in complex with ubiquitinated PAF15 and hemimethylated DNA analog
    • 複合体: DNMT1
      • タンパク質・ペプチド: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (5'-D(*AP*CP*TP*TP*AP*(5CM)P*GP*GP*AP*AP*GP*G)-3')
      • DNA: DNA (5'-D(*CP*CP*TP*TP*CP*(C55)P*GP*TP*AP*AP*GP*T)-3')
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Cryo-EM structure of human DNMT1 (aa:351-1616) in complex with ub...

超分子名称: Cryo-EM structure of human DNMT1 (aa:351-1616) in complex with ubiquitinated PAF15 and hemimethylated DNA analog
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

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超分子 #2: DNMT1

超分子名称: DNMT1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物) / Synthetically produced: Yes

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分子 #1: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1

分子名称: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 143.559531 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GPPTTPKCIQ CGQYLDDPDL KYGQHPPDAV DEPQMLTNEK LSIFDANESG FESYEALPQH KLTCFSVYCK HGHLCPIDTG LIEKNIELF FSGSAKPIYD DDPSLEGGVN GKNLGPINEW WITGFDGGEK ALIGFSTSFA EYILMDPSPE YAPIFGLMQE K IYISKIVV ...文字列:
GPPTTPKCIQ CGQYLDDPDL KYGQHPPDAV DEPQMLTNEK LSIFDANESG FESYEALPQH KLTCFSVYCK HGHLCPIDTG LIEKNIELF FSGSAKPIYD DDPSLEGGVN GKNLGPINEW WITGFDGGEK ALIGFSTSFA EYILMDPSPE YAPIFGLMQE K IYISKIVV EFLQSNSDST YEDLINKIET TVPPSGLNLN RFTEDSLLRH AQFVVEQVES YDEAGDSDEQ PIFLTPCMRD LI KLAGVTL GQRRAQARRQ TIRHSTREKD RGPTKATTTK LVYQIFDTFF AEQIEKDDRE DKENAFKRRR CGVCEVCQQP ECG KCKACK DMVKFGGSGR SKQACQERRC PNMAMKEADD DEEVDDNIPE MPSPKKMHQG KKKKQNKNRI SWVGEAVKTD GKKS YYKKV CIDAETLEVG DCVSVIPDDS SKPLYLARVT ALWEDSSNGQ MFHAHWFCAG TDTVLGATSD PLELFLVDEC EDMQL SYIH SKVKVIYKAP SENWAMEGGM DPESLLEGDD GKTYFYQLWY DQDYARFESP PKTQPTEDNK FKFCVSCARL AEMRQK EIP RVLEQLEDLD SRVLYYSATK NGILYRVGDG VYLPPEAFTF NIKLSSPVKR PRKEPVDEDL YPEHYRKYSD YIKGSNL DA PEPYRIGRIK EIFCPKKSNG RPNETDIKIR VNKFYRPENT HKSTPASYHA DINLLYWSDE EAVVDFKAVQ GRCTVEYG E DLPECVQVYS MGGPNRFYFL EAYNAKSKSF EDPPNHARSP GNKGKGKGKG KGKPKSQACE PSEPEIEIKL PKLRTLDVF SGCGGLSEGF HQAGISDTLW AIEMWDPAAQ AFRLNNPGST VFTEDCNILL KLVMAGETTN SRGQRLPQKG DVEMLCGGPP CQGFSGMNR FNSRTYSKFK NSLVVSFLSY CDYYRPRFFL LENVRNFVSF KRSMVLKLTL RCLVRMGYQC TFGVLQAGQY G VAQTRRRA IILAAAPGEK LPLFPEPLHV FAPRACQLSV VVDDKKFVSN ITRLSSGPFR TITVRDTMSD LPEVRNGASA LE ISYNGEP QSWFQRQLRG AQYQPILRDH ICKDMSALVA ARMRHIPLAP GSDWRDLPNI EVRLSDGTMA RKLRYTHHDR KNG RSSSGA LRGVCSCVEA GKACDPAARQ FNTLIPWCLP HTGNRHNHWA GLYGRLEWDG FFSTTVTNPE PMGKQGRVLH PEQH RVVSV RECARSQGFP DTYRLFGNIL DKHRQVGNAV PPPLAKAIGL EIKLCMLAKA RESASAKIKE EEAAKD

UniProtKB: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1

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分子 #2: DNA (5'-D(*AP*CP*TP*TP*AP*(5CM)P*GP*GP*AP*AP*GP*G)-3')

分子名称: DNA (5'-D(*AP*CP*TP*TP*AP*(5CM)P*GP*GP*AP*AP*GP*G)-3')
タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 3.725469 KDa
配列文字列:
(DA)(DC)(DT)(DT)(DA)(5CM)(DG)(DG)(DA)(DA) (DG)(DG)

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分子 #3: DNA (5'-D(*CP*CP*TP*TP*CP*(C55)P*GP*TP*AP*AP*GP*T)-3')

分子名称: DNA (5'-D(*CP*CP*TP*TP*CP*(C55)P*GP*TP*AP*AP*GP*T)-3')
タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 3.679464 KDa
配列文字列:
(DC)(DC)(DT)(DT)(DC)(EIX)(DG)(DT)(DA)(DA) (DG)(DT)

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分子 #4: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.848 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7xi9

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 356895
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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