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- EMDB-38377: Overall structure of Eastern Equine Encephalitis VLP in complex w... -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38377
タイトルOverall structure of Eastern Equine Encephalitis VLP in complex with the receptor VLDLR LA3-5
マップデータ
試料
  • 複合体: East Equine Encephalitis virus VLP in complex with its receptor VLDLR LA3-5
キーワードEast Equine Encephalitis virus / EEEV / receptor / complex / VLDLR / glycoprotein / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


reelin receptor activity / VLDL clearance / glycoprotein transport / ventral spinal cord development / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / Reelin signalling pathway / very-low-density lipoprotein particle binding / reelin-mediated signaling pathway / low-density lipoprotein particle receptor activity / togavirin ...reelin receptor activity / VLDL clearance / glycoprotein transport / ventral spinal cord development / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / Reelin signalling pathway / very-low-density lipoprotein particle binding / reelin-mediated signaling pathway / low-density lipoprotein particle receptor activity / togavirin / very-low-density lipoprotein particle clearance / very-low-density lipoprotein particle / T=4 icosahedral viral capsid / positive regulation of dendrite development / dendrite morphogenesis / cargo receptor activity / lipid transport / apolipoprotein binding / clathrin-coated pit / cholesterol metabolic process / VLDLR internalisation and degradation / receptor-mediated endocytosis / memory / symbiont-mediated suppression of host gene expression / calcium-dependent protein binding / nervous system development / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / receptor complex / symbiont entry into host cell / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / calcium ion binding / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / signal transduction / proteolysis / RNA binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein ...: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Alphavirus E3 glycoprotein / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Very low-density lipoprotein receptor / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Cao D / Ma B / Cao Z / Xu X / Zhang X / Xiang Y
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China) 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: The receptor VLDLR binds Eastern Equine Encephalitis virus through multiple distinct modes.
著者: Duanfang Cao / Bingting Ma / Ziyi Cao / Xiaoyu Xu / Xinzheng Zhang / Ye Xiang /
要旨: Eastern Equine Encephalitis virus (EEEV) is an alphavirus that can cause severe diseases in infected humans. The very low-density lipoprotein receptor (VLDLR) was recently identified as a receptor of ...Eastern Equine Encephalitis virus (EEEV) is an alphavirus that can cause severe diseases in infected humans. The very low-density lipoprotein receptor (VLDLR) was recently identified as a receptor of EEEV. Herein, we performed cryo-electron microscopy structural and biochemistry studies on the specific interactions between EEEV and VLDLR. Our results show that VLDLR binds EEEV at three different sites A, B and C through its membrane-distal LDLR class A (LA) repeats. Site A is located in the cleft in between the E1-E2 heterodimers. Site B is located near the connecting β ribbon of E2 and is in proximity to site A, while site C is on the domain B of E2. The binding of VLDLR LAs to EEEV is in complex modes, including the LA1-2 and LA3-5 mediated two major modes. Disruption of the LA1-2 mediated binding significantly affect the cell attachment of EEEV. However, the mutation W132G of VLDLR impairs the binding of LA3, drives the switch of the binding modes, and significantly enhances the attachment of EEEV to the cell. The W132G variant of VLDLR could be identified in human genome and SNP sequences, implying that people with similar mutations in VLDLR may be highly susceptible to EEEV infection.
履歴
登録2023年12月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月28日-
マップ公開2024年8月28日-
更新2024年8月28日-
現状2024年8月28日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38377.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38377.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 759.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.33 Å/pix.
x 584 pix.
= 776.72 Å		1.33 Å/pix.
x 584 pix.
= 776.72 Å		1.33 Å/pix.
x 584 pix.
= 776.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.33 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.005966857 - 0.031411227
平均 (標準偏差)0.0033388021 (±0.003963114)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ584584584
Spacing584584584
セルA=B=C: 776.72003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38377_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38377_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : East Equine Encephalitis virus VLP in complex with its receptor V...

全体名称: East Equine Encephalitis virus VLP in complex with its receptor VLDLR LA3-5
要素
  • 複合体: East Equine Encephalitis virus VLP in complex with its receptor VLDLR LA3-5

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超分子 #1: East Equine Encephalitis virus VLP in complex with its receptor V...

超分子名称: East Equine Encephalitis virus VLP in complex with its receptor VLDLR LA3-5
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 14840
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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