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- EMDB-38291: Cryo-EM structure of human XKR8-basigin complex in lipid nanodisc -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38291
タイトルCryo-EM structure of human XKR8-basigin complex in lipid nanodisc
マップデータ
試料
  • 複合体: human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment in lipid nanodisc
    • 複合体: human XKR8-basigin complex
      • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Basigin
      • タンパク質・ペプチド: XK-related protein 8
    • 複合体: Fab fragment
      • タンパク質・ペプチド: Fab heavy chain
      • タンパク質・ペプチド: Fab light chain
  • リガンド: 1,2-DILINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
キーワードscramblase / apoptosis / membrane protein / LIPID TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / phosphatidylserine exposure on apoptotic cell surface / tolerance induction to self antigen / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / acrosomal membrane / phospholipid scramblase activity / neutrophil clearance / response to mercury ion / engulfment of apoptotic cell ...Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / phosphatidylserine exposure on apoptotic cell surface / tolerance induction to self antigen / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / acrosomal membrane / phospholipid scramblase activity / neutrophil clearance / response to mercury ion / engulfment of apoptotic cell / endothelial tube morphogenesis / neural retina development / apoptotic process involved in development / photoreceptor cell maintenance / Basigin interactions / Aspirin ADME / odontogenesis of dentin-containing tooth / D-mannose binding / decidualization / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / photoreceptor outer segment / Integrin cell surface interactions / positive regulation of myoblast differentiation / response to cAMP / neutrophil chemotaxis / embryo implantation / Degradation of the extracellular matrix / photoreceptor inner segment / positive regulation of endothelial cell migration / establishment of localization in cell / protein localization to plasma membrane / sarcolemma / response to peptide hormone / positive regulation of interleukin-6 production / melanosome / signaling receptor activity / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / angiogenesis / positive regulation of viral entry into host cell / cell surface receptor signaling pathway / endosome / cadherin binding / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
XK-related protein / : / XK-related protein / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain ...XK-related protein / : / XK-related protein / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Basigin / XK-related protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.66 Å
データ登録者Sakuragi TS / Kanai RK / Kikkawa MK / Toyoshima CT / Nagata SN
資金援助 日本, 3件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22K06102 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)A21H04770 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP23ama121002 日本
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2024
タイトル: The role of the C-terminal tail region as a plug to regulate XKR8 lipid scramblase.
著者: Takaharu Sakuragi / Ryuta Kanai / Mayumi Otani / Masahide Kikkawa / Chikashi Toyoshima / Shigekazu Nagata /
要旨: XK-related 8 (XKR8), in complex with the transmembrane glycoprotein basigin, functions as a phospholipid scramblase activated by the caspase-mediated cleavage or phosphorylation of its C-terminal ...XK-related 8 (XKR8), in complex with the transmembrane glycoprotein basigin, functions as a phospholipid scramblase activated by the caspase-mediated cleavage or phosphorylation of its C-terminal tail. It carries a putative phospholipid translocation path of multiple hydrophobic and charged residues in the transmembrane region. It also has a crucial tryptophan at the exoplasmic end of the path that regulates its scrambling activity. We herein investigated the tertiary structure of the human XKR8-basigin complex embedded in lipid nanodiscs at an overall resolution of 3.66 Å. We found that the C-terminal tail engaged in intricate polar and van der Waals interactions with a groove at the cytoplasmic surface of XKR8. These interactions maintained the inactive state of XKR8. Point mutations to disrupt these interactions strongly enhanced the scrambling activity of XKR8, suggesting that the activation of XKR8 is mediated by releasing the C-terminal tail from the cytoplasmic groove. We speculate that the cytoplasmic tail region of XKR8 functions as a plug to prevent the scrambling of phospholipids.
履歴
登録2023年12月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月28日-
マップ公開2024年2月28日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38291.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38291.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.23 Å/pix.
x 256 pix.
= 315.4 Å		1.23 Å/pix.
x 256 pix.
= 315.4 Å		1.23 Å/pix.
x 256 pix.
= 315.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.23203 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.208
最小 - 最大-1.2436364 - 1.908299
平均 (標準偏差)0.00062022195 (±0.026462037)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 315.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38291_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38291_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment in lipid nanodisc

全体名称: human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment in lipid nanodisc
要素
  • 複合体: human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment in lipid nanodisc
    • 複合体: human XKR8-basigin complex
      • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Basigin
      • タンパク質・ペプチド: XK-related protein 8
    • 複合体: Fab fragment
      • タンパク質・ペプチド: Fab heavy chain
      • タンパク質・ペプチド: Fab light chain
  • リガンド: 1,2-DILINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE

