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万見
- EMDB-37902: Cryo-EM structure of the alpha-carboxysome shell vertex from Proc... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37902
タイトルCryo-EM structure of the alpha-carboxysome shell vertex from Prochlorococcus MED4
マップデータ
試料
  • 複合体: The shell vertex of alpha-carboxysome
    • タンパク質・ペプチド: Carboxysome shell vertex protein CsoS4A
    • タンパク質・ペプチド: Major carboxysome shell protein CsoS1
    • タンパク質・ペプチド: Carboxysome assembly protein CsoS2
キーワードalpha-carboxysome / carbon fixation / PHOTOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of carboxysome shell / carboxysome / carbon fixation / photosynthesis
類似検索 - 分子機能
Carboxysome assembly protein / Carboxysome shell peptide mid-region / Carboxysome shell vertex protein CsoS4A / Ethanolamine utilization protein EutN/carboxysome shell vertex protein CcmL / EutN/Ccml superfamily / Ethanolamine utilisation protein EutN/carboxysome / Bacterial microcompartment vertex (BMV) domain profile. / Bacterial microcompartments protein, conserved site / Bacterial microcompartment (BMC) domain signature. / CcmK/CsoS1, bacterial microcompartment domain ...Carboxysome assembly protein / Carboxysome shell peptide mid-region / Carboxysome shell vertex protein CsoS4A / Ethanolamine utilization protein EutN/carboxysome shell vertex protein CcmL / EutN/Ccml superfamily / Ethanolamine utilisation protein EutN/carboxysome / Bacterial microcompartment vertex (BMV) domain profile. / Bacterial microcompartments protein, conserved site / Bacterial microcompartment (BMC) domain signature. / CcmK/CsoS1, bacterial microcompartment domain / : / Bacterial microcompartment (BMC) domain profile. / BMC domain / Bacterial microcompartment domain / BMC / CcmK-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxysome shell vertex protein CsoS4A / Carboxysome assembly protein CsoS2 / Major carboxysome shell protein CsoS1
類似検索 - 構成要素
生物種Prochlorococcus sp. MED4 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Jiang YL / Zhou RQ / Zhou CZ / Zeng QL
資金援助 中国, 香港, 5件
OrganizationGrant number国
Chinese Academy of SciencesXDA24020302 中国
Chinese Academy of SciencesXDB37020301 中国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)HKUST C6012-22GF 香港
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32241025 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171198 中国
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2024
タイトル: Structure and assembly of the α-carboxysome in the marine cyanobacterium Prochlorococcus.
著者: Rui-Qian Zhou / Yong-Liang Jiang / Haofu Li / Pu Hou / Wen-Wen Kong / Jia-Xin Deng / Yuxing Chen / Cong-Zhao Zhou / Qinglu Zeng /
要旨: Carboxysomes are bacterial microcompartments that encapsulate the enzymes RuBisCO and carbonic anhydrase in a proteinaceous shell to enhance the efficiency of photosynthetic carbon fixation. The self- ...Carboxysomes are bacterial microcompartments that encapsulate the enzymes RuBisCO and carbonic anhydrase in a proteinaceous shell to enhance the efficiency of photosynthetic carbon fixation. The self-assembly principles of the intact carboxysome remain elusive. Here we purified α-carboxysomes from Prochlorococcus and examined their intact structures using single-particle cryo-electron microscopy to solve the basic principles of their shell construction and internal RuBisCO organization. The 4.2 Å icosahedral-like shell structure reveals 24 CsoS1 hexamers on each facet and one CsoS4A pentamer at each vertex. RuBisCOs are organized into three concentric layers within the shell, consisting of 72, 32 and up to 4 RuBisCOs at the outer, middle and inner layers, respectively. We uniquely show how full-length and shorter forms of the scaffolding protein CsoS2 bind to the inner surface of the shell via repetitive motifs in the middle and C-terminal regions. Combined with previous reports, we propose a concomitant 'outside-in' assembly principle of α-carboxysomes: the inner surface of the self-assembled shell is reinforced by the middle and C-terminal motifs of the scaffolding protein, while the free N-terminal motifs cluster to recruit RuBisCO in concentric, three-layered spherical arrangements. These new insights into the coordinated assembly of α-carboxysomes may guide the rational design and repurposing of carboxysome structures for improving plant photosynthetic efficiency.
履歴
登録2023年10月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月31日-
マップ公開2024年1月31日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37902.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37902.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.2 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 686 pix.
= 727.16 Å		1.06 Å/pix.
x 686 pix.
= 727.16 Å		1.06 Å/pix.
x 686 pix.
= 727.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.006
最小 - 最大-0.0057375845 - 0.014728917
平均 (標準偏差)0.00006225777 (±0.00056925573)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ686686686
Spacing686686686
セルA=B=C: 727.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_37902_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_37902_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The shell vertex of alpha-carboxysome

