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万見
- EMDB-38149: Cryo-EM structure of a bacteriophage tail- spike protein against ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38149
タイトルCryo-EM structure of a bacteriophage tail- spike protein against Klebsiella pneumoniae K64,ORF41(K64-ORF41)
マップデータCryo-EM structure of a bacteriophage tail- spike protein against Klebsiella pneumoniae K64,ORF41(K64-ORF41)
試料
  • 複合体: K64-ORF41
    • タンパク質・ペプチド: Probable tail spike protein
キーワードK64-ORF41 / depolymerase / cryo-EM / Klebsiella pneumoniae K64 / capsule polysaccharide / LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


outer membrane / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail
類似検索 - 分子機能
Tail spike TSP1/Gp66, N-terminal domain / Tail spike TSP1/Gp66 receptor binding N-terminal domain / Bacteriophage T7 tail fibre protein / Phage T7 tail fibre protein, N-terminal domain / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, stalk domain / Coiled stalk of trimeric autotransporter adhesin / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable tail spike protein
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella phage SH-Kp 152410 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Xie Y / Huang T / Zhang Z / Tao X
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200803 中国
引用ジャーナル: Int J Biol Macromol / 年: 2024
タイトル: Structural and functional basis of bacteriophage K64-ORF41 depolymerase for capsular polysaccharide degradation of Klebsiella pneumoniae K64.
著者: Tianyun Huang / Zhuoyuan Zhang / Xin Tao / Xinyu Shi / Peng Lin / Dan Liao / Chenyu Ma / Xinle Cai / Wei Lin / Xiaofan Jiang / Peng Luo / Shan Wu / Yuan Xie /
要旨: Capsule polysaccharide is an important virulence factor of Klebsiella pneumoniae (K. pneumoniae), which protects bacteria against the host immune response. A promising therapeutic approach is using ...Capsule polysaccharide is an important virulence factor of Klebsiella pneumoniae (K. pneumoniae), which protects bacteria against the host immune response. A promising therapeutic approach is using phage-derived depolymerases to degrade the capsular polysaccharide and expose and sensitize the bacteria to the host immune system. Here we determined the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of a bacteriophage tail-spike protein against K. pneumoniae K64, ORF41 (K64-ORF41) and ORF41 in EDTA condition (K64-ORF41), at 2.37 Å and 2.50 Å resolution, respectively, for the first time. K64-ORF41 exists as a trimer and each protomer contains a β-helix domain including a right-handed parallel β-sheet helix fold capped at both ends, an insertion domain, and one β-sheet jellyroll domain. Moreover, our structural comparison with other depolymerases of K. pneumoniae suggests that the catalytic residues (Tyr528, His574 and Arg628) are highly conserved although the substrate of capsule polysaccharide is variable. Besides that, we figured out the important residues involved in the substrate binding pocket including Arg405, Tyr526, Trp550 and Phe669. This study establishes the structural and functional basis for the promising phage-derived broad-spectrum activity depolymerase therapeutics and effective CPS-degrading agents for the treatment of carbapenem-resistant K. pneumoniae K64 infections.
履歴
登録2023年11月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月4日-
マップ公開2024年9月4日-
更新2025年6月25日-
現状2025年6月25日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38149.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38149.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 75.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of a bacteriophage tail- spike protein against Klebsiella pneumoniae K64,ORF41(K64-ORF41)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 270 pix.
= 229.77 Å		0.85 Å/pix.
x 270 pix.
= 229.77 Å		0.85 Å/pix.
x 270 pix.
= 229.77 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.851 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.011
最小 - 最大-0.03544836 - 0.08786519
平均 (標準偏差)0.000001298669 (±0.00347203)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ270270270
Spacing270270270
セルA=B=C: 229.77 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half1 map of ORF41(K64-ORF41)

ファイルemd_38149_half_map_1.map
注釈half1 map of ORF41(K64-ORF41)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half2 map of ORF41(K64-ORF41)

ファイルemd_38149_half_map_2.map
注釈half2 map of ORF41(K64-ORF41)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : K64-ORF41

全体名称: K64-ORF41
要素
  • 複合体: K64-ORF41
    • タンパク質・ペプチド: Probable tail spike protein

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超分子 #1: K64-ORF41

超分子名称: K64-ORF41 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Klebsiella phage SH-Kp 152410 (ファージ)

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分子 #1: Probable tail spike protein

分子名称: Probable tail spike protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Klebsiella phage SH-Kp 152410 (ファージ)
分子量理論値: 112.2515 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MDQDTKTIIQ YPTSGDEYDI PFDYLSRKFV RVSLVSNTQR VLLDNITDYR YVSRTRVKLL VSTDGYSRV EIRRFTSASE MVVDFSDGSV LRATDLNVSA LQSAHIAEEA RDLFSTSLSI GQLSYFDAKG LQIKNVAAGV D NTDAVTVQ ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MDQDTKTIIQ YPTSGDEYDI PFDYLSRKFV RVSLVSNTQR VLLDNITDYR YVSRTRVKLL VSTDGYSRV EIRRFTSASE MVVDFSDGSV LRATDLNVSA LQSAHIAEEA RDLFSTSLSI GQLSYFDAKG LQIKNVAAGV D NTDAVTVQ QLNKIIADVV TTIPDSVADN IRGLWARVLG DIGITLVDGS FETGATITTR TQALWSISGR KCYTWAGALP KV VPENSTP ESTGGISETA WVDSSSKALG VLLAGPSGAE RVGLKQGGTV QDAINWLTFD SFDIVKDGSK DVTADIMAAC VVA NDLGLD IKQNDGTYLV SGNPVWPVYN SLDLNGVTLK LAAGFTGYFA LTQKDSTTVY GPTSPIVQAI NAAGGRTAGS GVLE GLVNS TELNGKFLFM EGADVLYYSR GTAKYWWTNT YLSNRGKLSD NLKYGVSAIT KITAVTPRTK IVYYRLPNLD FGNGP ANNG VIRVLNNTRF IMQGGSISNR PLKDVSKSPV IISLNYCAAF KAYDFFDPYP AFAVDSNNSL VYSYTLNFND IADAVF ENF NSQGYGWGVV GGQRSTNITY RDCNLNRVDM HNPYMGYLKV LDTRLGTWGI NASGMGDMYL ERVTVDLDDS AHGGHRE HE GIINARGDFG GFHDGGLYIK DLTIVGEASA FEATSGHPVA LVSAYSFNAS LAYIPESSPV TPWGFKEVIV EGLHCPFK R TGRRFNSIIS APSIQFTVYH PMRVKLEDCN FNSTAFEKFD LRGWRVTPYN PSKVGIANTL AFRPTNFVDV KDCSMVGLE FTRPTSAYDY SNFDVNLVNV KNVEEHSLSP FTLYTNQCGR YNLVGCGLQQ IVDKSMTSGE RANRRSTFSV TGGTWNSLSG NPTDITYGN GYDIPVVATG VMFVGPYSQT EVTGANLNVA EFVQASGCKF LSSGPTYIQP LLWSGAGGPT GASANFNVAR G NTLGLNIS AVNGETSQVI AATLVIPQGF STGPAAGTTY GFAVEKNINY QLGLNARSLK ANVGLVRCSD TITGVYLNA

UniProtKB: Probable tail spike protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 54.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 754113
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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