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超分子 #1: human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment in lipid nanodisc

超分子名称: human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment in lipid nanodisc
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
分子量理論値: 110 KDa

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超分子 #2: human XKR8-basigin complex

超分子名称: human XKR8-basigin complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Fab fragment

超分子名称: Fab fragment / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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分子 #1: Isoform 2 of Basigin

分子名称: Isoform 2 of Basigin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.592814 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
AGPPRVKAVK SSEHINEGET AMLVCKSESV PPVTDWAWYK ITDSEDKALM QGSESRFFVS SSQGRSELHI ENLNMEADPG QYRCQGTSS KGSDQAIITL RVRSHLAALW PFLGIVAEVL VLVTIIFIYE KRRKPEDVLD DDDAGSAPLK SSGQHQNDKG K NVRQRNSS DYKDDDDK

UniProtKB: Basigin

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分子 #2: XK-related protein 8

分子名称: XK-related protein 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.975609 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MPWSSRGALL RDLVLGVLGT AAFLLDLGTD LWAAVQYALG GRYLWAALVL ALLGLASVAL QLFSWLWLRA DPAGLHGSQP PRRCLALLH LLQLGYLYRC VQELRQGLLV WQQEEPSEFD LAYADFLALD ISMLRLFETF LETAPQLTLV LAIMLQSGRA E YYQWVGIC ...文字列:
MPWSSRGALL RDLVLGVLGT AAFLLDLGTD LWAAVQYALG GRYLWAALVL ALLGLASVAL QLFSWLWLRA DPAGLHGSQP PRRCLALLH LLQLGYLYRC VQELRQGLLV WQQEEPSEFD LAYADFLALD ISMLRLFETF LETAPQLTLV LAIMLQSGRA E YYQWVGIC TSFLGISWAL LDYHRALRTC LPSKPLLGLG SSVIYFLWNL LLLWPRVLAV ALFSALFPSY VALHFLGLWL VL LLWVWLQ GTDFMPDPSS EWLYRVTVAT ILYFSWFNVA EGRTRGRAII HFAFLLSDSI LLVATWVTHS SWLPSGIPLQ LWL PVGCGC FFLGLALRLV YYHWLHPSCC WKPDPDQVDG ARSLLSPEGY QLPQNRRMTH LAQKFFPKAK DEAASPVKGV DEFE NLYFQ

UniProtKB: XK-related protein 8

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分子 #3: Fab heavy chain

分子名称: Fab heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 22.869639 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: (PCA)SVEESGGRL VTPGTPLTLT CTVSGFSLSD YAMNWVRQAP GKGLEWIGII YASGSRYYAS WAKGRFTISK TSTTVD LKI TSPTTEDTAT YFCARYYAGS DIWGPGTLVT VSSASTKGPS VFPLAPSSKS TSGGTAALGC LVKDYFPEPV TVSWNSG AL ...文字列:
(PCA)SVEESGGRL VTPGTPLTLT CTVSGFSLSD YAMNWVRQAP GKGLEWIGII YASGSRYYAS WAKGRFTISK TSTTVD LKI TSPTTEDTAT YFCARYYAGS DIWGPGTLVT VSSASTKGPS VFPLAPSSKS TSGGTAALGC LVKDYFPEPV TVSWNSG AL TSGVHTFPAV LQSSGLYSLS SVVTVPSSSL GTQTYICNVN HKPSNTKVDK KVEPKSCDK

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分子 #4: Fab light chain

分子名称: Fab light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 23.261865 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: ADVVMTQTPS SVSAAVGGTV TINCQASQSI SAYLAWYQQK PGQPPKLLIY DASDLASGVS SRFKGSGSGT QFTLTISALE CADAATYYC QSYYAIITYG AAFGGGTEVV VKRTVAAPSV FIFPPSDEQL KSGTASVVCL LNNFYPREAK VQWKVDNALQ S GNSQESVT ...文字列:
ADVVMTQTPS SVSAAVGGTV TINCQASQSI SAYLAWYQQK PGQPPKLLIY DASDLASGVS SRFKGSGSGT QFTLTISALE CADAATYYC QSYYAIITYG AAFGGGTEVV VKRTVAAPSV FIFPPSDEQL KSGTASVVCL LNNFYPREAK VQWKVDNALQ S GNSQESVT EQDSKDCTYS LSSTLTLSKA DYEKHKVYAC EVTHQGLSSP VTKSFNRGEC

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分子 #5: 1,2-DILINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE

分子名称: 1,2-DILINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: DLP
分子量理論値: 782.082 Da
Chemical component information

ChemComp-DLP:
1,2-DILINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 162528
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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