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- EMDB-37593: Vibrio vulnificus MARTX effector duet (RDTND-RID) complexed with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37593
タイトルVibrio vulnificus MARTX effector duet (RDTND-RID) complexed with human Rac1 Q61L and calmodulin
マップデータpixel size: 0.66extraction box size: 500 pixel (500 x 0.66 = 330 A)
試料
  • 複合体: RDTND-RID effector duet complexed with Ca2+CaM and Rac1Q61L
    • 複合体: RDTND-RID
      • タンパク質・ペプチド: RDTND-RID
    • 複合体: Calmodulin
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin
    • 複合体: Rac1
      • タンパク質・ペプチド: Rac1
キーワードMARTX toxin / RDTND-RID / NADase / N-fatty acyl transferase / CaM / Rac1 / TOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / regulation of respiratory burst / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / negative regulation of interleukin-23 production / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / ruffle assembly / regulation of hydrogen peroxide metabolic process ...negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / regulation of respiratory burst / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / negative regulation of interleukin-23 production / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / ruffle assembly / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / NTRK2 activates RAC1 / engulfment of apoptotic cell / Inactivation of CDC42 and RAC1 / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cortical cytoskeleton organization / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / ruffle organization / regulation of stress fiber assembly / thioesterase binding / cell projection assembly / negative regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate CIT / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / Nef and signal transduction / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of nitric oxide biosynthetic process / PCP/CE pathway / Activation of RAC1 / motor neuron axon guidance / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of lamellipodium assembly / Azathioprine ADME / MET activates RAP1 and RAC1 / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of cell-substrate adhesion / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / lamellipodium assembly / host cell cytosol / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / small GTPase-mediated signal transduction / regulation of cell size / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / positive regulation of Rho protein signal transduction / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / establishment or maintenance of cell polarity / NRAGE signals death through JNK / acyltransferase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Rac protein signal transduction / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / ligase activity / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of focal adhesion assembly / : / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / semaphorin-plexin signaling pathway / adenylate cyclase binding / ficolin-1-rich granule membrane / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / anatomical structure morphogenesis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / positive regulation of lamellipodium assembly / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / voltage-gated potassium channel complex / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / RHO GTPases activate PKNs / : / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / cysteine-type peptidase activity / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / sperm midpiece / positive regulation of microtubule polymerization / calcium channel complex / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
: / C-terminal repeat from RTX toxins / : / : / Pasteurella multocida toxin, C2 domain / RtxA toxin / RtxA repeat / Dermonecrotic/RTX toxin, membrane localization domain / Membrane Localization Domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain ...: / C-terminal repeat from RTX toxins / : / : / Pasteurella multocida toxin, C2 domain / RtxA toxin / RtxA repeat / Dermonecrotic/RTX toxin, membrane localization domain / Membrane Localization Domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain superfamily / Peptidase C80 family / CGT/MARTX cysteine protease (CPD) domain profile. / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / : / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / EF-hand domain pair / Rab subfamily of small GTPases / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Small GTP-binding protein domain / Alpha/Beta hydrolase fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Multifunctional-autoprocessing repeats-in-toxin / Calmodulin-2 / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio vulnificus (バクテリア) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.32 Å
データ登録者Lee Y / Choi S / Jang SY / Hwang J / Kim MH
資金援助 韓国, 2件
OrganizationGrant number国
Other governmentthe Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology (KRIBB) Research Initiative Program (KGM1382312) 韓国
Other governmentthe Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology (KRIBB) Research Initiative Program (KGM2112335) 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Dissemination of pathogenic bacteria is reinforced by a MARTX toxin effector duet.
著者: Sanghyeon Choi / Youngjin Lee / Shinhye Park / Song Yee Jang / Jongbin Park / Do Won Oh / Su-Man Kim / Tae-Hwan Kim / Ga Seul Lee / Changyi Cho / Byoung Sik Kim / Donghan Lee / Eun-Hee Kim / ...著者: Sanghyeon Choi / Youngjin Lee / Shinhye Park / Song Yee Jang / Jongbin Park / Do Won Oh / Su-Man Kim / Tae-Hwan Kim / Ga Seul Lee / Changyi Cho / Byoung Sik Kim / Donghan Lee / Eun-Hee Kim / Hae-Kap Cheong / Jeong Hee Moon / Ji-Joon Song / Jungwon Hwang / Myung Hee Kim /
要旨: Multiple bacterial genera take advantage of the multifunctional autoprocessing repeats-in-toxin (MARTX) toxin to invade host cells. Secretion of the MARTX toxin by Vibrio vulnificus, a deadly ...Multiple bacterial genera take advantage of the multifunctional autoprocessing repeats-in-toxin (MARTX) toxin to invade host cells. Secretion of the MARTX toxin by Vibrio vulnificus, a deadly opportunistic pathogen that causes primary septicemia, the precursor of sepsis, is a major driver of infection; however, the molecular mechanism via which the toxin contributes to septicemia remains unclear. Here, we report the crystal and cryo-electron microscopy (EM) structures of a toxin effector duet comprising the domain of unknown function in the first position (DUF1)/Rho inactivation domain (RID) complexed with human targets. These structures reveal how the duet is used by bacteria as a potent weapon. The data show that DUF1 acts as a RID-dependent transforming NADase domain (RDTND) that disrupts NAD homeostasis by hijacking calmodulin. The cryo-EM structure of the RDTND-RID duet complexed with calmodulin and Rac1, together with immunological analyses in vitro and in mice, provide mechanistic insight into how V. vulnificus uses the duet to suppress ROS generation by depleting NAD(P) and modifying Rac1 in a mutually-reinforcing manner that ultimately paralyzes first line immune responses, promotes dissemination of invaders, and induces sepsis. These data may allow development of tools or strategies to combat MARTX toxin-related human diseases.
履歴
登録2023年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月10日-
マップ公開2024年7月10日-
更新2024年8月7日-
現状2024年8月7日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37593.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37593.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈pixel size: 0.66extraction box size: 500 pixel (500 x 0.66 = 330 A)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.66 Å/pix.
x 500 pix.
= 330. Å		0.66 Å/pix.
x 500 pix.
= 330. Å		0.66 Å/pix.
x 500 pix.
= 330. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.66 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-1.0868115 - 1.77167
平均 (標準偏差)-0.00012427119 (±0.019421889)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 330.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: pixel size: 0.66extraction box size: 500 pixel (500 x 0.66 = 330 A)

