[日本語] English
万見
- EMDB-38129: Structure of dimeric human SCMC complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38129
タイトルStructure of dimeric human SCMC complex
マップデータ
試料
  • 複合体: human SCMC complex
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Oocyte-expressed protein homolog
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-like protein SMT3,Transducin-like enhancer protein 6
キーワードoocyte / subcortical / complex / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


embryonic process involved in female pregnancy / subcortical maternal complex / regulation of localization / endoplasmic reticulum localization / establishment of organelle localization / cortical granule exocytosis / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / cortical granule / SUMOylation of nuclear envelope proteins ...embryonic process involved in female pregnancy / subcortical maternal complex / regulation of localization / endoplasmic reticulum localization / establishment of organelle localization / cortical granule exocytosis / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / cortical granule / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / positive regulation of meiotic nuclear division / positive regulation of embryonic development / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / regulation of establishment of protein localization / establishment of spindle localization / septin ring / mitochondrion localization / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / embryonic pattern specification / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / positive regulation of double-strand break repair / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / replication fork processing / ubiquitin-like protein ligase binding / regulation of cell division / maltose binding / carbohydrate transport / exocytosis / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / protein sumoylation / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / tubulin binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / condensed nuclear chromosome / actin filament organization / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / transcription corepressor activity / protein tag activity / regulation of protein localization / outer membrane-bounded periplasmic space / cell cortex / regulation of inflammatory response / transcription regulator complex / periplasmic space / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / nucleolus / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
KH-like RNA-binding domain / : / KH-like RNA-binding domain / Groucho/transducin-like enhancer / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain ...KH-like RNA-binding domain / : / KH-like RNA-binding domain / Groucho/transducin-like enhancer / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / K Homology domain, type 1 superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Oocyte-expressed protein homolog / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 5 / Ubiquitin-like protein SMT3 / Transducin-like enhancer protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Chi P / Ou G / Liu S / Lu Y / Li J / Wang X / Deng D
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171211 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structure of the human subcortical maternal complex and the associated discovery of infertility-associated variants.
著者: Pengliang Chi / Guojin Ou / Sibei Liu / Qianhong Ma / Yuechao Lu / Jinhong Li / Jialu Li / Qianqian Qi / Zhuo Han / Zihan Zhang / Qingting Liu / Li Guo / Jing Chen / Xiang Wang / Wei Huang / Lei Li / Dong Deng /
要旨: The functionally conserved subcortical maternal complex (SCMC) is essential for early embryonic development in mammals. Reproductive disorders caused by pathogenic variants in NLRP5, TLE6 and OOEP, ...The functionally conserved subcortical maternal complex (SCMC) is essential for early embryonic development in mammals. Reproductive disorders caused by pathogenic variants in NLRP5, TLE6 and OOEP, three core components of the SCMC, have attracted much attention over the past several years. Evaluating the pathogenicity of a missense variant in the SCMC is limited by the lack of information on its structure, although we recently solved the structure of the mouse SCMC and proposed that reproductive disorders caused by pathogenic variants are related to the destabilization of the SCMC core complex. Here we report the cryogenic electron microscopy structure of the human SCMC and uncover that the pyrin domain of NLRP5 is essential for the stability of SCMC. By combining prediction of SCMC stability and in vitro reconstitution, we provide a method for identifying deleterious variants, and we successfully identify a new pathogenic variant of TLE6 (p.A396T). Thus, on the basis of the structure of the human SCMC, we offer a strategy for the diagnosis of reproductive disorders and the discovery of new infertility-associated variants.
履歴
登録2023年11月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月9日-
マップ公開2024年10月9日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_38129.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38129.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å		1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å		1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.09
最小 - 最大-1.149762 - 1.8366385
平均 (標準偏差)-0.000059816564 (±0.02174754)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 440.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_38129_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: #1

ファイルemd_38129_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_38129_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_38129_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : human SCMC complex

全体名称: human SCMC complex
要素
  • 複合体: human SCMC complex
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Oocyte-expressed protein homolog
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-like protein SMT3,Transducin-like enhancer protein 6

-
超分子 #1: human SCMC complex

超分子名称: human SCMC complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and P...

