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- EMDB-37905: PNPase of Mycobacterium tuberculosis -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37905
タイトルPNPase of Mycobacterium tuberculosis
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: PNPase of Mycobacterium tuberculosis
    • タンパク質・ペプチド: Bifunctional guanosine pentaphosphate synthetase/polyribonucleotide nucleotidyltransferase
キーワードpolynucleotide phosphorylase / Mycobacterium tuberculosis / RNA degradation / TRANSFERASE
機能・相同性:
機能・相同性情報
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Wang N / Sheng YN / Liu YT
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2021YFA1300904 中国
引用ジャーナル: Arch Biochem Biophys / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structures of Mycobacterium tuberculosis polynucleotide phosphorylase suggest a potential mechanism for its RNA substrate degradation.
著者: Na Wang / Yanan Sheng / Yutong Liu / Yaoting Guo / Jun He / Jinsong Liu /
要旨: As one of the oldest infectious diseases in the world, tuberculosis (TB) is the second most deadly infectious disease after COVID-19. Tuberculosis is caused by Mycobacterium tuberculosis (Mtb), which ...As one of the oldest infectious diseases in the world, tuberculosis (TB) is the second most deadly infectious disease after COVID-19. Tuberculosis is caused by Mycobacterium tuberculosis (Mtb), which can attack various organs of the human body. Up to now, drug-resistant TB continues to be a public health threat. Pyrazinamide (PZA) is regarded as a sterilizing drug in the treatment of TB due to its distinct ability to target Mtb persisters. Previously we demonstrated that a D67N mutation in Mycobacterium tuberculosis polynucleotide phosphorylase (MtbPNPase, Rv2783c) confers resistance to PZA and Rv2783c is a potential target for PZA, but the mechanism leading to PZA resistance remains unclear. To gain further insight into the MtbPNPase, we determined the cryo-EM structures of apo Rv2783c, its mutant form and its complex with RNA. Our studies revealed the Rv2783c structure at atomic resolution and identified its enzymatic functional groups essential for its phosphorylase activities. We also investigated the molecular mechanisms underlying the resistance to PZA conferred by the mutation. Our research findings provide structural and functional insights enabling the development of new anti-tuberculosis drugs.
履歴
登録2023年10月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月3日-
マップ公開2024年7月3日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37905.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37905.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.88 Å/pix.
x 320 pix.
= 281.6 Å		0.88 Å/pix.
x 320 pix.
= 281.6 Å		0.88 Å/pix.
x 320 pix.
= 281.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.032
最小 - 最大-0.4154272 - 0.5921752
平均 (標準偏差)0.00028397943 (±0.015870381)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 281.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_37905_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_37905_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PNPase of Mycobacterium tuberculosis

全体名称: PNPase of Mycobacterium tuberculosis
要素
  • 細胞器官・細胞要素: PNPase of Mycobacterium tuberculosis
    • タンパク質・ペプチド: Bifunctional guanosine pentaphosphate synthetase/polyribonucleotide nucleotidyltransferase

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超分子 #1: PNPase of Mycobacterium tuberculosis

超分子名称: PNPase of Mycobacterium tuberculosis / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)

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分子 #1: Bifunctional guanosine pentaphosphate synthetase/polyribonucleoti...

分子名称: Bifunctional guanosine pentaphosphate synthetase/polyribonucleotide nucleotidyltransferase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 82.117984 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MMSAAEIDEG VFETTATIDN GSFGTRTIRF ETGRLALQAA GAVVAYLDDD NMLLSATTAS KNPKEHFDF FPLTVDVEER MYAAGRIPGS FFRREGRPST DAILTCRLID RPLRPSFVDG LRNEIQIVVT ILSLDPGDLY D VLAINAAS ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MMSAAEIDEG VFETTATIDN GSFGTRTIRF ETGRLALQAA GAVVAYLDDD NMLLSATTAS KNPKEHFDF FPLTVDVEER MYAAGRIPGS FFRREGRPST DAILTCRLID RPLRPSFVDG LRNEIQIVVT ILSLDPGDLY D VLAINAAS ASTQLGGLPF SGPIGGVRVA LIDGTWVGFP TVDQIERAVF DMVVAGRIVE GDVAIMMVEA EATENVVELV EG GAQAPTE SVVAAGLEAA KPFIAALCTA QQELADAAGK SGKPTVDFPV FPDYGEDVYY SVSSVATDEL AAALTIGGKA ERD QRIDEI KTQVVQRLAD TYEGREKEVG AALRALTKKL VRQRILTDHF RIDGRGITDI RALSAEVAVV PRAHGSALFE RGET QILGV TTLDMIKMAQ QIDSLGPETS KRYMHHYNFP PFSTGETGRV GSPKRREIGH GALAERALVP VLPSVEEFPY AIRQV SEAL GSNGSTSMGS VCASTLALLN AGVPLKAPVA GIAMGLVSDD IQVEGAVDGV VERRFVTLTD ILGAEDAFGD MDFKVA GTK DFVTALQLDT KLDGIPSQVL AGALEQAKDA RLTILEVMAE AIDRPDEMSP YAPRVTTIKV PVDKIGEVIG PKGKVIN AI TEETGAQISI EDDGTVFVGA TDGPSAQAAI DKINAIANPQ LPTVGERFLG TVVKTTDFGA FVSLLPGRDG LVHISKLG K GKRIAKVEDV VNVGDKLRVE IADIDKRGKI SLILVADEDS TAAATDAATV TS

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A9Q6P703

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度6.7 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTrisTris(hydroxymethyl)aminomethane hydrochloride
150.0 mMNaclsodium chloride
5.0 mMDTT1,4-Dithiothreitol

詳細: 50mM Tris, pH 8.0, 150 Nacl, 5mM DTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: OTHER
詳細: The value given for _em_vitrification.instrument is CRYOSOL VITROJET. This is not in a list of allowed values {'OTHER', 'FEI VITROBOT MARK IV', 'FEI VITROBOT MARK III', 'LEICA EM GP', 'LEICA ...詳細: The value given for _em_vitrification.instrument is CRYOSOL VITROJET. This is not in a list of allowed values {'OTHER', 'FEI VITROBOT MARK IV', 'FEI VITROBOT MARK III', 'LEICA EM GP', 'LEICA KF80', 'GATAN CRYOPLUNGE 3', 'REICHERT-JUNG PLUNGER', 'SPOTITON', 'FEI VITROBOT MARK I', 'LEICA EM CPC', 'EMS-002 RAPID IMMERSION FREEZER', 'HOMEMADE PLUNGER', 'LEICA PLUNGER', 'FEI VITROBOT MARK II'} so OTHER is written into the XML file.
詳細protein sample was mixed with 15mM FOS-CHOLINE-8 (Anatrace) and rapidly loaded onto the holey carbon grids

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 2981 / 平均露光時間: 1.6 sec. / 平均電子線量: 2.22 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 110060
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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