ファイルemd_37593_half_map_1.map
注釈pixel size: 0.66extraction box size: 500 pixel (500 x 0.66 = 330 A)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: pixel size: 0.66extraction box size: 500 pixel (500 x 0.66 = 330 A)

ファイルemd_37593_half_map_2.map
注釈pixel size: 0.66extraction box size: 500 pixel (500 x 0.66 = 330 A)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : RDTND-RID effector duet complexed with Ca2+CaM and Rac1Q61L

全体名称: RDTND-RID effector duet complexed with Ca2+CaM and Rac1Q61L
要素
  • 複合体: RDTND-RID effector duet complexed with Ca2+CaM and Rac1Q61L
    • 複合体: RDTND-RID
      • タンパク質・ペプチド: RDTND-RID
    • 複合体: Calmodulin
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin
    • 複合体: Rac1
      • タンパク質・ペプチド: Rac1

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超分子 #1: RDTND-RID effector duet complexed with Ca2+CaM and Rac1Q61L

超分子名称: RDTND-RID effector duet complexed with Ca2+CaM and Rac1Q61L
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: RDTND-RID

超分子名称: RDTND-RID / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 / 詳細: single mutation, C2838A
由来(天然)生物種: Vibrio vulnificus (バクテリア)

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超分子 #3: Calmodulin

超分子名称: Calmodulin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 / 詳細: Sequence conflict, Q124E
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: Rac1

超分子名称: Rac1 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3 / 詳細: single muatation, Q61L
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: RDTND-RID