分子名称: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 5
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 171.393734 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKG DYKDDDDKGS MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFG GYAQSGLLAE ITPDKAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE L KAKGKSAL ...文字列:
MDYKDDDDKG DYKDDDDKGS MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFG GYAQSGLLAE ITPDKAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE L KAKGKSAL MFNLQEPYFT WPLIAADGGY AFKYENGKYD IKDVGVDNAG AKAGLTFLVD LIKNKHMNAD TDYSIAEAAF NK GETAMTI NGPWAWSNID TSKVNYGVTV LPTFKGQPSK PFVGVLSAGI NAASPNKELA KEFLENYLLT DEGLEAVNKD KPL GAVALK SYEEELAKDP RIAATMENAQ KGEIMPNIPQ MSAFWYAVRT AVINAASGRQ TVDEALKDAQ TLTFSSYGLQ WCLY ELDKE EFQTFKELLK KKSSESTTCS IPQFEIENAN VECLALLLHE YYGASLAWAT SISIFENMNL RTLSEKARDD MKRHS PEDP EATMTDQGPS KEKVPGISQA VQQDSATAAE TKEQEISQAM EQEGATAAET EEQEISQAME QEGATAAETE EQGHGG DTW DYKSHVMTKF AEEEDVRRSF ENTAADWPEM QTLAGAFDSD RWGFRPRTVV LHGKSGIGKS ALARRIVLCW AQGGLYQ GM FSYVFFLPVR EMQRKKESSV TEFISREWPD SQAPVTEIMS RPERLLFIID GFDDLGSVLN NDTKLCKDWA EKQPPFTL I RSLLRKVLLP ESFLIVTVRD VGTEKLKSEV VSPRYLLVRG ISGEQRIHLL LERGIGEHQK TQGLRAIMNN RELLDQCQV PAVGSLICVA LQLQDVVGES VAPFNQTLTG LHAAFVFHQL TPRGVVRRCL NLEERVVLKR FCRMAVEGVW NRKSVFDGDD LMVQGLGES ELRALFHMNI LLPDSHCEEY YTFFHLSLQD FCAALYYVLE GLEIEPALCP LYVEKTKRSM ELKQAGFHIH S LWMKRFLF GLVSEDVRRP LEVLLGCPVP LGVKQKLLHW VSLLGQQPNA TTPGDTLDAF HCLFETQDKE FVRLALNSFQ EV WLPINQN LDLIASSFCL QHCPYLRKIR VDVKGIFPRD ESAEACPVVP LWMRDKTLIE EQWEDFCSML GTHPHLRQLD LGS SILTER AMKTLCAKLR HPTCKIQTLM FRNAQITPGV QHLWRIVMAN RNLRSLNLGG THLKEEDVRM ACEALKHPKC LLES LRLDC CGLTHACYLK ISQILTTSPS LKSLSLAGNK VTDQGVMPLS DALRVSQCAL QKLILEDCGI TATGCQSLAS ALVSN RSLT HLCLSNNSLG NEGVNLLCRS MRLPHCSLQR LMLNQCHLDT AGCGFLALAL MGNSWLTHLS LSMNPVEDNG VKLLCE VMR EPSCHLQDLE LVKCHLTAAC CESLSCVISR SRHLKSLDLT DNALGDGGVA ALCEGLKQKN SVLARLGLKA CGLTSDC CE ALSLALSCNR HLTSLNLVQN NFSPKGMMKL CSAFACPTSN LQIIGLWKWQ YPVQIRKLLE EVQLLKPRVV IDGSWHSF D EDDRYWWKN

UniProtKB: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 5

-
分子 #2: Oocyte-expressed protein homolog

分子名称: Oocyte-expressed protein homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.479176 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MVDDAGAAES QRGKQTPAHS LEQLRRLPLP PPQIRIRPWW FPVQELRDPL VFYLEAWLAD ELFGPDRAII PEMEWTSQAL LTVDIVDSG NLVEITVFGR PRVQNRVKSM LLCLAWFHRE HRARAEKMKH LEKNLKAHAS DPHSPQDPVA LEWSHPQFEK

UniProtKB: Oocyte-expressed protein homolog

-
分子 #3: Ubiquitin-like protein SMT3,Transducin-like enhancer protein 6

分子名称: Ubiquitin-like protein SMT3,Transducin-like enhancer protein 6
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.899367 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MWSHPQFEKG TMSDSEVNQE AKPEVKPEVK PETHINLKVS DGSSEIFFKI KKTTPLRRLM EAFAKRQGKE MDSLRFLYDG IRIQADQTP EDLDMEDNDI IEAHREQIGG LFWDKEPWFW HDTLTEQLWR IFAGVHDEKA KPRDRQQAPG LGQESKAPGS C DPGTDPCP ...文字列:
MWSHPQFEKG TMSDSEVNQE AKPEVKPEVK PETHINLKVS DGSSEIFFKI KKTTPLRRLM EAFAKRQGKE MDSLRFLYDG IRIQADQTP EDLDMEDNDI IEAHREQIGG LFWDKEPWFW HDTLTEQLWR IFAGVHDEKA KPRDRQQAPG LGQESKAPGS C DPGTDPCP EDASTPRPPE ASSSPPEGSQ DRNTSWGVVQ EPPGRASRFL QSISWDPEDF EDAWKRPDAL PGQSKRLAVP CK LEKMRIL AHGELVLATA ISSFTRHVFT CGRRGIKVWS LTGQVAEDRF PESHLPIQTP GAFLRTCLLS SNSRSLLTGG YNL ASVSVW DLAAPSLHVK EQLPCAGLNC QALDANLDAN LAFASFTSGV VRIWDLRDQS VVRDLKGYPD GVKSIVVKGY NIWT GGPDA CLRCWDQRTI MKPLEYQFKS QIMSLSHSPQ EDWVLLGMAN GQQWLQSTSG SQRHMVGQKD SVILSVKFSP FGQWW ASVG MDDFLGVYSM PAGTKVFEVP EMSPVTCCDV SSNNRLVVTG SGEHASVYQI TY

UniProtKB: Ubiquitin-like protein SMT3, Transducin-like enhancer protein 6

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 IS (4k x 4k) / 平均電子線量: 51.336 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 163605
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る