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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | The cryo-EM structure of Orf2971-FtsHi motor complex | |||||||||
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![]() | Chlamydomonas reinhardtii / protein transportation / chloroplast / lipid synthesis / Enzyme / PROTEIN TRANSPORT | |||||||||
機能・相同性 | ![]() protein import into chloroplast stroma / fatty acid transmembrane transporter activity / chloroplast inner membrane / phytochromobilin biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors, iron-sulfur protein as acceptor / poly(ADP-ribose) glycohydrolase / cobalt ion binding / ATP-dependent peptidase activity / acyl carrier activity / fatty acid transport ...protein import into chloroplast stroma / fatty acid transmembrane transporter activity / chloroplast inner membrane / phytochromobilin biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors, iron-sulfur protein as acceptor / poly(ADP-ribose) glycohydrolase / cobalt ion binding / ATP-dependent peptidase activity / acyl carrier activity / fatty acid transport / chloroplast / metalloendopeptidase activity / protein transport / oxidoreductase activity / hydrolase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
![]() | Wang N / Li M | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Architecture of the ATP-driven motor for protein import into chloroplasts. 著者: Ning Wang / Jiale Xing / Xiaodong Su / Junting Pan / Hui Chen / Lifang Shi / Long Si / Wenqiang Yang / Mei Li / ![]() 要旨: Thousands of nuclear-encoded proteins are transported into chloroplasts through the TOC-TIC translocon that spans the chloroplast envelope membranes. A motor complex pulls the translocated proteins ...Thousands of nuclear-encoded proteins are transported into chloroplasts through the TOC-TIC translocon that spans the chloroplast envelope membranes. A motor complex pulls the translocated proteins out of the TOC-TIC complex into the chloroplast stroma by hydrolyzing ATP. The Orf2971-FtsHi complex has been suggested to serve as the ATP-hydrolyzing motor in Chlamydomonas reinhardtii, but little is known about its architecture and assembly. Here, we report the 3.2-Å resolution structure of the Chlamydomonas Orf2971-FtsHi complex. The 20-subunit complex spans the chloroplast inner envelope, with two bulky modules protruding into the intermembrane space and stromal matrix. Six subunits form a hetero-hexamer that potentially provides the pulling force through ATP hydrolysis. The remaining subunits, including potential enzymes/chaperones, likely facilitate the complex assembly and regulate its proper function. Taken together, our results provide the structural foundation for a mechanistic understanding of chloroplast protein translocation. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 18.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 40.4 KB 40.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 62.8 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 14.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 399.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 399.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 8.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8xksMC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.04 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : The complex of Orf2971-FtsHi motor
+超分子 #1: The complex of Orf2971-FtsHi motor
+分子 #1: Ctap1
+分子 #2: Fhl2
+分子 #3: 4Fe-4S ferredoxin-type domain-containing protein
+分子 #4: AAA+ ATPase domain-containing protein
+分子 #5: Uncharacterized 341.7 kDa protein in psbD-psbC intergenic region
+分子 #6: AAA+ ATPase domain-containing protein
+分子 #7: Flagellar associated protein
+分子 #8: Tic22
+分子 #9: FaxL
+分子 #10: Fatty acid desaturase domain-containing protein
+分子 #11: Moc25
+分子 #12: Moc29
+分子 #13: Moc34
+分子 #14: Moc45
+分子 #15: PcyA1
+分子 #16: ADP-ribosylglycohydrolase
+分子 #17: Acyl carrier protein
+分子 #18: Moc13
+分子 #19: Moc31
+分子 #20: ZINC ION
+分子 #21: DIACYL GLYCEROL
+分子 #22: DIGALACTOSYL DIACYL GLYCEROL (DGDG)
+分子 #23: 1,2-DISTEAROYL-MONOGALACTOSYL-DIGLYCERIDE
+分子 #24: ARACHIDONIC ACID
+分子 #25: 1,2-DI-O-ACYL-3-O-[6-DEOXY-6-SULFO-ALPHA-D-GLUCOPYRANOSYL]-SN-GLYCEROL
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1.2 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: INSILICO MODEL |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 127613 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE |
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得られたモデル | ![]() PDB-8xks: |