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- EMDB-38302: Cryo-EM structure of defence-associated sirtuin 2 (DSR2) H171A pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38302
タイトルCryo-EM structure of defence-associated sirtuin 2 (DSR2) H171A protein in complex with DSR anti-defence 1(DSAD1)
マップデータ
試料
  • 複合体: DSR2 protein in complex with DSAD1
    • 複合体: DSR2 H171A
      • タンパク質・ペプチド: DSR2(H171A)
    • 複合体: DSAD1
      • タンパク質・ペプチド: DSAD1
キーワードCryo-EM / defence-associated sirtuin (DSR)DSR2 / DSR anti-defence 1(DSAD1) / Phage invasion / CELL INVASION
生物種Bacillus sp. DSM 5850 (バクテリア) / Phage #D (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Li Y / Zhang H / Zheng Q / Wu Y / Li S
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Structural insights into activation mechanisms on NADase of the bacterial DSR2 anti-phage defense system.
著者: Hong Zhang / Yu Li / Lanlan Li / Lifei Chen / Chunhua Zhu / Lifang Sun / Panpan Dong / Dingding Jing / Jinbo Yang / Lei Fu / Fangnan Xiao / Ningshao Xia / Shaowei Li / Qingbing Zheng / Yunkun Wu /
要旨: As a sirtuin (SIR2) family protein, defense-associated sirtuin2 (DSR2) has been demonstrated to participate in bacterial anti-phage resistance via depleting nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) of ...As a sirtuin (SIR2) family protein, defense-associated sirtuin2 (DSR2) has been demonstrated to participate in bacterial anti-phage resistance via depleting nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) of infected cells, which can be activated by tail tube protein (TTP) and inhibited by DSR anti-defense 1 (DSAD1) of diverse phages. However, the regulating mechanism remains elusive. Here, we determined the cryo-electron microscopy structure of apo DSR2, as well as the respective complex structures with TTP and DSAD1. Structural analyses and biochemical studies reveal that DSR2 forms a tetramer with a SIR2 central core and two distinct conformations. Monomeric TTP preferentially binds to the closed conformation of DSR2, inducing conformational distortions on SIR2 tetramer assembly to activate its NADase activity. DSAD1 combines with the open conformation of DSR2, directly or allosterically inhibiting TTP activation on DSR2 NAD hydrolysis. Our findings decipher the detailed molecule mechanisms for DSR2 NADase activity regulation and lay a foundation for in-depth understanding of the DSR2 anti-phage defense system.
履歴
登録2023年12月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月23日-
マップ公開2024年10月23日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38302.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38302.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.65 Å/pix.
x 450 pix.
= 292.5 Å		0.65 Å/pix.
x 450 pix.
= 292.5 Å		0.65 Å/pix.
x 450 pix.
= 292.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.65 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.13074599 - 0.2980575
平均 (標準偏差)0.000026541828 (±0.0076043378)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 292.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_38302_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38302_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38302_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : DSR2 protein in complex with DSAD1

全体名称: DSR2 protein in complex with DSAD1
要素
  • 複合体: DSR2 protein in complex with DSAD1
    • 複合体: DSR2 H171A
      • タンパク質・ペプチド: DSR2(H171A)
    • 複合体: DSAD1
      • タンパク質・ペプチド: DSAD1

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超分子 #1: DSR2 protein in complex with DSAD1

超分子名称: DSR2 protein in complex with DSAD1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: DSR2 H171A

超分子名称: DSR2 H171A / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Bacillus sp. DSM 5850 (バクテリア)

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超分子 #3: DSAD1

超分子名称: DSAD1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Phage #D (ファージ)

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分子 #1: DSR2(H171A)

分子名称: DSR2(H171A) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: WP_029317421.1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. DSM 5850 (バクテリア)
分子量理論値: 118.568727 KDa
組換発現生物種: Bacteria Latreille et al. 1825 (昆虫)
配列文字列: MVKVDLESKR YGEKLKEVFL MLDNNVVECI KEITESSRNG KLVFFVGAGV STLSDYPQWW RLVDKYHEEL YGSPKKGNYS SDEYLRIPQ IFYNVKGEMA FDGILKDFFQ VDKPTNPIHD KILAMNPAHV ITTNYDNLID TACWKRGKYF SVISAEEDVA N ATSSRYLL ...文字列:
MVKVDLESKR YGEKLKEVFL MLDNNVVECI KEITESSRNG KLVFFVGAGV STLSDYPQWW RLVDKYHEEL YGSPKKGNYS SDEYLRIPQ IFYNVKGEMA FDGILKDFFQ VDKPTNPIHD KILAMNPAHV ITTNYDNLID TACWKRGKYF SVISAEEDVA N ATSSRYLL KVAGDFRKGF KGENVVLKED DYLNYDQNYP LISNLMKTII ATHTIVFIGY GLGDYNINML LNWVRKLQKD SF HKPFFIR TDPSPIENET LIYYENKGLR IIDAASLIDS NEYDYLERYS AVMDLLIESQ ENKFITKDDE VIDYIYGKIS PLF ALQYIR KIDLKHVFEY DYHFEVNGTV VRHKNKGFGY MERFFELKES CDERSKLSKK QYERFNALFN FFEKNGVICM AKDA GTLNT SIEINSLAYH GKYDVMKKFI EEQSVSIEDD YKKAFFLACL GRWEESYDLY SNIILNSIDE SNGCVYYLSQ INRYR IYQS ITQAVTQFNG LGLLTFGRHY KPFTDEFLAR IEREMTNFNI DDLFNGMPFE FQKKYKILEF LSDNQFLYDD TVKLFE LTN KVRSEMSEGS YSFGMSSDIV VLLRLYDNLR FLYENCLWSV SFHEFHQYIR NSMSLLIEKA EYERTRDIDE LGFSFFG KK SGFFMEYYDF VNISRHFKID DIKNLERSCS IDKIRFGEQE KIEEYLVGIA EEITKQFSAN GMNVVFYTQF ISEAKAAL Y FAKYVKLSEE GLGKIVKALL FYFPERDLDI GKRYVWLERL TKCNELPKSI ISIIDDFLVL QAEKHIDQNY SEVSSNGLY SRDYGALIKH FEKNFISKRL SEITLCLTQD KQKQIDFLFK LLPLLSTNAK SHLLSFKSVE NINDLMNGIR IGLIDEFTPE HEELIIEYL ETRKVNYIVE KEKGIQTFSS NDYMSTFGIW YFLEEINNSK MEEFIGMDDQ YDFFVDPENF DYKKFIPSWL K NYNDKLLG KIAGNKHMKH HVIEVLKERV KNSNDKRYLE ILMNYFI

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分子 #2: DSAD1

分子名称: DSAD1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Phage #D (ファージ)
分子量理論値: 13.239132 KDa
組換発現生物種: Bacteria Latreille et al. 1825 (昆虫)
配列文字列:
KDTGATHDLV YHSKINTFVW DVEFDIVLSD SKELNKCYFV KCFNPYRING KCDFAVSSID IFSEGKRLLI ENEFNFKITK AVHVATSKD VTEIVLHLSE RISSPFPIVK EVVYLD

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 269385
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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