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万見
- EMDB-37342: Structural mechanism of inhibition of the Rho transcription termi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37342
タイトルStructural mechanism of inhibition of the Rho transcription termination factor by Rof
マップデータ
試料
  • 複合体: antitermination complex of Rho-Rof
    • タンパク質・ペプチド: Rho-Rof complex
キーワードEscherichia coli Rho-Rof complex / Rho-dependent termination / antitermination / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of termination of DNA-templated transcription / ATP-dependent activity, acting on RNA / transcription antitermination / helicase activity / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding ...regulation of termination of DNA-templated transcription / ATP-dependent activity, acting on RNA / transcription antitermination / helicase activity / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Modulator of Rho-dependent transcription termination / Rof-like superfamily / Modulator of Rho-dependent transcription termination (ROF) / Rof/RNase P-like / Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain ...Modulator of Rho-dependent transcription termination / Rof-like superfamily / Modulator of Rho-dependent transcription termination (ROF) / Rof/RNase P-like / Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain / Cold shock protein domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein rof / Transcription termination factor Rho
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Zhang J / Wang C
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32270039 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: A widely conserved protein Rof inhibits transcription termination factor Rho and promotes Salmonella virulence program.
著者: Jing Zhang / Shuo Zhang / Wei Zhou / Xiang Zhang / Guanjin Li / Ruoxuan Li / Xingyu Lin / Ziying Chen / Fang Liu / Pan Shen / Xiaogen Zhou / Yue Gao / Zhenguo Chen / Yanjie Chao / Chengyuan Wang /
要旨: Transcription is crucial for the expression of genetic information and its efficient and accurate termination is required for all living organisms. Rho-dependent termination could rapidly terminate ...Transcription is crucial for the expression of genetic information and its efficient and accurate termination is required for all living organisms. Rho-dependent termination could rapidly terminate unwanted premature RNAs and play important roles in bacterial adaptation to changing environments. Although Rho has been discovered for about five decades, the regulation mechanisms of Rho-dependent termination are still not fully elucidated. Here we report that Rof is a conserved antiterminator and determine the cryogenic electron microscopy structure of Rho-Rof antitermination complex. Rof binds to the open-ring Rho hexamer and inhibits the initiation of Rho-dependent termination. Rof's N-terminal α-helix undergoes conformational changes upon binding with Rho, and is key in facilitating Rof-Rho interactions. Rof binds to Rho's primary binding site (PBS) and excludes Rho from binding with PBS ligand RNA at the initiation step. Further in vivo analyses in Salmonella Typhimurium show that Rof is required for virulence gene expression and host cell invasion, unveiling a physiological function of Rof and transcription termination in bacterial pathogenesis.
履歴
登録2023年8月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月1日-
マップ公開2024年5月1日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37342.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37342.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.19 Å/pix.
x 300 pix.
= 357. Å		1.19 Å/pix.
x 300 pix.
= 357. Å		1.19 Å/pix.
x 300 pix.
= 357. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.19 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00451
最小 - 最大-0.018273305 - 0.0583769
平均 (標準偏差)0.00006646217 (±0.0016242738)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 357.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_37342_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_37342_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : antitermination complex of Rho-Rof

全体名称: antitermination complex of Rho-Rof
要素
  • 複合体: antitermination complex of Rho-Rof
    • タンパク質・ペプチド: Rho-Rof complex

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超分子 #1: antitermination complex of Rho-Rof

超分子名称: antitermination complex of Rho-Rof / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)

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分子 #1: Rho-Rof complex

分子名称: Rho-Rof complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MNLTELKNTP VSELITLGEN MGLENLARMR KQDIIFAILK QHAKSGEDIF GDGVLEILQD GFGFLRSAD SSYLAGPDDI YVSPSQIRRF NLRTGDTISG KIRPPKEGER YFALLKVNEV N FDKPENAR NKILFENLTP LHANSRLRME RGNGSTEDLT ARVLDLASPI ...文字列:
MNLTELKNTP VSELITLGEN MGLENLARMR KQDIIFAILK QHAKSGEDIF GDGVLEILQD GFGFLRSAD SSYLAGPDDI YVSPSQIRRF NLRTGDTISG KIRPPKEGER YFALLKVNEV N FDKPENAR NKILFENLTP LHANSRLRME RGNGSTEDLT ARVLDLASPI GRGQRGLIVA PP KAGKTML LQNIAQSIAY NHPDCVLMVL LIDERPEEVT EMQRLVKGEV VASTFDEPAS RHV QVAEMV IEKAKRLVEH KKDVIILLDS ITRLARAYNT VVPASGKVLT GGVDANALHR PKRF FGAAR NVEEGGSLTI IATALIDTGS KMDEVIYEEF KGTGNMELHL SRKIAEKRVF PAIDY NRSG TRKEELLTTQ EELQKMWILR KIIHPMGEID AMEFLINKLA MTKTNDDFFE MMKRS MNDT YQPINCDDYD NLELACQHHL MLTLELKDGE KLQAKASDLV SRKNVEYLVV EAAGET REL RLDKITSFSH PEIGTVVVSE S

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 47.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1099028
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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