分子名称: RDTND-RID / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: single mutant C2838A / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio vulnificus (バクテリア)
配列文字列: MGEASHDSAE SLVAARAEKV ANLYRWLDTD NDVATDKYVP VPGFERVDVD VSDEVKQRMI QSMSGYIEHT DNQVPKDQAE ALATLFVEST LDYDWDKRVE FLTKLESYGY SFEAPHAEKS IVSFWSGKNF KQYRDILDNA QTDGKKVVYD IDVKGNAFAI DLNKHLMRWG ...文字列:
MGEASHDSAE SLVAARAEKV ANLYRWLDTD NDVATDKYVP VPGFERVDVD VSDEVKQRMI QSMSGYIEHT DNQVPKDQAE ALATLFVEST LDYDWDKRVE FLTKLESYGY SFEAPHAEKS IVSFWSGKNF KQYRDILDNA QTDGKKVVYD IDVKGNAFAI DLNKHLMRWG GLFLDPDNAE QNQLKSSIDA ATFSNTGFWS SVYATGAQND VYVIAEGGVR LGNYFWNVEL PALRQLQREG LVGEIRLLDK PVSEYKDLPA DQIGRRLTDA GVAVKVRFDA LSHERQAELL ADNPDGYKAD TLVELDVKLS AIDSMLRESL PFYSLRTERN LLVQEGEEGF EVRSWPGIDG KSKTILLDNP EDAAQQKSIE RFILANFDNF EQMPDELFLV DNKVLSHHDG RTRIIAQKED GAWTYNTNVE LMSVTELLDA AHVNGKVRGD SYQQVIDALT EYHASTVEHA DYELESVEKL LNLRKQIEGY VLGHPDSGRV EAMNSLLNQV NSRLEEVSVL AVSEQSIKAH DSFSRLYDQL DNANLKESKH LYLDGNGDFV TKGKGNLATI DQLGGSDAVL EKVKAAVTHE YGQVVADTIF ARLSANDLAK DGKGIDIAGL NKVHQAIEQH MSPVSATMYI WKPSDHSTLG HAALQIGQGR TQLEGQAAAD FNKQNYVSWW PLGSKSSNIR NIFNVATEDQ PDLKLRWSDF SQPAHQNDTL EHDMASEEND GFGLKDGETK LKRFIEKLNA AKGIDASYKD ASEGYASVLL GNPDMLASTG IPAHVFQPFV DQWNDTSYDM MDVANRFAEE LQKQAQASGD PALVEKRIDN VVRLFAERAL EEIEAFKASQ ADEGRVFRIN LEGLDVAAMQ AEWKRLSNDP DARYQLLTKN ASSTVAKVLK AGGADKLIGH TWRPKFGVWT PTELFNFGQA LQEAQLEIAA KKQSHQVTDV LDAL

UniProtKB: Multifunctional-autoprocessing repeats-in-toxin

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分子 #2: Calmodulin

分子名称: Calmodulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: Q124E, "sequence conflict" / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
GAMADQLTEE QIAEFKEAFS LFDKDGDGTI TTKELGTVMR SLGQNPTEAE LQDMINEVDA DGNGTIDFPE FLTMMARKMK DTDSEEEIRE AFRVFDKDGN GYISAAELRH VMTNLGEKLT DEEVDQMIRE ADIDGDGQVN YEEFVQMMTA K

UniProtKB: Calmodulin-2

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分子 #3: Rac1

分子名称: Rac1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: single mutation, Q61L / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
GHMQAIKCVV VGDGAVGKTC LLISYTTNAF PGEYIPTVFD NYSANVMVDG KPVNLGLWDT AGLEDYDRLR PLSYPQTDVF LICFSLVSPA SFENVRAKWY PEVRHHCPNT PIILVGTKLD LRDDKDTIEK LKEKKLTPIT YPQGLAMAKE IGAVKYLECS ALTQRGLKTV FDEAIRAVL

UniProtKB: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.75 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMHEPESHydroxyethyl piperazine Ethane Sulfonicacid
150.0 mMNaClsodium chloride
1.0 %glycerolglycerol

詳細: 50 mM HEPES-NaOH (pH 7.5), 150 mM NaCl, and 1% (v/v) glycerol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 297 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細This sample was monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 247635
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

8k9z

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5xn7

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3th5

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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