[日本語] English
万見
- EMDB-38246: Closed state of central tail fiber of bacteriophage lambda -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38246
タイトルClosed state of central tail fiber of bacteriophage lambda
マップデータ
試料
  • 複合体: Bacteriophage lambda tail with LamB
    • 複合体: tip attachment protein J
      • タンパク質・ペプチド: Tip attachment protein J
    • 複合体: PPIA
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
キーワードBacteriophage (ファージ) / caudovirales / siphoviridae (サイフォウイルス科) / phage lambda / host recognition / LamB / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / VIRUS (ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral tail assembly / virus tail / プロリルイソメラーゼ / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / フォールディング / outer membrane-bounded periplasmic space / host cell cytoplasm / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / ペリプラズム ...symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral tail assembly / virus tail / プロリルイソメラーゼ / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / フォールディング / outer membrane-bounded periplasmic space / host cell cytoplasm / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / ペリプラズム / receptor-mediated virion attachment to host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, E. coli cyclophilin A-like / Domain of unknown function DUF1983 / Domain of unknown function DUF3672 / Domain of unknown function (DUF1983) / Fibronectin type III protein / Tip attachment protein J / Putative phage tail protein / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. ...Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, E. coli cyclophilin A-like / Domain of unknown function DUF1983 / Domain of unknown function DUF3672 / Domain of unknown function (DUF1983) / Fibronectin type III protein / Tip attachment protein J / Putative phage tail protein / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Tip attachment protein J / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage Lambda (λファージ) / Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Ge XF / Wang JW
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32371254 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171190 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural mechanism of bacteriophage lambda tail's interaction with the bacterial receptor.
著者: Xiaofei Ge / Jiawei Wang /
要旨: Bacteriophage infection, a pivotal process in microbiology, initiates with the phage's tail recognizing and binding to the bacterial cell surface, which then mediates the injection of viral DNA. ...Bacteriophage infection, a pivotal process in microbiology, initiates with the phage's tail recognizing and binding to the bacterial cell surface, which then mediates the injection of viral DNA. Although comprehensive studies on the interaction between bacteriophage lambda and its outer membrane receptor, LamB, have provided rich information about the system's biochemical properties, the precise molecular mechanism remains undetermined. This study revealed the high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the bacteriophage lambda tail complexed with its irreversible Shigella sonnei 3070 LamB receptor and the closed central tail fiber. These structures reveal the complex processes that trigger infection and demonstrate a substantial conformational change in the phage lambda tail tip upon LamB binding. Providing detailed structures of bacteriophage lambda infection initiation, this study contributes to the expanding knowledge of lambda-bacterial interaction, which holds significance in the fields of microbiology and therapeutic development.
履歴
登録2023年12月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月1日-
マップ公開2024年5月1日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_38246.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38246.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.036 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-3.649649 - 5.551311
平均 (標準偏差)-0.00011272188 (±0.052498914)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 497.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_38246_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_38246_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Bacteriophage lambda tail with LamB

全体名称: Bacteriophage lambda tail with LamB
要素
  • 複合体: Bacteriophage lambda tail with LamB
    • 複合体: tip attachment protein J
      • タンパク質・ペプチド: Tip attachment protein J
    • 複合体: PPIA
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A

-
超分子 #1: Bacteriophage lambda tail with LamB

超分子名称: Bacteriophage lambda tail with LamB / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

-
超分子 #2: tip attachment protein J

超分子名称: tip attachment protein J / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia phage Lambda (λファージ)

-
超分子 #3: PPIA

超分子名称: PPIA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

-
分子 #1: Tip attachment protein J

分子名称: Tip attachment protein J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage Lambda (λファージ)
分子量理論値: 46.045844 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: APAAPSRIEL TPGYFQITAT PHLAVYDPTV QFEFWFSEKQ IADIRQVETS TRYLGTALYW IAASINIKPG HDYYFYIRSV NTVGKSAFV EAVGRASDDA EGYLDFFKGK ITESHLGKEL LEKVELTEDN ASRLEEFSKE WKDASDKWNA MWAVKIEQTK D GKHYVAGI ...文字列:
APAAPSRIEL TPGYFQITAT PHLAVYDPTV QFEFWFSEKQ IADIRQVETS TRYLGTALYW IAASINIKPG HDYYFYIRSV NTVGKSAFV EAVGRASDDA EGYLDFFKGK ITESHLGKEL LEKVELTEDN ASRLEEFSKE WKDASDKWNA MWAVKIEQTK D GKHYVAGI GLSMEDTEEG KLSQFLVAAN RIAFIDPANG NETPMFVAQG NQIFMNDVFL KRLTAPTITS GGNPPAFSLT PD GKLTAKN ADISGSVNAN SGTLSNVTIA ENCTINGTLR AEKIVGDIVK AASAAFPRQR ESSVDWPSGT RTVTVTDDHP FDR QIVVLP LTFRGSKRTV SGRTTYSMCY LKVLMNGAVI YDGAANEAVQ VFSRIVDMPA GRGNVILTFT LTSTRHSADI PPYT FASDV QVMVIKKQAL GISVV

UniProtKB: Tip attachment protein J

-
分子 #2: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: プロリルイソメラーゼ
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 20.453277 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MFKSTLAAMA AVFALSALSP AAMAAKGDPH VLLTTSAGNI ELELDKQKAP VSVQNFVDYV NSGFYNNTTF HRVIPGFMIQ GGGFTEQMQ QKKPNPPIKN EADNGLRNTR GTIAMARTAD KDSATSQFFI NVADNAFLDH GQRDFGYAVF GKVVKGMDVA D KISQVPTH ...文字列:
MFKSTLAAMA AVFALSALSP AAMAAKGDPH VLLTTSAGNI ELELDKQKAP VSVQNFVDYV NSGFYNNTTF HRVIPGFMIQ GGGFTEQMQ QKKPNPPIKN EADNGLRNTR GTIAMARTAD KDSATSQFFI NVADNAFLDH GQRDFGYAVF GKVVKGMDVA D KISQVPTH DVGPYQNVPS KPVVILSAKV LP

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 369942
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る