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- EMDB-38474: Cryo-EM structure of human ZnT1 WT at a low PH, in the presence o... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38474
タイトルCryo-EM structure of human ZnT1 WT at a low PH, in the presence of zinc, determined in an outward-facing conformation.
マップデータ
試料
  • 複合体: Zinc transporter 1
    • タンパク質・ペプチド: Human zinc transpoter 1
キーワードHuman ZnT1 / Zinc transpoter / outward-facing conformation / transport protein. / TRANSPORT PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Qu Q / Long Y / Zhou Z
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171194 中国
引用ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2024
タイトル: Structural insights into human zinc transporter ZnT1 mediated Zn efflux.
著者: Yonghui Long / Zhini Zhu / Zixuan Zhou / Chuanhui Yang / Yulin Chao / Yuwei Wang / Qingtong Zhou / Ming-Wei Wang / Qianhui Qu /
要旨: Zinc transporter 1 (ZnT1), the principal carrier of cytosolic zinc to the extracellular milieu, is important for cellular zinc homeostasis and resistance to zinc toxicity. Despite recent advancements ...Zinc transporter 1 (ZnT1), the principal carrier of cytosolic zinc to the extracellular milieu, is important for cellular zinc homeostasis and resistance to zinc toxicity. Despite recent advancements in the structural characterization of various zinc transporters, the mechanism by which ZnTs-mediated Zn translocation is coupled with H or Ca remains unclear. To visualize the transport dynamics, we determined the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human ZnT1 at different functional states. ZnT1 dimerizes via extensive interactions between the cytosolic (CTD), the transmembrane (TMD), and the unique cysteine-rich extracellular (ECD) domains. At pH 7.5, both protomers adopt an outward-facing (OF) conformation, with Zn ions coordinated at the TMD binding site by distinct compositions. At pH 6.0, ZnT1 complexed with Zn exhibits various conformations [OF/OF, OF/IF (inward-facing), and IF/IF]. These conformational snapshots, together with biochemical investigation and molecular dynamic simulations, shed light on the mechanism underlying the proton-dependence of ZnT1 transport.
履歴
登録2023年12月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月30日-
マップ公開2024年10月30日-
更新2024年11月27日-
現状2024年11月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38474.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38474.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 216.32 Å		0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 216.32 Å		0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 216.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.36
最小 - 最大-1.5317199 - 2.0614955
平均 (標準偏差)-0.00015114745 (±0.055761687)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 216.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38474_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38474_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Zinc transporter 1

全体名称: Zinc transporter 1
要素
  • 複合体: Zinc transporter 1
    • タンパク質・ペプチド: Human zinc transpoter 1

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超分子 #1: Zinc transporter 1

超分子名称: Zinc transporter 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Human zinc transpoter 1

分子名称: Human zinc transpoter 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGCWGRNRGR LLCMLALTFM FMVLEVVVSR VTSSLAMLSD SFHMLSDVLA LVVALVAERF ARRTHATQKN TFGWIRAEVM GALVNAIFLT GLCFAILLEA IERFIEPHEM QQPLVVLGVG VAGLLVNVLG LCLFHHHSGF SQDSGHGHSH GGHGHGHGLP KGPRVKSTRP ...文字列:
MGCWGRNRGR LLCMLALTFM FMVLEVVVSR VTSSLAMLSD SFHMLSDVLA LVVALVAERF ARRTHATQKN TFGWIRAEVM GALVNAIFLT GLCFAILLEA IERFIEPHEM QQPLVVLGVG VAGLLVNVLG LCLFHHHSGF SQDSGHGHSH GGHGHGHGLP KGPRVKSTRP GSSDINVAPG EQGPDQEETN TLVANTSNSN GLKLDPADPE NPRSGDTVEV QVNGNLVREP DHMELEEDRA GQLNMRGVFL HVLGDALGSV IVVVNALVFY FSWKGCSEGD FCVNPCFPDP CKAFVEIINS THASVYEAGP CWVLYLDPTL CVVMVCILLY TTYPLLKESA LILLQTVPKQ IDIRNLIKEL RNVEGVEEVH ELHVWQLAGS RIIATAHIKC EDPTSYMEVA KTIKDVFHNH GIHATTIQPE FASVGSKSSV VPCELACRTQ CALKQCCGTL PQAPSGKDAE KTPAVSISCL ELSNNLEKKP RRTKAENIPA VVIEIKNMPN KQPESSLSDL EVLFQGPEFS RLEEELRRRT EPGSENLYFQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 50 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 260.0 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 62.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 97184
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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