全体名称: The shell vertex of alpha-carboxysome
要素
  • 複合体: The shell vertex of alpha-carboxysome
    • タンパク質・ペプチド: Carboxysome shell vertex protein CsoS4A
    • タンパク質・ペプチド: Major carboxysome shell protein CsoS1
    • タンパク質・ペプチド: Carboxysome assembly protein CsoS2

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超分子 #1: The shell vertex of alpha-carboxysome

超分子名称: The shell vertex of alpha-carboxysome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Prochlorococcus sp. MED4 (バクテリア)
分子量理論値: 3.4 MDa

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分子 #1: Carboxysome shell vertex protein CsoS4A

分子名称: Carboxysome shell vertex protein CsoS4A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Prochlorococcus sp. MED4 (バクテリア)
分子量理論値: 9.407823 KDa
配列文字列:
MLICKVLKPL VSTNRIPGFE HKHLQVVLDG SSNKVAVDAV GCKPGDWVIC VGSSAAREAA GSKSYPSDLT IVGIIDHWDP DSPKQIEV

UniProtKB: Carboxysome shell vertex protein CsoS4A

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分子 #2: Major carboxysome shell protein CsoS1

分子名称: Major carboxysome shell protein CsoS1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 48 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Prochlorococcus sp. MED4 (バクテリア)
分子量理論値: 10.050501 KDa
配列文字列:
MGIALGMIET RGLVPAIEAA DAMTKAAEVR LIGREFVGGG YVTVLVRGET GAVNAAVRAG ADACERVGDG LVAAHIIARP HREVEPALG NGDFLGQKD

UniProtKB: Major carboxysome shell protein CsoS1

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分子 #3: Carboxysome assembly protein CsoS2

分子名称: Carboxysome assembly protein CsoS2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Prochlorococcus sp. MED4 (バクテリア)
分子量理論値: 82.006797 KDa
配列文字列: MSTKTSREIA LERRKAMSDG GKKAALHSSS TKDRVRSSQD INSTGATSSN KKVLTSPSKS NIPANKIARK STSSKLSSKE LGIERRKAM STHGKSAINS SDRTRTDVKS DIKVNKVIST EKPQALKDHN NNIKDNQVVK QNIKRRINQK RKPITNTSRD I VLARREAQ ...文字列:
MSTKTSREIA LERRKAMSDG GKKAALHSSS TKDRVRSSQD INSTGATSSN KKVLTSPSKS NIPANKIARK STSSKLSSKE LGIERRKAM STHGKSAINS SDRTRTDVKS DIKVNKVIST EKPQALKDHN NNIKDNQVVK QNIKRRINQK RKPITNTSRD I VLARREAQ SKHGKSASKQ NTSAASLARR GDPDLSSREI SQRVRELRSK TGSTSKQGNG KCRPCGPNKN GSKLNIADAS WK VGKSETD SGQTVTGTQA NRSLKTTGNE ASTCRTVTGT QYMGAEVTGQ FCQDKPKYKQ PIRASVTTTT SGNKVTGNEV GRS EKVTGD EPGTCKNLTG TEYISANQSK KYCGEVIKKP SKVMQSITTD GLKVSGSLPG RSSLVTGDES GSGKQLTGDQ YLGS EPSPK GKSFEKVGSY DTLNGNNVTG TGVGRSDYVT GNEYGSCKNL TGDEYIGSQQ YEKFCGSTPK PEARKVGLSL SSKSN LISG TMTGRSKIVT GDEPGSCKVL TGTPYAGLDQ INDNCNAEIA DDMKSRATVN SGNNSNARLT GLQPGIGGVM TGATKG SCK NLTGTPYIGG DQFLSNCETP PNDASYANQE KSASNSWKEF SVNSPSREKY SAKNTEGVTG NRYEDSSKIT GPFDMAE DK VTGTEQFRFE PNKNMTYKQK MKQEESQNID IPTDKKEPSK ITGEGQSAGN ITGDDWDRGD KVTGTEGVSA RKRNPSRA G FMGAMPPVDN KRNDETEKPD FLITGSSGNT RDGQLVTFSG GARG

UniProtKB: Carboxysome assembly protein CsoS2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: AlphaFold predicted model
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 28093
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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