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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-37997 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human alpha-fetoprotein | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | N-glycosylation / Fatty acids / Metal ion / TRANSPORT PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 progesterone metabolic process / ovulation from ovarian follicle / small molecule binding / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / endoplasmic reticulum lumen / extracellular space / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.31 Å | |||||||||
データ登録者 | Liu ZM / Li MS / Wu C / Liu K | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024 タイトル: Structural characteristics of alpha-fetoprotein, including N-glycosylation, metal ion and fatty acid binding sites. 著者: Kun Liu / Cang Wu / Mingyue Zhu / Junnv Xu / Bo Lin / Haifeng Lin / Zhongmin Liu / Mengsen Li / 要旨: Alpha-fetoprotein (AFP), a serum glycoprotein, is expressed during embryonic development and the pathogenesis of liver cancer. It serves as a clinical tumor marker, function as a carcinogen, immune ...Alpha-fetoprotein (AFP), a serum glycoprotein, is expressed during embryonic development and the pathogenesis of liver cancer. It serves as a clinical tumor marker, function as a carcinogen, immune suppressor, and transport vehicle; but the detailed AFP structural information has not yet been reported. In this study, we used single-particle cryo-electron microscopy(cryo-EM) to analyze the structure of the recombinant AFP obtained a 3.31 Å cryo-EM structure and built an atomic model of AFP. We observed and identified certain structural features of AFP, including N-glycosylation at Asn251, four natural fatty acids bound to distinct domains, and the coordination of metal ions by residues His22, His264, His268, and Asp280. Furthermore, we compared the structural similarities and differences between AFP and human serum albumin. The elucidation of AFP's structural characteristics not only contributes to a deeper understanding of its functional mechanisms, but also provides a structural basis for developing AFP-based drug vehicles. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_37997.map.gz | 25.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-37997-v30.xml emd-37997.xml | 14.1 KB 14.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_37997_fsc.xml | 6.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_37997.png | 55.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-37997.cif.gz | 5.7 KB | ||
その他 | emd_37997_half_map_1.map.gz emd_37997_half_map_2.map.gz | 25 MB 25 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-37997 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-37997 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8x1nMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_37997.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.052 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_37997_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_37997_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Cryo-EM structure of human alpha-fetoprotein
全体 | 名称: Cryo-EM structure of human alpha-fetoprotein |
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要素 |
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-超分子 #1: Cryo-EM structure of human alpha-fetoprotein
超分子 | 名称: Cryo-EM structure of human alpha-fetoprotein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Alpha-fetoprotein
分子 | 名称: Alpha-fetoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 68.757406 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MKWVESIFLI FLLNFTESRT LHRNEYGIAS ILDSYQCTAE ISLADLATIF FAQFVQEATY KEVSKMVKDA LTAIEKPTGD EQSSGCLEN QLPAFLEELC HEKEILEKYG HSDCCSQSEE GRHNCFLAHK KPTPASIPLF QVPEPVTSCE AYEEDRETFM N KFIYEIAR ...文字列: MKWVESIFLI FLLNFTESRT LHRNEYGIAS ILDSYQCTAE ISLADLATIF FAQFVQEATY KEVSKMVKDA LTAIEKPTGD EQSSGCLEN QLPAFLEELC HEKEILEKYG HSDCCSQSEE GRHNCFLAHK KPTPASIPLF QVPEPVTSCE AYEEDRETFM N KFIYEIAR RHPFLYAPTI LLWAARYDKI IPSCCKAENA VECFQTKAAT VTKELRESSL LNQHACAVMK NFGTRTFQAI TV TKLSQKF TKVNFTEIQK LVLDVAHVHE HCCRGDVLDC LQDGEKIMSY ICSQQDTLSN KITECCKLTT LERGQCIIHA END EKPEGL SPNLNRFLGD RDFNQFSSGE KNIFLASFVH EYSRRHPQLA VSVILRVAKG YQELLEKCFQ TENPLECQDK GEEE LQKYI QESQALAKRS CGLFQKLGEY YLQNAFLVAY TKKAPQLTSS ELMAITRKMA ATAATCCQLS EDKLLACGEG AADII IGHL CIRHEMTPVN PGVGQCCTSS YANRRPCFSS LVVDETYVPP AFSDDKFIFH KDLCQAQGVA LQTMKQEFLI NLVKQK PQI TEEQLEAVIA DFSGLLEKCC QGQEQEVCFA EEGQKLISKT RAALGV UniProtKB: Alpha-fetoprotein |
-分子 #3: ZINC ION
分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ZN |
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分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-分子 #4: PALMITIC ACID
分子 | 名称: PALMITIC ACID / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: PLM |
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分子量 | 理論値: 256.424 Da |
Chemical component information | ChemComp-PLM: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |