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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-38245 | |||||||||
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タイトル | Open State of central tail fiber of bacteriophage lambda upon binding to LamB (gpJ713-LamB complex) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Bacteriophage (ファージ) / caudovirales / siphoviridae (サイフォウイルス科) / phage lambda / host recognition / LamB / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / VIRUS (ウイルス) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 maltodextrin transmembrane transporter activity / maltose transporting porin activity / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral tail assembly / virus tail / pore complex / monoatomic ion transport / cell outer membrane / host cell cytoplasm / entry receptor-mediated virion attachment to host cell ...maltodextrin transmembrane transporter activity / maltose transporting porin activity / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral tail assembly / virus tail / pore complex / monoatomic ion transport / cell outer membrane / host cell cytoplasm / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / virion attachment to host cell 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Shigella sonnei (ソンネ 赤痢菌) / Escherichia phage Lambda (λファージ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.98 Å | |||||||||
データ登録者 | Ge XF / Wang JW | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024 タイトル: Structural mechanism of bacteriophage lambda tail's interaction with the bacterial receptor. 著者: Xiaofei Ge / Jiawei Wang / 要旨: Bacteriophage infection, a pivotal process in microbiology, initiates with the phage's tail recognizing and binding to the bacterial cell surface, which then mediates the injection of viral DNA. ...Bacteriophage infection, a pivotal process in microbiology, initiates with the phage's tail recognizing and binding to the bacterial cell surface, which then mediates the injection of viral DNA. Although comprehensive studies on the interaction between bacteriophage lambda and its outer membrane receptor, LamB, have provided rich information about the system's biochemical properties, the precise molecular mechanism remains undetermined. This study revealed the high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the bacteriophage lambda tail complexed with its irreversible Shigella sonnei 3070 LamB receptor and the closed central tail fiber. These structures reveal the complex processes that trigger infection and demonstrate a substantial conformational change in the phage lambda tail tip upon LamB binding. Providing detailed structures of bacteriophage lambda infection initiation, this study contributes to the expanding knowledge of lambda-bacterial interaction, which holds significance in the fields of microbiology and therapeutic development. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_38245.map.gz | 168 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-38245-v30.xml emd-38245.xml | 16 KB 16 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_38245_fsc.xml | 11.8 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_38245.png | 116.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-38245.cif.gz | 5.6 KB | ||
その他 | emd_38245_half_map_1.map.gz emd_38245_half_map_2.map.gz | 165.3 MB 165.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-38245 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-38245 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_38245.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.0742 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_38245_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_38245_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Bacteriophage lambda tail with LamB
全体 | 名称: Bacteriophage lambda tail with LamB |
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要素 |
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-超分子 #1: Bacteriophage lambda tail with LamB
超分子 | 名称: Bacteriophage lambda tail with LamB / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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-超分子 #2: LamB
超分子 | 名称: LamB / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Shigella sonnei (ソンネ 赤痢菌) |
-超分子 #3: Tip attachment protein J
超分子 | 名称: Tip attachment protein J / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia phage Lambda (λファージ) |
-分子 #1: Maltoporin
分子 | 名称: Maltoporin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Shigella sonnei (ソンネ 赤痢菌) |
分子量 | 理論値: 47.568004 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: AVDFHGYARS GIGWTGSGGE QQCFQTTGAQ SKYRLGNECE TYAELKLGQE VWKEGDKSFY FDTNVAYSVA QQNDWEATDP AFREANVQG KNLIEWLPGS TIWAGKRFYQ RHDVHMIDFY YWDISGPGAG LENIDVGFGK LSLAATRSSE AGGSSSFASN N IYDYTNET ...文字列: AVDFHGYARS GIGWTGSGGE QQCFQTTGAQ SKYRLGNECE TYAELKLGQE VWKEGDKSFY FDTNVAYSVA QQNDWEATDP AFREANVQG KNLIEWLPGS TIWAGKRFYQ RHDVHMIDFY YWDISGPGAG LENIDVGFGK LSLAATRSSE AGGSSSFASN N IYDYTNET ANDVFDVRLA QMEINPGGTL ELGVDYGRAN LRDNYRLVDG ASKDGWLFTA EHTQSVLKGF NKFVVQYATD SM TSQGKGL SQGSGVAFDN EKFAYNINNN GHMLRILDHG AISMGDNWDM MYVGMYQDIN WDNDNGTKWW TVGIRPMYKW TPI MSTVME IGYDNVESQR TGDKNNQYKI TLAQQWQAGD SIWSRPAIRV FATYAKWDEK WGYDYNGDSK VNPNYGKAVP ADFN GGSFG RGDSDEWTFG AQMEIWW UniProtKB: Maltoporin |
-分子 #2: Tip attachment protein J
分子 | 名称: Tip attachment protein J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia phage Lambda (λファージ) |
分子量 | 理論値: 46.045844 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: APAAPSRIEL TPGYFQITAT PHLAVYDPTV QFEFWFSEKQ IADIRQVETS TRYLGTALYW IAASINIKPG HDYYFYIRSV NTVGKSAFV EAVGRASDDA EGYLDFFKGK ITESHLGKEL LEKVELTEDN ASRLEEFSKE WKDASDKWNA MWAVKIEQTK D GKHYVAGI ...文字列: APAAPSRIEL TPGYFQITAT PHLAVYDPTV QFEFWFSEKQ IADIRQVETS TRYLGTALYW IAASINIKPG HDYYFYIRSV NTVGKSAFV EAVGRASDDA EGYLDFFKGK ITESHLGKEL LEKVELTEDN ASRLEEFSKE WKDASDKWNA MWAVKIEQTK D GKHYVAGI GLSMEDTEEG KLSQFLVAAN RIAFIDPANG NETPMFVAQG NQIFMNDVFL KRLTAPTITS GGNPPAFSLT PD GKLTAKN ADISGSVNAN SGTLSNVTIA ENCTINGTLR AEKIVGDIVK AASAAFPRQR ESSVDWPSGT RTVTVTDDHP FDR QIVVLP LTFRGSKRTV SGRTTYSMCY LKVLMNGAVI YDGAANEAVQ VFSRIVDMPA GRGNVILTFT LTSTRHSADI PPYT FASDV QVMVIKKQAL GISVV UniProtKB: Tip attachment protein J |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |